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- PDB-4hj2: Crystal Structure Analysis of GSTA1-1 in complex with chlorambucil -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hj2
タイトルCrystal Structure Analysis of GSTA1-1 in complex with chlorambucil
要素Glutathione S-transferase A1
キーワードTRANSFERASE / alpha-beta
機能・相同性
機能・相同性情報


異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / linoleic acid metabolic process / steroid delta-isomerase activity / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process ...異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / linoleic acid metabolic process / steroid delta-isomerase activity / Glutathione conjugation / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / epithelial cell differentiation / glutathione metabolic process / xenobiotic metabolic process / fatty acid binding / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, alpha class / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LZ6 / Glutathione S-transferase A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Karpusas, M. / Chiniadis, L. / Labrou, N.E.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: The interaction of the chemotherapeutic drug chlorambucil with human glutathione transferase A1-1: kinetic and structural analysis.
著者: Karpusas, M. / Axarli, I. / Chiniadis, L. / Papakyriakou, A. / Bethanis, K. / Scopelitou, K. / Clonis, Y.D. / Labrou, N.E.
履歴
登録2012年10月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase A1
B: Glutathione S-transferase A1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2194
ポリマ－50,0692
非ポリマー1,1502
水5,368298
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3040 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area19310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.000, 93.530, 51.180
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 93.910, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-425-

HOH

21A-544-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase A1 / GST HA subunit 1 / GST class-alpha member 1 / GST-epsilon / GSTA1-1 / GTH1


分子量: 25034.365 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08263, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-LZ6 / L-gamma-glutamyl-S-(2-{[4-(3-carboxypropyl)phenyl](2-chloroethyl)amino}ethyl)-L-cysteinylglycine / Chlorambucil-Glutathione Conjugate / 4-[4-[(2-クロロエチル)[2-[[(2R)-2-L-γ-グルタミルアミノ-2-[(カルボキシメチル)カルバモイ(以下略)


分子量: 575.075 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H35ClN4O8S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 23814 / % possible obs: 87.2 % / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Χ2: 0.651 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.1820.22923340.588184.9
2.18-2.261.80.18517670.646165
2.26-2.372.10.16221790.588180.5
2.37-2.492.20.12924180.649189.6
2.49-2.652.30.10124970.654191.6
2.65-2.852.30.08125300.667192.1
2.85-3.142.30.06125510.715194.1
3.14-3.592.30.04325680.677193.6
3.59-4.522.30.03323780.676187.2
4.52-502.40.02525920.617192.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→34.49 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 1838 6.8 %
Rwork0.2147 --
obs-23318 85.6 %
溶媒の処理Bsol: 28.1301 Å2
原子変位パラメータBiso max: 74.58 Å2 / Biso mean: 29.39 Å2 / Biso min: 8.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.502 Å20 Å24.722 Å2
2--4.629 Å20 Å2
3----2.127 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→34.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3490 0 76 298 3864
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.346
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION23CSH_on_r1_aduct1_prodrg.parm
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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