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万見
- PDB-4i46: Crystal structure of 31kD Heat Shock Protein, VcHsp31 from Vibrio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i46
タイトルCrystal structure of 31kD Heat Shock Protein, VcHsp31 from Vibrio cholerae
要素Intracellular protease/amidase
キーワードHYDROLASE / alpha-beta domains / chaperone-protease
機能・相同性
機能・相同性情報


glyoxalase III activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / protein deglycase activity / DNA repair / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein/nucleic acid deglycase HchA / : / DJ-1/PfpI / DJ-1/PfpI family / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DJ-1/PfpI domain-containing protein / DJ-1_PfpI domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sen, U. / Das, S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Temperature dependent structural flexibility and functional activation of 31kD Heat Shock Protein, VcHsp31 from Vibrio cholerae
著者: Das, S. / Sen, U.
履歴
登録2012年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Intracellular protease/amidase
B: Intracellular protease/amidase
C: Intracellular protease/amidase
D: Intracellular protease/amidase
E: Intracellular protease/amidase
F: Intracellular protease/amidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,91412
ポリマ－188,2056
非ポリマー7096
水12,466692
1
A: Intracellular protease/amidase
B: Intracellular protease/amidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,0895
ポリマ－62,7352
非ポリマー3553
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3210 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area21520 Å2
手法PISA
2
C: Intracellular protease/amidase
D: Intracellular protease/amidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8533
ポリマ－62,7352
非ポリマー1181
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2470 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area21680 Å2
手法PISA
3
E: Intracellular protease/amidase
F: Intracellular protease/amidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,9714
ポリマ－62,7352
非ポリマー2362
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
E: Intracellular protease/amidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4862
ポリマ－31,3671
非ポリマー1181
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
F: Intracellular protease/amidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4862
ポリマ－31,3671
非ポリマー1181
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.287, 80.030, 133.037
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Intracellular protease/amidase


分子量: 31367.426 Da / 分子数: 6 / 断片: Heat Shock Protein 31 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 株: ATCC 39541 / Ogawa 395 / O395 / 遺伝子: A5F0Q0, VC0395_0351, VC395_A0912 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: A5F0Q0, UniProt: A0A0H3AFW5*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 692 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5
詳細: 5% PEG6000, 10% MPD, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年4月5日
放射モノクロメーター: Cu K -alpha / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 48750 / Num. obs: 94575 / % possible obs: 91.1 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 32.6 Å2
反射 シェル解像度: 2.5→30 Å / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345dtbデータ収集
CNS精密化
AUTOMARデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→29.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1891954.76 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 2455 5 %RANDOM
Rwork0.199 ---
all0.199 ---
obs0.199 48750 91.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.9985 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.19 Å20 Å212.1 Å2
2---1.41 Å20 Å2
3---3.6 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.46 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12978 0 48 692 13718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.28
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.11
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.73
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.359 295 4.9 %
Rwork0.302 5717 -
obs--91.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4MPD.paramMPD.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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