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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4he8 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the membrane domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus | ||||||
要素 | (NADH-quinone oxidoreductase subunit ...) x 7 | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / NADH-quinone oxidoreductase / complex I / proton pump / membrane protein / NADH / menaquinone / cytoplasmic membrane | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / quinone binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Thermus thermophilus (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å | ||||||
データ登録者 | Baradaran, R. / Berrisford, J.M. / Minhas, G.S. / Sazanov, L.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2013 タイトル: Crystal structure of the entire respiratory complex I. 著者: Baradaran, R. / Berrisford, J.M. / Minhas, G.S. / Sazanov, L.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4he8.cif.gz | 1.6 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4he8.ent.gz | 1.4 MB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4he8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4he8_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4he8_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4he8_validation.xml.gz | 142.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4he8_validation.cif.gz | 193.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/he/4he8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/he/4he8 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCSアンサンブル:
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-要素
-NADH-quinone oxidoreductase subunit ... , 7種, 14分子 ABJDKELFMGNIHC
#1: タンパク質 | 分子量: 13154.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 参照: UniProt: Q56217, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) #2: タンパク質 | 分子量: 18563.330 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 参照: UniProt: Q56225, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) #3: タンパク質 | 分子量: 10002.788 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 参照: UniProt: Q56226, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) #4: タンパク質 | 分子量: 65189.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 参照: UniProt: Q56227, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) #5: タンパク質 | 分子量: 49247.117 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 参照: UniProt: Q56228, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) #6: タンパク質 | 分子量: 44463.895 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 参照: UniProt: Q56229, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) #7: タンパク質 | 分子量: 41034.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: cytoplasmic membrane / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 参照: UniProt: Q60019, NADH:ubiquinone reductase (H+-translocating) |
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-非ポリマー , 1種, 4分子
#8: 化合物 | ChemComp-UMQ / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.38 % |
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結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 詳細: 100 mM phosphate-citrate pH 4.5, 26% (v/v) PEG300, 5 mM CHAPS, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.973 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月24日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.973 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.3→40 Å / Num. all: 99359 / Num. obs: 99359 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 5.9 |
反射 シェル | 解像度: 3.3→3.48 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.737 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique all: 13892 / Rsym value: 0.737 / % possible all: 92.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 3RKO 解像度: 3.3→25.725 Å / SU ML: 0.44 / Isotropic thermal model: TLS and isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.51 / 立体化学のターゲット値: ML 詳細: The data set was anisotropically scaled and truncated to 3.6, 3.4 and 3.3 A resolution along the a*, b* and c* axes, respectively, using the Diffraction Anisotropy Server (http://services.mbi. ...詳細: The data set was anisotropically scaled and truncated to 3.6, 3.4 and 3.3 A resolution along the a*, b* and c* axes, respectively, using the Diffraction Anisotropy Server (http://services.mbi.ucla.edu/anisoscale/)
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 84.3 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.3→25.725 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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