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- PDB-4i1l: Structural and Biological Features of FOXP3 Dimerization Relevant... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4i1l
タイトルStructural and Biological Features of FOXP3 Dimerization Relevant to Regulatory T Cell Function
要素Forkhead box protein P3
キーワードTRANSCRIPTION REGULATOR / FOXP3 / DIMERIZATION / COMPLEX ENSEMBLE / STABILITY / REGULATORY ACTIVITY / ACETYATION / DNA-BINDING / METAL-BINDING / NUCLEUS / TRANSCRIPTION / ZINC-FINGER
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of peripheral T cell tolerance induction / CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell lineage commitment / establishment of endothelial blood-brain barrier / response to rapamycin / tolerance induction / negative regulation of interleukin-4 production / : / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / negative regulation of chronic inflammatory response / negative regulation of T cell cytokine production ...positive regulation of peripheral T cell tolerance induction / CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell lineage commitment / establishment of endothelial blood-brain barrier / response to rapamycin / tolerance induction / negative regulation of interleukin-4 production / : / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / negative regulation of chronic inflammatory response / negative regulation of T cell cytokine production / negative regulation of interleukin-5 production / regulation of isotype switching to IgG isotypes / tolerance induction to self antigen / negative regulation of defense response to virus / negative regulation of lymphocyte proliferation / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / positive regulation of transforming growth factor beta1 production / T cell mediated immunity / negative regulation of immune response / positive regulation of T cell tolerance induction / positive regulation of T cell anergy / positive regulation of immature T cell proliferation in thymus / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / regulatory T cell differentiation / negative regulation of isotype switching to IgE isotypes / regulation of immunoglobulin production / negative regulation of interleukin-17 production / regulation of T cell anergy / myeloid cell homeostasis / : / positive regulation of regulatory T cell differentiation / negative regulation of cytokine production / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of interleukin-10 production / NFAT protein binding / histone acetyltransferase binding / positive regulation of interleukin-4 production / B cell homeostasis / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of interleukin-6 production / negative regulation of tumor necrosis factor production / : / negative regulation of T cell proliferation / T cell activation / negative regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / histone deacetylase binding / response to virus / sequence-specific double-stranded DNA binding / transcription corepressor activity / T cell receptor signaling pathway / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / response to lipopolysaccharide / sequence-specific DNA binding / gene expression / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Forkhead box protein P (FoxP) family leucine zipper (ZIP) domain profile. / FOXP, coiled-coil domain / : / FOXP coiled-coil domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / Fork head domain / Forkhead domain / Fork head domain profile. / FORKHEAD ...: / Forkhead box protein P (FoxP) family leucine zipper (ZIP) domain profile. / FOXP, coiled-coil domain / : / FOXP coiled-coil domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / Fork head domain / Forkhead domain / Fork head domain profile. / FORKHEAD / Fork head domain conserved site 2 / Fork head domain signature 2. / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Zinc finger C2H2-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Forkhead box protein P3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Song, X.M. / Greene, M.I. / Zhou, Z.C.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2012
タイトル: Structural and biological features of FOXP3 dimerization relevant to regulatory T cell function.
著者: Song, X. / Li, B. / Xiao, Y. / Chen, C. / Wang, Q. / Liu, Y. / Berezov, A. / Xu, C. / Gao, Y. / Li, Z. / Wu, S.L. / Cai, Z. / Zhang, H. / Karger, B.L. / Hancock, W.W. / Wells, A.D. / Zhou, Z. / Greene, M.I.
履歴
登録2012年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Forkhead box protein P3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7589
ポリマ－10,2791
非ポリマー4798
水34219
1
A: Forkhead box protein P3
ヘテロ分子

A: Forkhead box protein P3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,51618
ポリマ－20,5582
非ポリマー95816
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/41
Buried area3160 Å2
ΔGint-88 kcal/mol
Surface area10190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.130, 37.130, 135.672
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Forkhead box protein P3 / Scurfin


分子量: 10278.895 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 189-276 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Foxp3 / プラスミド: PET51B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q99JB6
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.92 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 20MM HEPES, PH 7.3, 1MM TCEP, 0.5% CHAPS, 100MM NACL, 100MM NAAC PH 4.5, ~1.8M MGSO4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月26日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
211
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 6154 / Num. obs: 6111 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 50 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 30.86
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.511 / Mean I/σ(I) obs: 3.75 / Rsym value: 0.511 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
SOLVE位相決定
REFMAC5.4.0069精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→35.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 6.561 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.187 / ESU R Free: 0.183 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 280 4.6 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.238 5811 100 %-
all-5811 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.457 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.37 Å20 Å20 Å2
2--2.37 Å20 Å2
3----4.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→35.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数471 0 26 19 516
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.021495
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8892.01663
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.488561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.15627.08324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.5671588
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg6.664151
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1410.270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3991.5312
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6492481
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.9773183
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.8434.5182
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.15 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.197 18 -
Rwork0.218 406 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.327 Å / Origin y: 14.482 Å / Origin z: 27.05 Å
111213212223313233
T-0.0897 Å2-0.0114 Å20.0036 Å2-0.0908 Å2-0.0117 Å2---0.0106 Å2
L1.5231 °2-0.0685 °23.8315 °2-0.1505 °2-0.2202 °2--9.6538 °2
S0.0065 Å °-0.1632 Å °0.0889 Å °-0.085 Å °-0.095 Å °-0.0216 Å °0.1682 Å °-0.0979 Å °0.0884 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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