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- PDB-4icy: Tracing the Evolution of Angucyclinone Monooxygenases: Structural... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4icy
タイトルTracing the Evolution of Angucyclinone Monooxygenases: Structural Determinants for C-12b Hydroxylation and Substrate Inhibition in PgaE
要素Polyketide oxygenase PgaE
キーワードOXIDOREDUCTASE / FAD-dependent aromatic hydroxylation / monooxygenase / FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, NAD(P)H as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / FAD binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glutaredoxin - #120 / Aromatic-ring hydroxylase, C-terminal / : / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily ...Glutaredoxin - #120 / Aromatic-ring hydroxylase, C-terminal / : / FAD-binding domain / FAD binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / PgaE
類似検索 - 構成要素
生物種Streptomyces sp. PGA64 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kallio, P. / Patrikainen, P. / Belogurov, G. / Mantsala, P. / Yang, K. / Niemi, J. / Metsa-Ketela, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Tracing the Evolution of Angucyclinone Monooxygenases: Structural Determinants for C-12b Hydroxylation and Substrate Inhibition in PgaE.
著者: Kallio, P. / Patrikainen, P. / Belogurov, G.A. / Mantsala, P. / Yang, K. / Niemi, J. / Metsa-Ketela, M.
履歴
登録2012年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyketide oxygenase PgaE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,10512
ポリマ－53,6241
非ポリマー1,48111
水2,036113
1
A: Polyketide oxygenase PgaE
ヘテロ分子

A: Polyketide oxygenase PgaE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,20924
ポリマ－107,2472
非ポリマー2,96222
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area8540 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area37990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.970, 171.040, 212.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-654-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Polyketide oxygenase PgaE


分子量: 53623.562 Da / 分子数: 1 / 変異: P78Q, I79F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptomyces sp. PGA64 (バクテリア)
株: PGA64 / 遺伝子: pgaE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10 / 参照: UniProt: Q93LY7

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非ポリマー , 6種, 124分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.07 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 2.0M ammonium sulphate, 0.1M MES-buffer, 2% V/V 1,4-dioxane, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→46.5 Å / Num. all: 23686 / Num. obs: 23686 / % possible obs: 99.5 %
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EDNAデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: native PgaE

解像度: 2.4→46.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 14.922 / SU ML: 0.182 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.332 / ESU R Free: 0.256 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25927 1216 5.1 %RANDOM 5 %
Rwork0.19847 ---
obs0.2015 22469 99.42 %-
all-23686 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 58.552 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.91 Å2-0 Å20 Å2
2---3.63 Å20 Å2
3---2.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→46.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3469 0 93 113 3675
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0193609
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3411.9784901
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5845465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.78822.81153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.51715546
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.5031534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2543
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212747
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 80 -
Rwork0.305 1513 -
obs--95.33 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.831 Å / Origin y: 25.3657 Å / Origin z: 26.5758 Å
111213212223313233
T0.0179 Å20.0054 Å20.0169 Å2-0.0154 Å2-0.008 Å2--0.0515 Å2
L0.1274 °2-0.164 °20.1368 °2-0.8022 °20.1423 °2--0.3229 °2
S0.0257 Å °-0.021 Å °0.0286 Å °-0.1136 Å °-0.0195 Å °-0.1258 Å °-0.0154 Å °-0.0491 Å °-0.0061 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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