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万見
- PDB-4ikh: Crystal structure of a glutathione transferase family member from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ikh
タイトルCrystal structure of a glutathione transferase family member from Pseudomonas fluorescens pf-5, target efi-900003, with two glutathione bound
要素Glutathione S-transferase
キーワードTRANSFERASE / enzyme function initiative / EFI / Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione transferase / glutathione transferase activity
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glutathione S-transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas protegens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Vetting, M.W. / Sauder, J.M. / Morisco, L.L. / Wasserman, S.R. / Sojitra, S. / Imker, H.J. / Burley, S.K. / Armstrong, R.N. / Gerlt, J.A. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of a glutathione transferase family member from Pseudomonas fluorescens pf-5, target efi-900003, with two glutathione bound
著者: Vetting, M.W. / Sauder, J.M. / Morisco, L.L. / Wasserman, S.R. / Sojitra, S. / Imker, H.J. / Burley, S.K. / Armstrong, R.N. / Gerlt, J.A. / Almo, S.C. / Enzyme Function Initiative (EFI)
履歴
登録2012年12月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22018年11月21日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.identifier_ORCID
改定 1.32021年2月10日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,5684
ポリマ－27,9181
非ポリマー6503
水1,08160
1
A: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子

A: Glutathione S-transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1368
ポリマ－55,8362
非ポリマー1,3006
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/61
Buried area6850 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area17320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.189, 88.189, 159.834
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-428-

HOH

詳細biological unit is dimer

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase


分子量: 27917.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas protegens (バクテリア)
株: Pf-5 / 遺伝子: PFL_2287 / プラスミド: pET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q4KED9, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Protein (10 mM Hepes pH 7.5, 100 mM NaCl + 5 mM Reduced glutathione), Reservoir (35 % v/v pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH) 0.2 M CaCl2, 0.1 M HEPES-NaOH pH 6.5), Cryoprotection ...詳細: Protein (10 mM Hepes pH 7.5, 100 mM NaCl + 5 mM Reduced glutathione), Reservoir (35 % v/v pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH) 0.2 M CaCl2, 0.1 M HEPES-NaOH pH 6.5), Cryoprotection (harvested straight from drop), VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月8日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→79.917 Å / Num. all: 22195 / Num. obs: 22195 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 15.2 % / Biso Wilson estimate: 36.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.122 / Rsym value: 0.122 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.1-2.2115.50.7614874931520.76100
2.21-2.3515.50.5271.44631529920.527100
2.35-2.5115.40.3652.14373528320.365100
2.51-2.7115.40.2153.54073226390.215100
2.71-2.9715.30.1644.53766524560.164100
2.97-3.3215.30.1066.43428122390.106100
3.32-3.8315.10.0994.83016319970.099100
3.83-4.7150.1055.42558717110.105100
4.7-6.6414.40.0688.91975913690.068100
6.64-39.95912.20.03915.798948080.03996.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MOSFLMデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→38.608 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.48 / FOM work R set: 0.8055 / SU ML: 0.19 / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 25.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1123 5.09 %RANDOM
Rwork0.2072 ---
all0.2085 22054 --
obs0.2085 22054 99.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 115.49 Å2 / Biso mean: 49.6903 Å2 / Biso min: 20.73 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→38.608 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1810 0 41 60 1911
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071911
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9962591
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071271
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005341
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.801709
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1-2.19560.32491250.28412534265999
2.1956-2.31130.30451470.24925582705100
2.3113-2.45610.30371390.229125652704100
2.4561-2.64570.26981420.21882566270899
2.6457-2.91190.27271380.211625932731100
2.9119-3.33310.24131540.216726152769100
3.3331-4.19850.20481320.186826742806100
4.1985-38.61420.19891460.19562826297299
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.839-0.05710.86560.4556-0.30561.02680.0197-0.0519-0.22570.01760.0559-0.60170.2840.4438-0.11750.48510.32760.03560.71850.05940.697819.372334.175914.6816
21.40950.26860.22321.5392-0.18541.0834-0.21130.0658-0.1628-0.64540.2249-0.11890.10340.2705-0.0070.3306-0.14010.03980.3719-0.01380.27464.14345.72535.2188
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 28 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 29 through 231 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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