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- PDB-4ifq: Crystal structure of Saccharomyces cerevisiae NUP192, residues 2 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ifq
タイトルCrystal structure of Saccharomyces cerevisiae NUP192, residues 2 to 960 [ScNup192(2-960)]
要素Nucleoporin NUP192
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Structural genomics / NYSGRC / PSI-Biology / New York Structural Genomics Research Consortium / alpha solenoid-like / Nuclear Pore Complex component / NPC / Nup192 / Nup188 / Nucleoporin / Nucleocytoplasmic Transport: a Target for Cellular Control / NPCXstals
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear pore inner ring / regulation of nucleocytoplasmic transport / nuclear pore organization / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / structural constituent of nuclear pore / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / nucleocytoplasmic transport ...nuclear pore inner ring / regulation of nucleocytoplasmic transport / nuclear pore organization / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / SUMOylation of SUMOylation proteins / structural constituent of nuclear pore / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / nucleocytoplasmic transport / mRNA transport / nuclear pore / nuclear envelope / protein transport / nucleus
類似検索 - 分子機能
Nucleoporin Nup186/Nup192/Nup205 / Nuclear pore complex scaffold, nucleoporins 186/192/205
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Nucleoporin NUP192
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.25 Å
データ登録者Sampathkumar, P. / Almo, S.C. / New York Structural Genomics Research Consortium (NYSGRC) / Nucleocytoplasmic Transport: a Target for Cellular Control (NPCXstals)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structure, dynamics, evolution, and function of a major scaffold component in the nuclear pore complex.
著者: Parthasarathy Sampathkumar / Seung Joong Kim / Paula Upla / William J Rice / Jeremy Phillips / Benjamin L Timney / Ursula Pieper / Jeffrey B Bonanno / Javier Fernandez-Martinez / Zhanna ...著者: Parthasarathy Sampathkumar / Seung Joong Kim / Paula Upla / William J Rice / Jeremy Phillips / Benjamin L Timney / Ursula Pieper / Jeffrey B Bonanno / Javier Fernandez-Martinez / Zhanna Hakhverdyan / Natalia E Ketaren / Tsutomu Matsui / Thomas M Weiss / David L Stokes / J Michael Sauder / Stephen K Burley / Andrej Sali / Michael P Rout / Steven C Almo /
要旨: The nuclear pore complex, composed of proteins termed nucleoporins (Nups), is responsible for nucleocytoplasmic transport in eukaryotes. Nuclear pore complexes (NPCs) form an annular structure ...The nuclear pore complex, composed of proteins termed nucleoporins (Nups), is responsible for nucleocytoplasmic transport in eukaryotes. Nuclear pore complexes (NPCs) form an annular structure composed of the nuclear ring, cytoplasmic ring, a membrane ring, and two inner rings. Nup192 is a major component of the NPC's inner ring. We report the crystal structure of Saccharomyces cerevisiae Nup192 residues 2-960 [ScNup192(2-960)], which adopts an α-helical fold with three domains (i.e., D1, D2, and D3). Small angle X-ray scattering and electron microscopy (EM) studies reveal that ScNup192(2-960) could undergo long-range transition between "open" and "closed" conformations. We obtained a structural model of full-length ScNup192 based on EM, the structure of ScNup192(2-960), and homology modeling. Evolutionary analyses using the ScNup192(2-960) structure suggest that NPCs and vesicle-coating complexes are descended from a common membrane-coating ancestral complex. We show that suppression of Nup192 expression leads to compromised nuclear transport and hypothesize a role for Nup192 in modulating the permeability of the NPC central channel.
履歴
登録2012年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月27日Group: Structure summary
改定 1.22013年3月27日Group: Database references
改定 1.32013年5月22日Group: Database references
改定 1.42021年2月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation_author / struct_conn ...citation_author / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _citation_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag ..._citation_author.identifier_ORCID / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nucleoporin NUP192
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,34015
ポリマ－111,7791
非ポリマー1,56114
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Nucleoporin NUP192
ヘテロ分子

A: Nucleoporin NUP192
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,68030
ポリマ－223,5592
非ポリマー3,12228
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area6100 Å2
ΔGint-177 kcal/mol
Surface area71940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.600, 134.600, 234.794
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細THE DIMERIC INTERFACE SUGGESTED BY PISA IS LIKELY TO BE NON-BIOLOGICAL

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要素

#1: タンパク質 Nucleoporin NUP192 / Nuclear pore protein NUP192


分子量: 111779.430 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-960 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: J1216, NUP192, YJL039C / プラスミド: pSGX3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CodonPlus RIL / 参照: UniProt: P47054
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein (20 mM Hepes, pH 8.0, 500 mM NaCl, 10% glycerol, 5mM DTT; Reservoir (10% PEG3350, 100mM pottasium iodide); Cryoprotection (30% PEG400 and 25% saturated ammonium sulfate), Vapor ...詳細: Protein (20 mM Hepes, pH 8.0, 500 mM NaCl, 10% glycerol, 5mM DTT; Reservoir (10% PEG3350, 100mM pottasium iodide); Cryoprotection (30% PEG400 and 25% saturated ammonium sulfate), Vapor Diffusion, Sitting Drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.254→50 Å / Num. all: 64698 / Num. obs: 64698 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 78 Å2 / Rsym value: 0.136 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 3.25→3.29 Å / 冗長度: 8.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 2186 / Rsym value: 0.969 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.7.0025精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: Built using AutoBuild (Phenix) and Buccaneer (CCP4)

解像度: 3.25→47.76 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.45 / SU B: 15.519 / SU ML: 0.253 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.753 / ESU R Free: 0.373 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2431 1930 5.6 %RANDOM
Rwork0.1875 ---
obs0.1905 34573 99.61 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 184.54 Å2 / Biso mean: 85.2254 Å2 / Biso min: 41.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.15 Å20 Å20 Å2
2--2.15 Å20 Å2
3----4.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.25→47.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6923 0 42 6 6971
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0197103
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.026692
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7551.9659620
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.885315383
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2285847
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.47824.726347
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.906151212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6881527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.21089
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.027961
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021694
LS精密化 シェル解像度: 3.254→3.338 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 148 -
Rwork0.265 2331 -
all-2479 -
obs--98.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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