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- PDB-4ij5: Crystal Structure of a Novel-type Phosphoserine Phosphatase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ij5
タイトルCrystal Structure of a Novel-type Phosphoserine Phosphatase from Hydrogenobacter thermophilus TK-6
要素Phosphoserine phosphatase 1
キーワードHYDROLASE / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoserine phosphatase / L-phosphoserine phosphatase activity / L-serine biosynthetic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphoserine phosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Hydrogenobacter thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Chiba, Y. / Horita, S. / Ohtsuka, J. / Arai, H. / Nagata, K. / Igarashi, Y. / Tanokura, M. / Ishii, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structural units important for activity of a novel-type phosphoserine phosphatase from Hydrogenobacter thermophilus TK-6 revealed by crystal structure analysis
著者: Chiba, Y. / Horita, S. / Ohtsuka, J. / Arai, H. / Nagata, K. / Igarashi, Y. / Tanokura, M. / Ishii, M.
履歴
登録2012年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoserine phosphatase 1
B: Phosphoserine phosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4707
ポリマ－49,1872
非ポリマー2845
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3170 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area17400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.810, 73.630, 124.280
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Phosphoserine phosphatase 1 / PSP 1 / PSPase 1 / Metal-independent phosphoserine phosphatase 1 / iPSP1 / O-phosphoserine phosphohydrolase 1


分子量: 24593.346 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hydrogenobacter thermophilus (バクテリア)
株: DSM 6534 / IAM 12695 / TK-6 / 遺伝子: pspA, pgmA, HTH_0103, Hydth_0104 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: D3DFG8, phosphoserine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM HEPES-NaOH, 10%(v/v) 2-propanol, 20%(w/v) polyethylene glycol 4000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR225HE / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→36.1 Å / Num. all: 73684 / Num. obs: 73612 / 冗長度: 8.6 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H2E

1h2e


解像度: 1.5→36.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 2.461 / SU ML: 0.046 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.073 / ESU R Free: 0.07 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1966 3714 5 %RANDOM
Rwork0.1836 ---
obs0.1843 73608 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 41.06 Å2 / Biso mean: 16.45 Å2 / Biso min: 3.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.22 Å20 Å20 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3----0.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→36.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3456 0 17 242 3715
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0193577
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023481
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2721.9574833
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7723.0018003
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9325432
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.82423.488172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.97415665
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7171528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2528
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023962
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02830
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.541 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.239 282 -
Rwork0.228 5007 -
all-5289 -
obs--98.75 %
精密化 TLS

S33: -0.0049 Å ° / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.64740.0970.22990.4976-0.1942.0332-0.01880.03570.0105-0.00670.02370.0024-0.04140.16090.0062-0.005-0.00170.025-0.00010.0683-8.2145-0.64493.8643
20.6330.08270.53250.42540.12953.08580.011-0.06850.02150.0168-0.0061-0.01670.0221-0.25210.0016-0.0039-0.00560.0347-0.00040.0611-17.0784-2.652530.2812
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 211
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 211

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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