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- PDB-4i2v: X-ray structure of the unliganded uridine phosphorylase from Yers... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i2v
タイトルX-ray structure of the unliganded uridine phosphorylase from Yersinia pseudotuberculosis at 2.12A resolution
要素Uridine phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / Rossmann Fold / Pyrimidine metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxyuridine phosphorylase activity / nucleotide catabolic process / uridine phosphorylase / nucleoside catabolic process / uridine phosphorylase activity / UMP salvage / cytosol
類似検索 - 分子機能
Uridine phosphorylase / Nucleoside phosphorylase, conserved site / Purine and other phosphorylases family 1 signature. / Nucleoside phosphorylase domain / Nucleoside phosphorylase domain / Phosphorylase superfamily / Nucleoside phosphorylase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Uridine phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia pseudotuberculosis (仮性結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.121 Å
データ登録者Lashkov, A.A. / Balaev, V.V. / Prokofev, I.I. / Betzel, C. / Gabdoulkhakov, A.G. / Mikhailov, A.M.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: X-ray structure of the unliganded uridine phosphorylase from Yersinia pseudotuberculosis at 2.12A resolution
著者: Lashkov, A.A. / Balaev, V.V. / Prokofev, I.I. / Betzel, C. / Gabdoulkhakov, A.G. / Mikhailov, A.M.
履歴
登録2012年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Uridine phosphorylase
B: Uridine phosphorylase
C: Uridine phosphorylase
D: Uridine phosphorylase
E: Uridine phosphorylase
F: Uridine phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,7506
ポリマ－162,7506
非ポリマー00
水1,29772
1
A: Uridine phosphorylase
B: Uridine phosphorylase

A: Uridine phosphorylase
B: Uridine phosphorylase

A: Uridine phosphorylase
B: Uridine phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,7506
ポリマ－162,7506
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area19050 Å2
ΔGint-127 kcal/mol
Surface area47270 Å2
手法PISA
2
C: Uridine phosphorylase
D: Uridine phosphorylase

C: Uridine phosphorylase
D: Uridine phosphorylase

C: Uridine phosphorylase
D: Uridine phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,7506
ポリマ－162,7506
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
Buried area19150 Å2
ΔGint-131 kcal/mol
Surface area47380 Å2
手法PISA
3
E: Uridine phosphorylase
F: Uridine phosphorylase

E: Uridine phosphorylase
F: Uridine phosphorylase

E: Uridine phosphorylase
F: Uridine phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,7506
ポリマ－162,7506
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area19440 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area46930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.680, 156.680, 48.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number143
Space group name H-MP3

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要素

#1: タンパク質
Uridine phosphorylase


分子量: 27124.955 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Yersinia pseudotuberculosis (仮性結核菌)
遺伝子: udp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7AZX0, uridine phosphorylase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.71 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Sodium acetate, 0.1M MES, 10%(w/v) PEG 8000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X13 / 波長: 0.801 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月13日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.801 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.46
反射解像度: 2.12→29.625 Å / Num. obs: 73717 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.12-2.25194
2.25-2.4198.3
2.4-2.59198.2
2.59-2.84198.8
2.84-3.17199
3.17-3.65198.7
3.65-4.46198.2
4.46-6.23198.9
6.23-29.6197.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.1_1168精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OXF

2oxf


解像度: 2.121→29.61 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8289 / σ(F): 2.02 / 位相誤差: 25.06 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2425 3751 5.1 %RANDOM
Rwork0.2003 ---
all0.2041 75394 --
obs0.2032 73600 97.62 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 73.03 Å2 / Biso mean: 33.1629 Å2 / Biso min: 11.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.121→29.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11250 0 0 72 11322
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00911448
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.41615540
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.11842
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072010
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.0434098
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1214-2.15790.29751630.27063091325483
2.1579-2.19720.28141890.27493584377394
2.1972-2.23940.32121840.28763497368193
2.2394-2.28510.48661820.44083461364392
2.2851-2.33470.50271820.46713467364992
2.3347-2.3890.41191820.34553442362492
2.389-2.44870.28781880.23763576376494
2.4487-2.51490.26081840.22773497368194
2.5149-2.58890.26611840.22083506369094
2.5889-2.67240.26771890.22123583377294
2.6724-2.76780.23511840.21133503368794
2.7678-2.87850.24341880.21173575376394
2.8785-3.00930.27921850.20343516370194
3.0093-3.16780.24431850.19163507369293
3.1678-3.3660.22721840.18283499368394
3.366-3.62530.24181860.17483536372293
3.6253-3.98920.2121850.16483517370293
3.9892-4.56430.17471850.14783503368894
4.5643-5.74210.20751850.15693524370993
5.7421-27.79250.19071860.16983519370593

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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