[日本語] English
万見
- PDB-4hpv: Crystal structure of S-Adenosylmethionine synthetase from Sulfolo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hpv
タイトルCrystal structure of S-Adenosylmethionine synthetase from Sulfolobus solfataricus
要素S-adenosylmethionine synthase
キーワードTRANSFERASE / Structural Genomics / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis / NatPro
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / one-carbon metabolic process / magnesium ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, archaea / S-adenosylmethionine synthase / S-adenosylmethionine synthetase, domain 3 / S-adenosylmethionine synthetase (AdoMet synthetase) / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 - #10 / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-adenosylmethionine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.214 Å
データ登録者Wang, F. / Hurley, K.A. / Helmich, K.E. / Singh, S. / Bingman, C.A. / Thorson, J.S. / Phillips Jr., G.N. / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro)
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2014
タイトル: Understanding molecular recognition of promiscuity of thermophilic methionine adenosyltransferase sMAT from Sulfolobus solfataricus.
著者: Wang, F. / Singh, S. / Zhang, J. / Huber, T.D. / Helmich, K.E. / Sunkara, M. / Hurley, K.A. / Goff, R.D. / Bingman, C.A. / Morris, A.J. / Thorson, J.S. / Phillips, G.N.
履歴
登録2012年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Database references / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.22014年4月2日Group: Database references
改定 1.32014年10月8日Group: Database references
改定 1.42017年11月15日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / software / Item: _diffrn_radiation_wavelength.wavelength
改定 1.52024年11月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_radiation_wavelength.wavelength / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: S-adenosylmethionine synthase
B: S-adenosylmethionine synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,6612
ポリマ－90,6612
非ポリマー00
水5,477304
1
A: S-adenosylmethionine synthase
B: S-adenosylmethionine synthase

A: S-adenosylmethionine synthase
B: S-adenosylmethionine synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)181,3234
ポリマ－181,3234
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/61
Buried area13410 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area57790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.304, 151.304, 221.145
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-576-

HOH

21B-602-

HOH

詳細The biological assembly is a tetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operations: -y+1,-x+1,-z+1/6

-
要素

#1: タンパク質 S-adenosylmethionine synthase / AdoMet synthase / Methionine adenosyltransferase


分子量: 45330.684 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 株: ATCC 35092 / DSM 1617 / JCM 11322 / P2 / 遺伝子: mat, SSO0199, Ssol_1180 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q980S9, methionine adenosyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.48 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: Protein Solution (6.8-13.5 mg/ml protein, 25mM Tris pH 8.0) mixed in a 1:1 ratio with the well solution (1.4M Sodium phosphate monobasic monohydrate / Potassium phosphate dibasic, pH 5.6) ...詳細: Protein Solution (6.8-13.5 mg/ml protein, 25mM Tris pH 8.0) mixed in a 1:1 ratio with the well solution (1.4M Sodium phosphate monobasic monohydrate / Potassium phosphate dibasic, pH 5.6) Cryoprotected with 20% DMSO, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 21-ID-G10.97856
シンクロトロンAPS 21-ID-G20.97856
検出器
タイプID検出器日付
MARMOSAIC 300 mm CCD1CCD2012年2月11日
MARMOSAIC 300 mm CCD2CCD2012年3月8日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Diamond [111]SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Diamond [111]SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978561
21
反射解像度: 2.21→50 Å / Num. all: 75422 / Num. obs: 74442 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 19.9 % / Biso Wilson estimate: 42.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Χ2: 0.873 / Net I/σ(I): 6.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.21-2.259.228300.696176.6
2.25-2.2912.136530.666198.5
2.29-2.3314.636790.684199.4
2.33-2.3817.736850.691100
2.38-2.4319.437220.7031100
2.43-2.4920.137220.7121100
2.49-2.5520.437120.7221100
2.55-2.6220.637300.7561100
2.62-2.72137090.771100
2.7-2.7821.237330.8071100
2.78-2.8821.537520.8521100
2.88-321.837310.9051100
3-3.1422.137601.0061100
3.14-3.322.237731.0741100
3.3-3.5122.337721.081100
3.51-3.7822.237991.0561100
3.78-4.1622.137921.0751100
4.16-4.7621.938511.051100
4.76-621.638981.081100
6-5020.141390.6541100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIXPHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.214→49.526 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.27 / FOM work R set: 0.8324 / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2201 3730 5.02 %RAMDOM, ASSIGN TEST SET IN THIN RESOLUTION SHELLS
Rwork0.199 ---
obs0.2 74289 99.51 %-
all-74655 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 151.22 Å2 / Biso mean: 38.372 Å2 / Biso min: 14.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.214→49.526 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6192 0 0 304 6496
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026403
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6858677
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0481013
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021127
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7252438
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 27

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2142-2.24220.36981800.30972274245491
2.2422-2.27170.2835268098
2.2717-2.30290.31061840.26982506269099
2.3029-2.33580.28521870.265125042691100
2.3358-2.37060.2881870.250525432730100
2.3706-2.40770.23872722100
2.4077-2.44710.28311870.234125432730100
2.4471-2.48930.26781870.228625172704100
2.4893-2.53460.30071870.224425422729100
2.5346-2.58330.22092736100
2.5833-2.63610.26351870.2225492736100
2.6361-2.69340.24831870.214825282715100
2.6934-2.7560.2518540.210227012755100
2.756-2.8250.27111330.217125992732100
2.825-2.90130.25041870.20825732760100
2.9013-2.98670.21451870.213425602747100
2.9867-3.08310.20932751100
3.0831-3.19320.24521870.207725662753100
3.1932-3.32110.24031870.198925672754100
3.3211-3.47220.23021870.193425822769100
3.4722-3.65520.18172778100
3.6552-3.88410.19671870.181326052792100
3.8841-4.18390.18241870.164326112798100
4.1839-4.60460.17541870.160126272814100
4.6046-5.27030.15962846100
5.2703-6.63750.1861870.219826842871100
6.6375-49.53820.19421870.20982865305299

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る