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- PDB-4hrf: Atomic structure of DUSP26 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hrf
タイトルAtomic structure of DUSP26
要素Dual specificity protein phosphatase 26
キーワードHYDROLASE / Protein Tyrosine Phosphatase / Dual Specificity Phosphatase / p53 / nucleus
機能・相同性
機能・相同性情報


MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphoprotein phosphatase activity / negative regulation of MAPK cascade / protein dephosphorylation / positive regulation of cell adhesion / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity ...MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphoprotein phosphatase activity / negative regulation of MAPK cascade / protein dephosphorylation / positive regulation of cell adhesion / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / p53 binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Golgi apparatus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 26
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.68 Å
データ登録者Lokareddy, R.K. / Bhardwaj, A. / Cingolani, G.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: Atomic structure of dual-specificity phosphatase 26, a novel p53 phosphatase.
著者: Lokareddy, R.K. / Bhardwaj, A. / Cingolani, G.
履歴
登録2012年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 26
B: Dual specificity protein phosphatase 26
C: Dual specificity protein phosphatase 26
D: Dual specificity protein phosphatase 26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,9524
ポリマ－72,9524
非ポリマー00
水8,845491
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Dual specificity protein phosphatase 26
C: Dual specificity protein phosphatase 26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4762
ポリマ－36,4762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3630 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area15840 Å2
手法PISA
3
B: Dual specificity protein phosphatase 26
D: Dual specificity protein phosphatase 26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4762
ポリマ－36,4762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3460 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area15620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.972, 82.260, 91.678
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUAA60 - 2121 - 153
21LEULEUBB60 - 2121 - 153
12ALAALAAA60 - 2111 - 152
22ALAALACC60 - 2111 - 152
13GLYGLYAA60 - 2081 - 149
23GLYGLYDD60 - 2081 - 149
14ALAALABB60 - 2111 - 152
24ALAALACC60 - 2111 - 152
15GLYGLYBB60 - 2081 - 149
25GLYGLYDD60 - 2081 - 149
16GLYGLYCC60 - 2081 - 149
26GLYGLYDD60 - 2081 - 149

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Dual specificity protein phosphatase 26 / Dual specificity phosphatase SKRP3 / Low-molecular-mass dual-specificity phosphatase 4 / DSP-4 / ...Dual specificity phosphatase SKRP3 / Low-molecular-mass dual-specificity phosphatase 4 / DSP-4 / LDP-4 / Mitogen-activated protein kinase phosphatase 8 / MAP kinase phosphatase 8 / MKP-8 / Novel amplified gene in thyroid anaplastic cancer


分子量: 18237.900 Da / 分子数: 4 / 変異: C152S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP24, DUSP26, LDP4, MKP8, NATA1, SKRP3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9BV47, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 491 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.05 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: 0.15M Calcium Acetate, 0.1M Na Cacodylate pH 6.5, 17% PEG 8,000, VAPOR DIFFUSION, temperature 298K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンNSLS X6A10.97
シンクロトロンNSLS X26C21.075
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2701CCD2012年6月20日
ADSC QUANTUM 315r2CCD2012年7月31日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1GRAPHITESINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2x-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.971
21.0751
反射解像度: 1.68→15 Å / Num. all: 55848 / Num. obs: 55848 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / % possible all: 88.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1161)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.68→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 6.051 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.186 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21569 3450 5.1 %RANDOM
Rwork0.18505 ---
obs0.18659 -96.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.144 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.68 Å20 Å2-0 Å2
2---0.68 Å20 Å2
3----2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.68→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4864 0 0 491 5355
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.0194983
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024882
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8971.9476733
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.58311113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6475608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.6121.529242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.04115849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.4351560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0520.2735
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.025634
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021272
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr9.39239865
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free26.108576
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded23.528510212
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A90550.12
12B90550.12
21A81400.19
22C81400.19
31A83330.16
32D83330.16
41B81820.18
42C81820.18
51B84180.16
52D84180.16
61C80640.17
62D80640.17
LS精密化 シェル解像度: 1.683→1.725 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 260 -
Rwork0.309 4666 -
obs--98.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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