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- PDB-4hte: Crystal Structure of the C-terminal domain of Nicking Enzyme from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hte
タイトルCrystal Structure of the C-terminal domain of Nicking Enzyme from Staphylococcus aureus
要素Nicking enzyme
キーワードHYDROLASE / vancomycin resistance plasmid / DNA relaxase / conjugative transfer / NES Cterminal domain / alpha-helical
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 - #30 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1730 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1740 / MobA/MobL protein / MobA/MobL family / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
MobA/MobL family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Betts, L.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Molecular basis of antibiotic multiresistance transfer in Staphylococcus aureus.
著者: Edwards, J.S. / Betts, L. / Frazier, M.L. / Pollet, R.M. / Kwong, S.M. / Walton, W.G. / Ballentine, W.K. / Huang, J.J. / Habibi, S. / Del Campo, M. / Meier, J.L. / Dervan, P.B. / Firth, N. / Redinbo, M.R.
履歴
登録2012年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月13日Group: Database references
改定 1.22013年3月6日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 1.52024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nicking enzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2142
ポリマ－42,1741
非ポリマー401
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.284, 75.284, 179.849
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Nicking enzyme / OriT nickase / OriT nickase Nes / OriT relaxase Nes


分子量: 42173.566 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 254-593 / 変異: E404A, K4045, E406A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: nes, NES from pLW1043, PGO1_p08, SAP014A_018, SAP015D_002, SAP068A_007, SAP069A_033, SAP079A_020, SAP080A_038, SAP082A_025, VRA0057
プラスミド: pCPD-lasso / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 AI / 参照: UniProt: O87361
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 12-16% PEG 6000, 0.1 M Tris-HCl pH 8.0, 0.5 M LiCl, 12.5% glycerol, and 5% PEG-400, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97935,0.97954, 0.94936
検出器検出器: CCD / 日付: 2011年8月1日
放射プロトコル: MULTIPLE WAVELENGTH ANOMALOUS SCATTERING / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979351
20.979541
30.949361
反射解像度: 3→100 Å / Num. obs: 11051 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 8.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
3-3.059.70.772.81100
3.05-3.119.70.5954.061100
3.11-3.179.60.5274.061100
3.17-3.239.70.4664.91100
3.23-3.39.60.3641100
3.3-3.389.60.2841100
3.38-3.469.60.2171100
3.46-3.569.60.1991100
3.56-3.669.70.1511100
3.66-3.789.50.1341100
3.78-3.919.50.1071100
3.91-4.079.60.0891100
4.07-4.269.50.0821100
4.26-4.489.40.0721100
4.48-4.769.40.0661100
4.76-5.139.30.0671100
5.13-5.659.30.0671100
5.65-6.469.10.0641100
6.46-8.148.90.05199.3
8.14-1008.10.03670195.3

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位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
PHENIX1.7.3_928精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3→45.809 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.56 / SU ML: 0.41 / σ(F): 0.79 / 位相誤差: 29.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2916 1097 10.01 %
Rwork0.2674 --
obs0.2699 10958 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 18.338 Å2 / ksol: 0.298 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8312 Å2-0 Å20 Å2
2---1.8312 Å2-0 Å2
3---3.6623 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→45.809 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2675 0 1 0 2676
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032717
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5533688
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.263977
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.036410
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.001491
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0001-3.13660.43021340.36841210X-RAY DIFFRACTION100
3.1366-3.30190.40641320.33271188X-RAY DIFFRACTION100
3.3019-3.50870.30931350.29751205X-RAY DIFFRACTION100
3.5087-3.77950.31051350.27211223X-RAY DIFFRACTION100
3.7795-4.15960.24561350.24181210X-RAY DIFFRACTION100
4.1596-4.7610.23581370.22171239X-RAY DIFFRACTION100
4.761-5.99620.31811390.28921251X-RAY DIFFRACTION100
5.9962-45.81420.25471500.23731335X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.14660.95260.05622.4054-0.6511.60340.0754-1.07590.23040.5547-0.15680.13080.4763-0.14020.15411.3643-0.13890.23090.19810.0440.444952.57159.8758169.6853
22.7167-1.6422-0.85242.83240.89512.60230.0827-0.2619-0.10460.4867-0.01310.0339-0.24940.93930.02040.8126-0.06110.10990.2347-0.01250.359868.340330.3374163.4201
35.21171.191.87312.61520.9184.66480.0806-0.13060.1881-0.00430.1747-0.309-0.90390.3779-0.13830.5526-0.09620.13160.68730.0030.385880.907126.1326137.802
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and ((resseq 254:389))
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and ((resseq 395:514))
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and ((resseq 516:593))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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