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- PDB-4hoo: Crystal structure of human JMJD2D/KDM4D apoenzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hoo
タイトルCrystal structure of human JMJD2D/KDM4D apoenzyme
要素Lysine-specific demethylase 4D
キーワードOXIDOREDUCTASE / Jumonji C demethylase / JMJD2/KDM4 family / beta barrel fold
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of chromatin binding / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K9 demethylase activity / regulation of protein phosphorylation / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin / cellular response to ionizing radiation / double-strand break repair via homologous recombination ...positive regulation of chromatin binding / [histone H3]-trimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K9me2/H3K9me3 demethylase activity / positive regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K9 demethylase activity / regulation of protein phosphorylation / histone demethylase activity / pericentric heterochromatin / cellular response to ionizing radiation / double-strand break repair via homologous recombination / HDMs demethylate histones / chromatin DNA binding / site of double-strand break / regulation of gene expression / blood microparticle / damaged DNA binding / chromatin remodeling / inflammatory response / chromatin / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Jelly Rolls ...JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / NICKEL (II) ION / Lysine-specific demethylase 4D
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.495 Å
データ登録者Krishnan, S. / Trievel, R.C.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Structural and Functional Analysis of JMJD2D Reveals Molecular Basis for Site-Specific Demethylation among JMJD2 Demethylases.
著者: Krishnan, S. / Trievel, R.C.
履歴
登録2012年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月2日Group: Database references
改定 1.22013年1月30日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase 4D
B: Lysine-specific demethylase 4D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,4088
ポリマ－76,0422
非ポリマー3666
水2,756153
1
A: Lysine-specific demethylase 4D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2635
ポリマ－38,0211
非ポリマー2424
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Lysine-specific demethylase 4D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1453
ポリマ－38,0211
非ポリマー1242
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.119, 73.119, 136.028
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase 4D / JmjC domain-containing histone demethylation protein 3D / Jumonji domain-containing protein 2D


分子量: 38020.961 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 12-341 / 変異: K93A, K94A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JHDM3D, JMJD2D, KDM4D / プラスミド: pHT4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(Rosetta 2)
参照: UniProt: Q6B0I6, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q6B0I6, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.5 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M calcium acetate, 0.1M HEPES pH 7.5, 10% PEG 8000, vapor diffusion, hanging drop, temperature 277.15K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.495→18 Å / Num. obs: 25850 / % possible obs: 91.5 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 1.124 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.495-2.573.10.51420381.053187
2.57-2.664.10.44521401.076191.6
2.66-2.754.90.33722181.107194
2.75-2.865.30.2922881.154196.6
2.86-2.995.40.20822941.133198.4
2.99-3.155.60.14723371.202199.6
3.15-3.345.90.11724021.1961100
3.34-3.64.90.121681.217193.3
3.6-3.965.30.0819551.102140.2
3.96-4.5260.05822860.99197.9
4.52-5.676.10.04623671.093199.7
5.67-186.30.03723571.1151100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4HON

4hon


解像度: 2.495→17.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU B: 24.455 / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.709 / ESU R Free: 0.301 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2461 1311 5.1 %RANDOM
Rwork0.2071 ---
obs0.2092 25819 91.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 65.51 Å2 / Biso mean: 38.993 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.74 Å22.87 Å20 Å2
2--5.74 Å20 Å2
3----8.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.495→17.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5173 0 12 153 5338
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0215353
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4951.9267287
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1445660
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.43423.529255
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.54315796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.6831527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2754
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5491.53284
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.98825244
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.23532069
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9694.52040
LS精密化 シェル解像度: 2.495→2.559 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.346 88 -
Rwork0.325 1649 -
all-1737 -
obs--85.82 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.02330.0704-0.68221.9639-0.18261.4785-0.08930.176-0.0431-0.14210.0616-0.0127-0.0637-0.09590.02780.0203-0.0053-0.02220.014-0.01190.7665-9.8287.1350.601
22.4934-0.6635-0.38462.47480.25541.1388-0.0208-0.1655-0.04580.1541-0.00640.0353-0.02220.10030.02710.0113-0.0047-0.01460.0180.0150.7483-25.34716.33549.106
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A12 - 341
2X-RAY DIFFRACTION2B12 - 341

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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