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万見
- PDB-4ib5: Structure of human protein kinase CK2 catalytic subunit in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ib5
タイトルStructure of human protein kinase CK2 catalytic subunit in complex with a CK2beta-competitive cyclic peptide
要素
  • CK2beta-derived cyclic peptide
  • Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / protein kinase fold / protein phosphorylation / Binding of CK2beta / Phosphorylation / Nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / positive regulation of protein catabolic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / kinase activity / rhythmic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Raaf, J. / Guerra, B. / Neundorf, I. / Bopp, B. / Issinger, O.-G. / Jose, J. / Pietsch, M. / Niefind, K.
引用
ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2013
タイトル: First structure of protein kinase CK2 catalytic subunit with an effective CK2 beta-competitive ligand
著者: Raaf, J. / Guerra, B. / Neundorf, I. / Bopp, B. / Issinger, O.G. / Jose, J. / Pietsch, M. / Niefind, K.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of human protein kinase CK2: insights into basic properties of the CK2 holoenzyme
著者: Niefind, K. / Guerra, B. / Ermakowa, I. / Issinger, O.G.
#2: ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2007
タイトル: Structure-based design of small peptide inhibitors of protein kinase CK2 subunit interaction.
著者: Laudet, B. / Barette, C. / Dulery, V. / Renaudet, O. / Dumy, P. / Metz, A. / Prudent, R. / Deshiere, A. / Dideberg, O. / Filhol, O. / Cochet, C.
履歴
登録2012年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月5日Group: Database references
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
B: Casein kinase II subunit alpha
C: Casein kinase II subunit alpha
D: CK2beta-derived cyclic peptide
E: CK2beta-derived cyclic peptide
F: CK2beta-derived cyclic peptide
G: CK2beta-derived cyclic peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,79019
ポリマ－125,8557
非ポリマー93512
水8,323462
1
A: Casein kinase II subunit alpha
D: CK2beta-derived cyclic peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0129
ポリマ－41,4802
非ポリマー5317
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2460 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area16000 Å2
手法PISA
2
B: Casein kinase II subunit alpha
E: CK2beta-derived cyclic peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5733
ポリマ－41,4802
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1470 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area16460 Å2
手法PISA
3
C: Casein kinase II subunit alpha
F: CK2beta-derived cyclic peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,7926
ポリマ－41,4802
非ポリマー3124
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1770 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area16400 Å2
手法PISA
4
G: CK2beta-derived cyclic peptide


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 1.41 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,4141
ポリマ－1,4141
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.380, 105.420, 152.110
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 40066.742 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 1-355 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド
CK2beta-derived cyclic peptide


分子量: 1413.692 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成
詳細: The molecule was synthesized by solid-phase peptide synthesis.
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 462 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.1 %

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45.693 Å / Num. obs: 63979 / % possible obs: 99.6 % / Biso Wilson estimate: 39.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rsym value: 0.062

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→45.693 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.38 / SU ML: 0.21 / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2183 3185 4.98 %
Rwork0.1768 --
obs0.1789 63972 99.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 187.36 Å2 / Biso mean: 66.8099 Å2 / Biso min: 23.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.693 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8767 0 57 462 9286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0049153
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97612336
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.893458
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0581262
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031583
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 23

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.196-2.22880.26621160.25062446256293
2.2288-2.26360.27071370.228426022739100
2.2636-2.30070.22841380.217526162754100
2.3007-2.34040.30361400.223426552795100
2.3404-2.38290.26471340.209425752709100
2.3829-2.42870.2591370.208526182755100
2.4287-2.47830.24481380.200526282766100
2.4783-2.53220.27931380.199126052743100
2.5322-2.59110.22911380.198826312769100
2.5911-2.65590.25571390.197226202759100
2.6559-2.72770.22871380.191826262764100
2.7277-2.80790.25821390.190926532792100
2.8079-2.89860.22141370.188826212758100
2.8986-3.00210.22421400.192626502790100
3.0021-3.12230.24171400.190426502790100
3.1223-3.26440.24391380.18426392777100
3.2644-3.43640.18381410.164426552796100
3.4364-3.65160.19721400.162426712811100
3.6516-3.93350.23051400.158326652805100
3.9335-4.3290.15671410.144926742815100
4.329-4.95480.18671420.142226962838100
4.9548-6.240.21081430.175727332876100
6.24-45.70290.22271510.184128583009100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.88260.62420.76840.91990.37553.5255-0.0006-0.42070.35470.0871-0.02180.031-0.0546-0.36140.02640.2473-0.01680.01850.2674-0.03850.335814.2118-22.59573.7836
25.13020.7004-0.61882.46970.7962.3704-0.06121.31910.1282-0.38260.05780.1711-0.1078-0.32520.00830.2766-0.0233-0.01580.55980.0350.20410.6919-29.8522-17.2018
34.43223.67880.93613.85011.25161.71-0.2389-0.057-0.63550.04340.2882-0.61820.69060.0687-0.02080.9978-0.0147-0.05790.4173-0.03550.7797-28.0581-76.7628-24.219
43.3231.09270.63563.67080.47722.37070.071-0.2131-0.56040.39330.2315-0.60210.40510.298-0.28430.52120.017-0.13910.5606-0.13550.6001-16.0638-59.5366-15.5697
52.8803-1.10710.03962.9863-0.74413.37660.13190.6927-0.2234-1.0438-0.3796-0.17470.2712-0.0740.14180.73380.1180.10040.42940.13750.52061.0304-46.382414.0152
67.7219-1.53342.78242.58053.17577.16940.6711-0.8257-1.3521-1.0424-0.6307-1.19071.16930.82640.0271.03120.35110.35310.86990.38231.302417.5509-55.904910.4903
73.15970.0716-0.0012.4165-0.96722.6760.19290.4515-0.3533-0.6281-0.4617-0.61860.63341.38490.10370.69870.28690.18520.95850.2130.692613.2232-50.252715.3326
82.7492-0.62641.17563.1785-2.07345.9419-0.03070.14970.07350.0183-0.3347-0.3167-0.01320.70630.24780.32560.01790.02670.31110.1740.41616.2364-48.971335.892
96.5992-6.2734-3.3556.41271.97115.1032-0.8418-1.4315-0.8071.3651.17341.54540.2603-1.1534-0.22470.5803-0.02140.17521.1641-0.07630.66373.2883-22.930121.6293
108.8425.24070.81976.5264.25749.40660.48080.1740.3378-0.8178-0.83292.1236-0.7483-0.79070.31561.25-0.0738-0.26820.6108-0.07591.033-49.1234-80.8022-27.1285
114.0348-1.13320.91427.07633.95914.56390.19550.8308-1.0685-0.4952-0.0727-0.68491.10090.9523-0.0871.40340.52540.47711.16250.05471.621123.6846-61.05181.0095
122.5018-3.81643.55978.8655-3.71986.28940.0119-0.77750.94261.43240.2528-1.4156-0.92671.5805-0.32910.8415-0.1271-0.21140.85720.00780.78913.1226-38.213354.9635
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 129 )A2 - 129
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 130 through 332 )A130 - 332
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 3 through 129 )B3 - 129
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 130 through 331 )B130 - 331
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 2 through 44 )C2 - 44
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 45 through 74 )C45 - 74
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 75 through 129 )C75 - 129
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 130 through 333 )C130 - 333
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'D' and (resid 184 through 196 )D184 - 196
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'E' and (resid 184 through 196 )E184 - 196
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'F' and (resid 184 through 196 )F184 - 196
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'G' and (resid 184 through 196 )G184 - 196

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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