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- PDB-4hmr: Crystal structure of mutant rabbit PRP 121-230 (S170N/S174N) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hmr
タイトルCrystal structure of mutant rabbit PRP 121-230 (S170N/S174N)
要素Major prion protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / prp / prion / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / cupric ion binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / cupric ion binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / negative regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / cuprous ion binding / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of protein targeting to membrane / side of membrane / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / positive regulation of calcium-mediated signaling / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / terminal bouton / protein homooligomerization / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protease binding / microtubule binding / nuclear membrane / response to oxidative stress / learning or memory / membrane raft / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / cell surface / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Sweeting, B. / Chakrabartty, A. / Pai, E.F.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: N-Terminal Helix-Cap in alpha-Helix 2 Modulates beta-State Misfolding in Rabbit and Hamster Prion Proteins.
著者: Sweeting, B. / Brown, E. / Khan, M.Q. / Chakrabartty, A. / Pai, E.F.
履歴
登録2012年10月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月22日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
B: Major prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9249
ポリマ－30,5882
非ポリマー3377
水2,234124
1
A: Major prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3523
ポリマ－15,2941
非ポリマー582
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Major prion protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5726
ポリマ－15,2941
非ポリマー2785
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2830 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area11540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.530, 86.440, 87.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.999878, 0.006521, -0.014168), (-0.006468, -0.999972, -0.003784), (-0.014192, -0.003692, 0.999892)41.91307, 0.34623, 0.33018

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要素

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 15293.979 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 119-229 / 変異: S170N, S174N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: PRNP, PRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (AI) / 参照: UniProt: Q95211
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100mM SODIUM CACODYLATE PH 6.5, 3.0M NACL, 30% GLYCEROL (cryoprotectant), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月8日
放射モノクロメーター: DCM WITH CRYO-COOLED 1ST CRYSTAL, SAGITTALLY BENT 2ND CRYSTAL, FOLLOWED BY VERTICALLY FOCUSING MIRROR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→60 Å / Num. all: 30243 / Num. obs: 30243 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.16 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 23.01
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.372 / Mean I/σ(I) obs: 5.34 / Num. unique all: 4938 / Rsym value: 0.529 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3O79

3o79


解像度: 1.6→61.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 3.073 / SU ML: 0.05 / Isotropic thermal model: Anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.087 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20713 1531 5.1 %RANDOM
Rwork0.1549 ---
obs0.15762 28712 99.71 %-
all-30243 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.807 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.15 Å20 Å2-0 Å2
2---0.14 Å20 Å2
3---0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→61.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1699 0 17 124 1840
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0191809
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.021632
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5051.9292456
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2473.0023739
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0185219
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.80224.112107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.52615316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9871515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.2254
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.022119
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0150.02472
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr6.01233441
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free22.761551
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded14.60853475
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.236 102 -
Rwork0.109 2121 -
obs--99.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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