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- PDB-4if5: Structure of human Mec17 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4if5
タイトルStructure of human Mec17
要素Alpha-tubulin N-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-tubulin acetylation / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / microtubule bundle / Cilium Assembly / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / NLRP3 inflammasome complex assembly / dentate gyrus development / regulation of fat cell differentiation / response to pain ...alpha-tubulin acetylation / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / microtubule bundle / Cilium Assembly / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / NLRP3 inflammasome complex assembly / dentate gyrus development / regulation of fat cell differentiation / response to pain / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cilium assembly / neuron development / response to mechanical stimulus / clathrin-coated pit / regulation of microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton organization / mitotic spindle / spermatogenesis / microtubule / axon / focal adhesion / Golgi apparatus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain, ATAT-type / Alpha-tubulin N-acetyltransferase / GNAT acetyltransferase, Mec-17 / Alpha-tubulin Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Alpha-tubulin N-acetyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Davenport, A.M. / Collins, L. / Minor, P. / Sternberg, P. / Hoelz, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structural and Functional Characterization of the alpha-Tubulin Acetyltransferase MEC-17.
著者: Davenport, A.M. / Collins, L.N. / Chiu, H. / Minor, P.J. / Sternberg, P.W. / Hoelz, A.
履歴
登録2012年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年7月2日Group: Database references
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-tubulin N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4883
ポリマ－22,6431
非ポリマー8452
水3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.747, 122.297, 37.541
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-324-

HOH

21A-465-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Alpha-tubulin N-acetyltransferase / Alpha-TAT / TAT / Acetyltransferase mec-17 homolog


分子量: 22643.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATAT1, C6orf134, MEC17, Nbla00487 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SQI0, alpha-tubulin N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.88 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM Bis-Tris, 200 mM NaCl, 24 % PEG 3350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年4月4日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 21804 / Biso Wilson estimate: 23.54 Å2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.7_650精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→50 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8305 / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2137 3500 9.39 %RANDOM
Rwork0.1781 ---
obs0.1816 21804 91.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.255 Å2 / ksol: 0.316 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 90.37 Å2 / Biso mean: 36.2284 Å2 / Biso min: 12.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.8672 Å2-0 Å2-0 Å2
2---9.3322 Å20 Å2
3----3.535 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1553 0 52 207 1812
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061659
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1072253
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071242
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005290
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.555645
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.72720.3882850.298986995460
1.7272-1.75190.3054960.30221062115870
1.7519-1.77810.29371190.27921090120976
1.7781-1.80580.30431310.26421170130179
1.8058-1.83550.34611170.22751226134384
1.8355-1.86710.26211460.23371327147387
1.8671-1.90110.24491350.21651285142089
1.9011-1.93760.26181450.20711322146791
1.9376-1.97720.22471450.20411368151392
1.9772-2.02020.22271400.17931342148294
2.0202-2.06710.25731400.18211435157596
2.0671-2.11880.18641460.17951398154497
2.1188-2.17610.21571460.16741456160297
2.1761-2.24020.21551530.16631442159598
2.2402-2.31250.1751440.16181437158197
2.3125-2.39510.23961460.18781417156398
2.3951-2.4910.23081490.17791453160298
2.491-2.60430.21271520.17461448160099
2.6043-2.74160.25291440.18631457160199
2.7416-2.91330.23621510.19361477162899
2.9133-3.13820.24361550.18891469162499
3.1382-3.45380.17551490.16991463161299
3.4538-3.95320.19941530.148114521605100
3.9532-4.9790.18081510.139814581609100
4.979-39.51920.18561620.18961465162799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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