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- PDB-4igk: Structure of human BRCA1 BRCT in complex with ATRIP peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4igk
タイトルStructure of human BRCA1 BRCT in complex with ATRIP peptide
要素
  • ATRIP peptide
  • Breast cancer type 1 susceptibility protein
キーワードTRANSCRIPTION / Cell cycle / Disease mutation / DNA damage / DNA repair / Fatty acid biosynthesis / Ligase / Lipid synthesis / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Tumor suppressor / Ubl conjugation pathway / Zinc-finger / BRCT domain / DNA damage response / phospho peptide interactions / DNA-binding / phospho peptide binding
機能・相同性
機能・相同性情報


ATR-ATRIP complex / histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / BRCA1-C complex / negative regulation of centriole replication ...ATR-ATRIP complex / histone H2AK127 ubiquitin ligase activity / histone H2AK129 ubiquitin ligase activity / Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / BRCA1-C complex / negative regulation of centriole replication / sex-chromosome dosage compensation / random inactivation of X chromosome / ubiquitin-modified histone reader activity / nuclear ubiquitin ligase complex / chordate embryonic development / cellular response to indole-3-methanol / gamma-tubulin ring complex / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / DNA strand resection involved in replication fork processing / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / homologous recombination / protein K6-linked ubiquitination / lateral element / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / XY body / mitotic G2/M transition checkpoint / regulation of double-strand break repair / RNA polymerase binding / DNA damage tolerance / DNA repair complex / nucleobase-containing compound metabolic process / centrosome cycle / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / intracellular membraneless organelle / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / response to ionizing radiation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / Transcriptional Regulation by E2F6 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of cell cycle / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / ubiquitin ligase complex / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Activation of ATR in response to replication stress / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of DNA repair / protein autoubiquitination / tubulin binding / Meiotic synapsis / positive regulation of DNA repair / DNA damage checkpoint signaling / cellular response to ionizing radiation / male germ cell nucleus / chromosome segregation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Fanconi Anemia Pathway / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / negative regulation of cell growth / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / RING-type E3 ubiquitin transferase / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Meiotic recombination / Metalloprotease DUBs / positive regulation of angiogenesis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / ubiquitin-protein transferase activity / fatty acid biosynthetic process / cellular response to tumor necrosis factor / p53 binding / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromosome / Neddylation / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / nuclear body / chromatin remodeling / ribonucleoprotein complex / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response
類似検索 - 分子機能
ATR-interacting protein / Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain ...ATR-interacting protein / Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Breast cancer type 1 susceptibility protein / ATR-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Liu, X. / Ladias, J.A.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Structural Basis for the BRCA1 BRCT Interaction with the Proteins ATRIP and BAAT1.
著者: Liu, X. / Ladias, J.A.
履歴
登録2012年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Breast cancer type 1 susceptibility protein
B: Breast cancer type 1 susceptibility protein
C: ATRIP peptide
D: ATRIP peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0088
ポリマ－50,6404
非ポリマー3684
水7,728429
1
A: Breast cancer type 1 susceptibility protein
C: ATRIP peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5044
ポリマ－25,3202
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11280 Å2
手法PISA
2
B: Breast cancer type 1 susceptibility protein
D: ATRIP peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5044
ポリマ－25,3202
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1270 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area11240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.666, 50.309, 73.977
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.03, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2118-

HOH

21A-2184-

HOH

31B-2194-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.998429, -0.002344, -0.055991), (-0.002478, 0.999994, 0.002324), (0.055986, 0.002459, -0.998429)47.18395, 0.33283, -34.21409

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要素

#1: タンパク質 Breast cancer type 1 susceptibility protein / RING finger protein 53


分子量: 24531.234 Da / 分子数: 2 / 断片: BRCT domain, UNP residues 1646-1859 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA1, RNF53 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P38398, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド ATRIP peptide / ATM and Rad3-related-interacting protein


分子量: 788.762 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 237-243 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans. / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8WXE1
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 429 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG3350, 0.2 M ammonium acetate, 8% glycerol, 0.1 M HEPES pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月9日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Fast monochromatic rotary beam shutters
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 43950 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 24.4 Å2 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 18.22
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 7.5 / Num. unique all: 4350 / Rsym value: 0.178 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1Y98

1y98


解像度: 1.75→27.51 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 2.631 / SU ML: 0.07 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5 / σ(I): 7.5 / ESU R: 0.11 / ESU R Free: 0.112 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20414 2204 5 %RANDOM
Rwork0.15918 ---
all0.223 43821 --
obs0.16147 41617 99.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.039 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.87 Å20 Å21.49 Å2
2---0.82 Å2-0 Å2
3----0.53 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.225 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→27.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3442 0 24 429 3895
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0193573
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023392
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9821.9464843
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.97437790
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4655435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.40823.481158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.80515590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.731522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2535
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0213985
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02849
LS精密化 シェル解像度: 1.751→1.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.225 159 -
Rwork0.178 3060 -
obs-4350 98.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.24020.0285-0.2292.60070.20040.6988-0.0551-0.14960.16490.17850.04190.1793-0.03260.06270.01320.07870.0002-0.00490.0582-0.00860.041119.9218-1.29067.4321
21.34660.41290.12243.8259-0.30350.8796-0.08770.124-0.1582-0.43520.15950.61250.0204-0.0431-0.07180.1102-0.0057-0.06610.04340.0120.145313.8314-20.1968-7.6079
30.76111.37180.30996.6831-0.20210.7723-0.04830.0237-0.179-0.22860.18060.4560.06020.0027-0.13230.0952-0.0054-0.00180.05430.03330.211816.6091-29.7327-3.6346
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1649 - 1749
2X-RAY DIFFRACTION2A1750 - 1815
3X-RAY DIFFRACTION3A1819 - 1859

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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