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- PDB-4i9e: Crystal structure of Aspartyl phosphate phosphatase F from Bacill... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i9e
タイトルCrystal structure of Aspartyl phosphate phosphatase F from Bacillus subtilis
要素Response regulator aspartate phosphatase F
キーワードGENE REGULATION / TRP repeat domain / ComA inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of competence for transformation / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
response regulator aspartate phosphatase H, N terminal / : / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat ...response regulator aspartate phosphatase H, N terminal / : / Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
sucrose / Regulatory protein RapF
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Marina, A. / Gallego, F.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2013
タイトル: Structural basis of Rap phosphatase inhibition by Phr peptides
著者: Gallego del Sol, F. / Marina, A.
履歴
登録2012年12月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Response regulator aspartate phosphatase F
B: Response regulator aspartate phosphatase F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,2714
ポリマ－91,5862
非ポリマー6852
水5,513306
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5570 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area35740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.210, 97.210, 203.155
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Response regulator aspartate phosphatase F


分子量: 45793.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 株: 168 / 遺伝子: BSU37460, rapF, ywhJ / プラスミド: pProex / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RIL
参照: UniProt: P71002, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 多糖 beta-D-fructofuranose-(2-1)-alpha-D-glucopyranose / sucrose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucrose
記述子タイププログラム
DFrufb2-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5][a2122h-1a_1-5]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf]{[(2+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 306 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.35 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.2M ammonium sulphate, 0.5M lithium chloride, pH 8, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID14-410.931
シンクロトロンESRF ID14-420.9790, 0.9791, 0.9074
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2007年5月26日
ADSC QUANTUM 315r2CCD
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1torodial focusing mirrorSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2MADMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9311
20.9791
30.97911
40.90741
反射解像度: 2.249→101.535 Å / Num. all: 53512 / Num. obs: 53443 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.25→2.36 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.74 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 7543 / Rsym value: 0.644 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.4→84.21 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 16.946 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.339 / ESU R Free: 0.237 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23999 2231 5 %RANDOM
Rwork0.20158 ---
all0.20361 42011 --
obs0.20361 42011 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.562 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.92 Å2-0.46 Å20 Å2
2---0.92 Å20 Å2
3---1.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→84.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6441 0 46 306 6793
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0226736
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7931.979067
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.795780
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.73724.116362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.905151240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.721535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.140.2924
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025161
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2250.23318
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3140.24690
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.190.2291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2280.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1040.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2011.53995
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.96626194
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.78433171
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1484.52873
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.358 177 -
Rwork0.247 3028 -
obs-3028 99.97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7148-0.2433-0.23020.22120.15170.1130.0490.1228-0.0068-0.0474-0.0787-0.0144-0.0179-0.02170.0297-0.01370.0103-0.0141-0.004-0.00920.014128.08928.794830.6308
20.60140.20450.01230.4663-0.00660.1424-0.1672-0.13630.03170.09710.0524-0.0324-0.0110.01850.11470.02460.0317-0.0183-0.00770.0146-0.030324.476242.952659.5548
30.5824-0.3789-0.13310.31460.02650.0834-0.0084-0.0307-0.04640.00580.0071-0.0889-0.00820.11650.00130.1037-0.0254-0.00440.07920.00930.114826.749833.174442.7318
40.4725-0.0185-0.32712.16036.505219.7448-0.0141-0.0778-0.11710.07880.3326-0.0880.03290.9386-0.318500.00010.00040.00010.0006018.33231.486246.2955
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-1 - 381
2X-RAY DIFFRACTION2B-1 - 381
3X-RAY DIFFRACTION3A501 - 674
4X-RAY DIFFRACTION3B501 - 632
5X-RAY DIFFRACTION4A401
6X-RAY DIFFRACTION4B401

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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