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- PDB-4hkf: Crystal structure of Danio rerio MEC-17 catalytic domain in compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hkf
タイトルCrystal structure of Danio rerio MEC-17 catalytic domain in complex with acetyl-CoA
要素Alpha-tubulin N-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / tubulin acetyltransferase / MEC-17 / GNAT / acetyl-CoA / GNAT fold
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-tubulin acetylation / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / neuron development / clathrin-coated pit / regulation of microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton organization / spindle / microtubule ...alpha-tubulin acetylation / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / neuron development / clathrin-coated pit / regulation of microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton organization / spindle / microtubule / axon / focal adhesion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain, ATAT-type / Alpha-tubulin N-acetyltransferase / GNAT acetyltransferase, Mec-17 / Alpha-tubulin Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Alpha-tubulin N-acetyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Li, W. / Zhong, C. / Sun, B. / Xu, S. / Zhang, T. / Ding, J.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2012
タイトル: Molecular basis of the acetyltransferase activity of MEC-17 towards alpha- tubulin
著者: Li, W. / Zhong, C. / Li, L. / Sun, B. / Wang, W. / Xu, S. / Zhang, T. / Wang, C. / Bao, L. / Ding, J.
履歴
登録2012年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年12月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-tubulin N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6945
ポリマ－21,5961
非ポリマー1,0984
水4,360242
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.627, 65.874, 104.674
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The biological unit is a monomer.

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要素

#1: タンパク質 Alpha-tubulin N-acetyltransferase / Alpha-TAT / TAT / Acetyltransferase mec-17 homolog


分子量: 21596.145 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-184 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: atat1, mec17, si:ch211-152p11.5, zgc:65893 / プラスミド: pET-28Sumo / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon Plus / 参照: UniProt: Q6PH17, alpha-tubulin N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 242 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS SEQUENCE CORRESPONDS TO AN ISOFORM OF MEC-17 FROM DANIO RERIO, WHICH IS FOUND IN UNP Q6PH17.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.52 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.7
詳細: 22% PEG8000, 0.2M ammonium sulfate, 0.1M sodium cacodylate, pH 6.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 22473 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.102
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.409 / Mean I/σ(I) obs: 6.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 3.577 / SU ML: 0.054 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.093 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1925 1119 5 %RANDOM
Rwork0.145 ---
obs0.1473 22306 99.96 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 97.15 Å2 / Biso mean: 18.5542 Å2 / Biso min: 5.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.29 Å20 Å20 Å2
2--0.64 Å20 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1361 0 66 242 1669
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.021459
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2692.0231981
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2075168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.95224.0367
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.59515231
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.583158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2218
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0211083
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.10131459
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free28.393544
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded12.80951625
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 83 -
Rwork0.163 1462 -
all-1545 -
obs--100 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 15.512 Å / Origin y: 13.8081 Å / Origin z: 2.7594 Å
111213212223313233
T0.0059 Å2-0.0003 Å2-0.0006 Å2-0.0111 Å20.0006 Å2--0.0028 Å2
L0.0228 °20.0194 °20.0078 °2-0.0168 °20.0068 °2--0.0027 °2
S0.0043 Å °-0.0054 Å °-0.0012 Å °0.0032 Å °-0.0038 Å °-0.0007 Å °0.0009 Å °-0.0016 Å °-0.0005 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 184
2X-RAY DIFFRACTION1A201

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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