+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 1rxy | ||||||
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Title | E. coli uridine phosphorylase: type-B native | ||||||
Components | Uridine phosphorylase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / pentosyltransferase / uridine phosphorylase / induced fit / specificity / potassium | ||||||
Function / homology | Function and homology information UMP catabolic process / uridine catabolic process / uridine phosphorylase / uridine phosphorylase activity / UMP salvage / potassium ion binding / DNA damage response / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7 Å | ||||||
Authors | Caradoc-Davies, T.T. / Cutfield, S.M. / Lamont, I.L. / Cutfield, J.F. | ||||||
Citation | Journal: J.Mol.Biol. / Year: 2004 Title: Crystal structures of escherichia coli uridine phosphorylase in two native and three complexed forms reveal basis of substrate specificity, induced conformational changes and influence of potassium Authors: Caradoc-Davies, T.T. / Cutfield, S.M. / Lamont, I.L. / Cutfield, J.F. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 1rxy.cif.gz | 132 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb1rxy.ent.gz | 107.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 1rxy.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 1rxy_validation.pdf.gz | 469.3 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 1rxy_full_validation.pdf.gz | 471.9 KB | Display | |
Data in XML | 1rxy_validation.xml.gz | 24.7 KB | Display | |
Data in CIF | 1rxy_validation.cif.gz | 36.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rx/1rxy ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rx/1rxy | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1rxcC 1rxsC 1rxuC 1t0uC 1lgg C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 27189.055 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: This model represents a new native form of E. coli up, where the 163-185 region of both monomers is ordered. The dimer also containins a bound potassium ion, which allows the monomers to ...Details: This model represents a new native form of E. coli up, where the 163-185 region of both monomers is ordered. The dimer also containins a bound potassium ion, which allows the monomers to pack more tightly together than those of the type-A native up dimer. Source: (gene. exp.) Escherichia coli (E. coli) / Gene: UDP / Plasmid: pPROEX::pvdS / Species (production host): Escherichia coli / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P12758, uridine phosphorylase |
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-Non-polymers , 5 types, 421 molecules
#2: Chemical | ChemComp-K / | ||
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#3: Chemical | ChemComp-ACT / | ||
#4: Chemical | ChemComp-SO4 / | ||
#5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 44.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: TRIS HCL, PEG4000, POTASSIUM ACETATE, pH 7.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X26C / Wavelength: 1.1 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4 / Detector: CCD / Date: Apr 21, 1999 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.7→16.54 Å / Num. all: 48715 / Num. obs: 48715 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 21.544 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 9.7 |
Reflection shell | Resolution: 1.7→1.79 Å / Redundancy: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.337 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique all: 7095 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: TYPE-A NATIVE (1LGG) 1lgg Resolution: 1.7→16.1 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.979 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / SU B: 1.285 / SU ML: 0.044 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: ISOTROPIC (TLS REFINEMENT) / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.085 / ESU R Free: 0.086 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: BABINET MODEL WITH MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 12.299 Å2
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Refine analyze |
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→16.1 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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