[日本語] English
万見
- PDB-4htp: Crystal structure of the DBD domain of human DNA ligase IV bound ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4htp
タイトルCrystal structure of the DBD domain of human DNA ligase IV bound to Artemis peptide
要素
  • DNA ligase 4
  • Protein artemis
キーワードLIGASE/HYDROLASE / Helical domain / DNA binding domain / DNA / artemis / LIGASE-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chromosome organization / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex ...positive regulation of chromosome organization / DNA ligase IV complex / DNA ligase activity / DN2 thymocyte differentiation / single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity / DNA ligase (ATP) / T cell receptor V(D)J recombination / pro-B cell differentiation / DNA ligase (ATP) activity / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / nonhomologous end joining complex / immunoglobulin V(D)J recombination / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / single strand break repair / V(D)J recombination / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / isotype switching / 5'-3' exonuclease activity / 5'-3' DNA exonuclease activity / positive regulation of neurogenesis / response to ionizing radiation / cellular response to lithium ion / DNA biosynthetic process / 2-LTR circle formation / ligase activity / somatic stem cell population maintenance / response to X-ray / chromosome organization / interstrand cross-link repair / condensed chromosome / neurogenesis / telomere maintenance / B cell differentiation / central nervous system development / stem cell proliferation / cellular response to ionizing radiation / response to gamma radiation / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / base-excision repair / double-strand break repair via nonhomologous end joining / establishment of integrated proviral latency / positive regulation of fibroblast proliferation / double-strand break repair / T cell differentiation in thymus / fibroblast proliferation / endonuclease activity / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / adaptive immune response / in utero embryonic development / damaged DNA binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / cell division / intracellular membrane-bounded organelle / magnesium ion binding / Golgi apparatus / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus ...DNA ligase i, domain 1 / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain / DNA ligase IV domain / DNA ligase IV / DNA ligase 4 / DNA Ligase 4, adenylation domain / DNA ligase, ATP-dependent / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal / DNA ligase, ATP-dependent, N-terminal domain superfamily / DNA ligase N terminus / ATP-dependent DNA ligase AMP-binding site. / ATP-dependent DNA ligase signature 2. / DNA ligase, ATP-dependent, C-terminal / ATP dependent DNA ligase C terminal region / DNA ligase, ATP-dependent, conserved site / ATP-dependent DNA ligase family profile. / DNA ligase, ATP-dependent, central / ATP dependent DNA ligase domain / DNA repair metallo-beta-lactamase / DNA repair metallo-beta-lactamase / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Nucleic acid-binding, OB-fold / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA ligase 4 / Protein artemis
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2502 Å
データ登録者De Ioannes, P.E. / Aggarwal, A.K.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2012
タイトル: Structural Basis of DNA Ligase IV-Artemis Interaction in Nonhomologous End-Joining.
著者: De Ioannes, P. / Malu, S. / Cortes, P. / Aggarwal, A.K.
履歴
登録2012年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA ligase 4
B: DNA ligase 4
C: Protein artemis
E: Protein artemis


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,5974
ポリマ－57,5974
非ポリマー00
水4,125229
1
A: DNA ligase 4
C: Protein artemis


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7982
ポリマ－28,7982
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area890 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area11350 Å2
手法PISA
2
B: DNA ligase 4
E: Protein artemis


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,7982
ポリマ－28,7982
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area510 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.210, 72.830, 158.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 DNA ligase 4 / DNA ligase IV / Polydeoxyribonucleotide synthase [ATP] 4


分子量: 27345.660 Da / 分子数: 2 / 断片: DNA binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LIG4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CP RIPL / 参照: UniProt: P49917, DNA ligase (ATP)
#2: タンパク質・ペプチド Protein artemis / DNA cross-link repair 1C protein / Protein A-SCID / SNM1 homolog C / hSNM1C / SNM1-like protein


分子量: 1452.653 Da / 分子数: 2 / 断片: C-terminal / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q96SD1, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.78 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 18% PEG 1000, 200 mM Tris-HCl pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9394 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年3月9日 / 詳細: bending magnet
放射モノクロメーター: Toroidal focusing mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9394 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→40 Å / Num. all: 32066 / Num. obs: 24874 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.4 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 31.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allRsym value% possible all
2.25-2.337.60.6632.323990.15669.2
2.33-2.4290.563327300.1879.7
2.42-2.5310.40.4784.629320.24485.4
2.53-2.6711.70.3926.6331420.31891.2
2.67-2.8313.10.3319.833290.42496.3
2.83-3.0514.20.24117.134220.68396.6
3.05-3.3614.40.1629.134191.22298.9
3.36-3.85140.10450.934912.59899.1
3.85-4.8413.60.07671.335084.35599.3
4.84-4013.30.05585.136944.85499

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4HTO

4hto


解像度: 2.2502→33.073 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1 / σ(I): 2 / 位相誤差: 26.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2494 1421 5.13 %random
Rwork0.1962 ---
all0.1989 32066 --
obs0.1989 27703 80.71 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2502→33.073 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3643 0 0 229 3872
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083710
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0675005
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0841378
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067575
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004633
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2502-2.33060.3462580.2596878X-RAY DIFFRACTION28
2.3306-2.42380.2933960.24371522X-RAY DIFFRACTION48
2.4238-2.53410.2657880.23322027X-RAY DIFFRACTION63
2.5341-2.66770.27831370.23272515X-RAY DIFFRACTION78
2.6677-2.83470.3121830.24052973X-RAY DIFFRACTION93
2.8347-3.05340.28631730.23183198X-RAY DIFFRACTION98
3.0534-3.36050.29141820.21943189X-RAY DIFFRACTION99
3.3605-3.84610.23251670.17623260X-RAY DIFFRACTION99
3.8461-4.84320.18771600.14883288X-RAY DIFFRACTION99
4.8432-33.07610.211770.17773432X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る