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万見
- PDB-4hei: 2A X-RAY STRUCTURE OF HPF from VIBRIO CHOLERAE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4hei
タイトル2A X-RAY STRUCTURE OF HPF from VIBRIO CHOLERAE
要素RIBOSOME HIBERNATION PROTEIN YHBH
キーワードTRANSLATION / BETA-ALPHA-BETA-BETA-BETA-ALPHA SECONDARY STRUCTURE FOLD SIMILAR TO YFIA OF E. COLI / ASSOCIATES WITH 100S RIBOSOME DIMERS / STATIONARY PHASE / TRANSLATION INHIBITION / DRBD / double-stranded RNA binding domain / inhibits translation by binding the 30S ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of translational elongation / ribosomal small subunit binding / cytosolic small ribosomal subunit
類似検索 - 分子機能
Ribosome hibernation promotion factor-like / : / Ribosome hibernation promoting factor/RaiA / Ribosome hibernation promotion factor-like / Sigma 54 modulation protein / S30EA ribosomal protein / Double Stranded RNA Binding Domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COBALT (III) ION / THIOCYANATE ION / Unknown ligand / Ribosome hibernation promoting factor
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae serotype O1 (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者De Bari, H. / Berry, E.A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2013
タイトル: Structure of Vibrio cholerae ribosome hibernation promoting factor.
著者: De Bari, H. / Berry, E.A.
履歴
登録2012年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Derived calculations
置き換え2013年3月6日ID: 4FYL
改定 1.22013年3月6日Group: Database references / Derived calculations / Other
改定 1.32013年5月22日Group: Database references
改定 1.42017年6月21日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_nat / struct_ref_seq
Item: _entity_src_nat.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num ..._entity_src_nat.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_organism_scientific / _entity_src_nat.strain
改定 1.52019年11月20日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
改定 1.62024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIBOSOME HIBERNATION PROTEIN YHBH
B: RIBOSOME HIBERNATION PROTEIN YHBH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,94819
ポリマ－22,3632
非ポリマー58417
水2,486138
1
A: RIBOSOME HIBERNATION PROTEIN YHBH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3589
ポリマ－11,1821
非ポリマー1768
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: RIBOSOME HIBERNATION PROTEIN YHBH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,59010
ポリマ－11,1821
非ポリマー4089
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area9580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.354, 46.354, 174.492
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 RIBOSOME HIBERNATION PROTEIN YHBH


分子量: 11181.651 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Vibrio cholerae serotype O1 (strain ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961) (コレラ菌)
株: ATCC 39315 / El Tor Inaba N16961 / 参照: UniProt: H9L4N9
#2: 化合物
ChemComp-3CO / COBALT (III) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#3: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#4: 化合物
ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 7 / 由来タイプ: 合成
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.16 %
結晶化温度: 294 K / pH: 7.5
詳細: 1.2M AMMONIUM SULFATE, 0.01 M CO(II) CL2, 0.1M MES 6.5 ADDITIVE 2M SODIUM THIOCYANATE MIXED ABOVE COMPONENTS WITH EQUAL VOLUME OF PROTEIN, PH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9790, 1.604
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月23日 / 詳細: FOCUSING MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
21.6041
反射解像度: 1.6→43.62 Å / Num. obs: 21120 / % possible obs: 80 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rsym value: 0.043 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 1.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.26 / Rsym value: 0.484 / % possible all: 18.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXAUTOSOLモデル構築
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIXAUTOSOL位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.6→43.62 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Data cutoff high absF: 2395323.59 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: ALTHOUGH DATA TO 1.6 A WAS USED, THE COMPLETENESS AT THAT RESOLUTION WAS VERY LOW (CORNERS OF THE DETECTOR), AND ADDITIONALLY WE EXCLUDED THE RESOLUTION ZONE 1.86- 1.95 TO AVOID ICE PROBLEMS. ...詳細: ALTHOUGH DATA TO 1.6 A WAS USED, THE COMPLETENESS AT THAT RESOLUTION WAS VERY LOW (CORNERS OF THE DETECTOR), AND ADDITIONALLY WE EXCLUDED THE RESOLUTION ZONE 1.86- 1.95 TO AVOID ICE PROBLEMS. THE NUMBER OF REFLECTIONS ACTUALLY USED IN REFINEMENT (TEST + WORKING) IS EQUAL TO THE NUMBER THAT WOULD CONSTITUTE A COMPLETE DATASET TO 1.777 A. THEREFORE WE CONSIDER THE EFFECTIVE RESOLUTION OF THE STRUCTURE TO BE 1.777 A THE DATA IS 98% COMPLETE TO 1.96 ANGSTROM.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 1066 5.5 %RANDOM
Rwork0.262 ---
obs0.262 19305 73.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 68.1948 Å2 / ksol: 0.365936 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.67 Å20 Å20 Å2
2--2.67 Å20 Å2
3----5.34 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.29 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.3 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→43.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1500 0 29 138 1667
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.59
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.621.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.632
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.12
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.282.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.68 Å / Rfactor Rfree error: 0.053 / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.394 55 5.3 %
Rwork0.432 977 -
obs--28.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3ion.param
X-RAY DIFFRACTION4water.param
X-RAY DIFFRACTION5scn.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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