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- PDB-4ii5: Structure of PCDK2/CYCLINA bound to ADP and 1 MAGNESIUM ION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ii5
タイトルStructure of PCDK2/CYCLINA bound to ADP and 1 MAGNESIUM ION
要素
  • Cyclin-A2
  • Cyclin-dependent kinase 2
キーワードTransferase/Cell Cycle / ADP AND MAGNESIUM BINDING / T160 PHOSPHORYLATION / Transferase-Cell Cycle complex
機能・相同性
機能・相同性情報


G0 and Early G1 / Telomere Extension By Telomerase / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / G2 Phase / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Degradation ...G0 and Early G1 / Telomere Extension By Telomerase / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / G2 Phase / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Regulation of TP53 Degradation / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Processing of DNA double-strand break ends / Orc1 removal from chromatin / cyclin A2-CDK1 complex / cellular response to luteinizing hormone stimulus / cell cycle G1/S phase transition / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Ub-specific processing proteases / cellular response to leptin stimulus / male pronucleus / female pronucleus / response to glucagon / cellular response to cocaine / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase regulator activity / positive regulation of DNA biosynthetic process / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / cyclin A1-CDK2 complex / cyclin E2-CDK2 complex / cyclin E1-CDK2 complex / cochlea development / cyclin A2-CDK2 complex / positive regulation of DNA-templated DNA replication initiation / cyclin-dependent protein kinase activity / G2 Phase / Y chromosome / Phosphorylation of proteins involved in G1/S transition by active Cyclin E:Cdk2 complexes / positive regulation of heterochromatin formation / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / X chromosome / PTK6 Regulates Cell Cycle / regulation of anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / centriole replication / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / telomere maintenance in response to DNA damage / regulation of DNA replication / centrosome duplication / Telomere Extension By Telomerase / G0 and Early G1 / Activation of the pre-replicative complex / cyclin-dependent kinase / animal organ regeneration / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / Cajal body / Activation of ATR in response to replication stress / Cyclin E associated events during G1/S transition / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / condensed chromosome / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / cellular response to nitric oxide / post-translational protein modification / cyclin binding / regulation of mitotic cell cycle / male germ cell nucleus / positive regulation of DNA replication / meiotic cell cycle / cellular response to estradiol stimulus / potassium ion transport / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Meiotic recombination / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / G1/S transition of mitotic cell cycle / Transcriptional regulation of granulopoiesis / Orc1 removal from chromatin / positive regulation of fibroblast proliferation / G2/M transition of mitotic cell cycle / Cyclin D associated events in G1 / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / nuclear envelope / peptidyl-serine phosphorylation / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / Processing of DNA double-strand break ends / regulation of gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription regulator complex / Ras protein signal transduction / chromosome, telomeric region
類似検索 - 分子機能
Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like ...Cyclin-A, N-terminal APC/C binding region / Cyclin-A N-terminal APC/C binding region / : / Cyclin, C-terminal domain / : / Cyclins signature. / Cyclin / Cyclin, C-terminal domain / Cyclin_C / Cyclin-like / Cyclin A; domain 1 / Cyclin, N-terminal / Cyclin, N-terminal domain / Cyclin-like / domain present in cyclins, TFIIB and Retinoblastoma / Cyclin-like superfamily / : / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Cyclin-dependent kinase 2 / Cyclin-A2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Jacobsen, D.M. / Bao, Z.-Q. / O'Brien, P.J. / Brooks III, C.L. / Young, M.A.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2012
タイトル: Price to be paid for two-metal catalysis: Magnesium ions that accelerate chemistry unavoidably limit product release from a PROTEIN KINASE
著者: Jacobsen, D.M. / Bao, Z.-Q. / O'Brien, P.J. / Brooks III, C.L. / Young, M.A.
履歴
登録2012年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Cyclin-A2
C: Cyclin-dependent kinase 2
D: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,76516
ポリマ－127,1254
非ポリマー1,64012
水9,314517
1
A: Cyclin-dependent kinase 2
B: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,2907
ポリマ－63,5632
非ポリマー7285
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4820 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area23340 Å2
手法PISA
2
C: Cyclin-dependent kinase 2
D: Cyclin-A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,4759
ポリマ－63,5632
非ポリマー9127
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4800 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area23370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.140, 164.140, 73.450
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 1:296 )
211chain C and (resseq 1:296 )
112chain B and (resseq 175:430 )
212chain D and (resseq 175:430 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Cyclin-dependent kinase 2 / Cell division protein kinase 2 / p33 protein kinase


分子量: 34056.469 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDK2, CDKN2 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P24941, cyclin-dependent kinase
#2: タンパク質 Cyclin-A2 / Cyclin-A


分子量: 29506.062 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 165-422 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ccna, Ccna2, Cyca / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P51943

-
非ポリマー , 4種, 529分子

#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 517 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.86 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 22% W/V POLYACRYLIC ACID SODIUM SALT 5100, 20MM MGCL2, 100MM HEPES PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月22日
放射モノクロメーター: DIAMOND LAUE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→29.56 Å / Num. obs: 83087 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 32.8 Å2 / Rsym value: 0.133 / Net I/σ(I): 6.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→29.56 Å / SU ML: 0.32 / Isotropic thermal model: isotropic plus TLS / 交差検証法: R-free set maintained throughout / σ(F): 0 / σ(I): 1.5 / 位相誤差: 25.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2262 2007 2.42 %PHENIX selected about 2000 reflections distributed roughly equally among the shells
Rwork0.1997 ---
all0.2004 ---
obs0.2004 83087 95.3 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.641 Å2 / ksol: 0.392 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.618 Å20 Å25.181 Å2
2---7.6602 Å2-0 Å2
3----1.9577 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→29.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8896 0 104 517 9517
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.019230
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16812540
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0363440
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0861415
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061565
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2382X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12C2382X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.078
21B2068X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22D2068X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.082
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.15-2.20380.35011290.33835219521986
2.2038-2.26330.31391440.31685281528188
2.2633-2.32990.33021170.28795433543390
2.3299-2.40510.2541390.25765544554492
2.4051-2.4910.30381460.2555663566394
2.491-2.59070.29281390.23335860586096
2.5907-2.70850.24911550.22455902590297
2.7085-2.85120.23391540.19655994599498
2.8512-3.02960.24371420.19135991599199
3.0296-3.26330.22771440.18225995599599
3.2633-3.59120.22581480.18096036603699
3.5912-4.10960.2111540.17086048604899
4.1096-5.17320.15571520.1556045604599
5.1732-29.560.19331440.19296069606998
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9530.41440.8780.3850.75511.58390.61660.0552-0.29070.77570.01220.0108-0.24090.122-0.22570.6333-0.07530.29420.2619-0.01080.713715.3563-76.8196-29.7356
20.0405-0.22540.03320.4381-0.25250.43490.2429-0.0533-0.0211-0.1157-0.1597-0.66770.2014-0.0091-0.10780.3128-0.04610.05840.17550.00550.348611.4645-76.9965-26.3784
30.41320.07740.34250.74530.01530.8131-0.0667-0.0285-0.0657-0.05190.0134-0.16340.3018-0.12060.05340.3229-0.01950.07860.1510.00170.18810.5207-67.8802-36.0153
40.56450.5945-0.14211.6062-0.21240.3346-0.01340.03270.1957-0.0377-0.0025-0.04720.0698-0.0749-0.02160.22130.00030.05150.12560.01070.1773-2.1711-48.9364-41.6772
50.63-0.2385-0.08690.56040.12490.1836-0.08180.4444-0.0198-0.1197-0.1809-0.1634-0.081-0.43390.04610.3866-0.08010.06580.30150.02790.1698-19.4335-66.4169-28.3889
60.11280.09710.28630.1553-0.10890.3527-0.0593-0.0047-0.00070.34880.09350.1531-0.0371-0.1330.02030.443-0.01880.09230.14570.00710.149-10.1148-70.7831-5.511
70.1983-0.05230.19880.4015-0.00190.20030.07950.0498-0.11850.21010.0861-0.1010.02690.0702-0.0490.4651-0.03680.01830.159-0.03030.20140.5307-68.928-8.0772
80.45880.20290.12480.14310.3340.6379-0.1293-0.0823-0.05190.11920.16930.1195-0.1465-0.4615-0.27440.41080.01930.1280.33730.05390.2107-28.1208-60.7024-13.756
9-0.0549-0.08040.0580.05630.22240.4529-0.9713-0.24361.02250.63220.2863-0.4138-0.614-0.348-0.09250.61670.21630.45940.3061-0.0328-0.2133-23.7693-54.5117-0.7846
100.26050.1011-0.0360.0283-0.00030.03990.08010.08290.08070.2284-0.19610.44110.65-0.21130.04471.0575-0.0281-0.26070.1330.03770.4963-6.6583-14.2941.8859
110.226-0.2888-0.03040.1148-0.02970.24820.1012-0.0720.1379-0.6298-0.01040.41860.143-0.0265-0.10320.5597-0.0351-0.06020.19590.01190.361-5.2845-14.06226.8317
120.30840.1714-0.03080.70690.04260.53660.05910.05220.0405-0.47330.01450.0005-0.26440.03620.00340.4430.00580.0140.1705-0.00630.16269.2983-22.98484.9545
130.13040.14990.32651.00690.2720.4554-0.0040.0096-0.1731-0.37910.0580.06440.00270.07140.16080.5164-0.00380.08980.158-0.0290.218114.9617-41.87141.8563
140.378-0.5164-0.13381.38140.94741.1341-0.07720.3502-0.0169-0.4635-0.0788-0.1849-0.27050.04140.00370.2019-0.02270.08470.1902-0.05290.17921.6515-23.964322.3664
150.3067-0.0765-0.45770.67360.32360.1968-0.0852-0.05180.00790.32130.12610.12860.01740.1351-0.01030.29010.00330.04320.15410.00450.17621.1129-19.908936.1809
160.2347-0.2945-0.14750.56430.2060.123-0.12430.12690.07380.05050.02690.07350.0832-0.02810.07320.2727-0.02020.02970.1690.01060.2802-6.2695-21.987928.1527
170.5780.3377-0.20150.6308-0.55150.4874-0.2215-0.2297-0.1190.14930.1455-0.10790.05910.02220.04920.25670.08380.00080.2049-0.00760.195820.8746-29.527739.4148
180.5113-0.1934-0.18740.4103-0.37410.2872-0.2781-0.3193-0.50980.21960.3160.0957-0.0356-0.04530.03440.52040.11620.10240.27510.06360.230110.6897-35.780147.8875
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 1:17)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 18:45)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 46:158)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 159:296)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 175:192)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 193:268)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 269:310)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 311:399)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resseq 400:430)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resseq 1:17)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resseq 18:45)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resseq 46:158)
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resseq 159:296)
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resseq 175:192)
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resseq 193:268)
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resseq 269:310)
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resseq 311:399)
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resseq 400:431)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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