+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4i93 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of the BSK8 kinase domain (SeMet labeled) | ||||||
![]() | Probable serine/threonine-protein kinase At5g41260 | ||||||
![]() | TRANSFERASE / Protein kinase / Pseudo kinase / CFG / Alanine Gatekeeper / Transferase Brassinosteroid-signaling / SeMet Derivative | ||||||
Function / homology | ![]() brassinosteroid mediated signaling pathway / plastid / non-specific serine/threonine protein kinase / phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Gruetter, C. / Rauh, D. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Characterization of the RLCK Family Member BSK8: A Pseudokinase with an Unprecedented Architecture Authors: Grutter, C. / Sreeramulu, S. / Sessa, G. / Rauh, D. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 133.6 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 108.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 432.8 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 437.2 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 25.9 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 38.3 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 34810.238 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: BSK8 Kinase Domain, UNP residues 40-328 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q9FHD7, non-specific serine/threonine protein kinase #2: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.86 Å3/Da / Density % sol: 33.87 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 15-25%(w/v) PEG3350, 200mM KSCN, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-Data collection
Diffraction |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MAR CCD 165 mm / Detector: CCD / Date: Nov 29, 2008 / Details: Si(111) monochromator, Dynamically bendable mirror | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si(111) monochromator, Dynamically bendable mirror Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Number: 334535 / Rmerge(I) obs: 0.029 / D res high: 1.5 Å / Num. obs: 151021 / % possible obs: 93.9 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Diffraction reflection shell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.5→35 Å / Num. all: 81558 / Num. obs: 79966 / % possible obs: 98.05 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.23 % / Biso Wilson estimate: 21.682 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Net I/σ(I): 19.2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
---|
-
Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 85.61 Å2 / Biso mean: 18.394 Å2 / Biso min: 6.44 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.5→33.39 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
|