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万見
- PDB-4h9j: Crystal structure of N-terminal protease (Npro) of classical swin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h9j
タイトルCrystal structure of N-terminal protease (Npro) of classical swine fever virus.
要素Hog cholera virus
キーワードHYDROLASE / npro / csfv / autoprotease / pestivirus / cysteine-protease / cysteine protease / IRF-3 antagonist / IRF-3
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / : / host cell membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / host cell surface / host cell cytoplasm ...serine-type exopeptidase activity / ribonuclease T2 activity / : / host cell membrane / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / host cell surface / host cell cytoplasm / RNA helicase activity / viral protein processing / symbiont entry into host cell / induction by virus of host autophagy / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / virion attachment to host cell / virion membrane / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pestivirus Npro endopeptidase C53, interaction domain / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain A / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain B / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus nonstructural protein 2 / Pestivirus NS2, peptidase C74 / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus NS2 peptidase / Pestivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Pestivirus NS3, peptidase S31 ...Pestivirus Npro endopeptidase C53, interaction domain / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain A / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain B / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus nonstructural protein 2 / Pestivirus NS2, peptidase C74 / Capsid protein C, pestivirus / Pestivirus NS2 peptidase / Pestivirus nonstructural protein 2 (NS2) protease domain profile. / Pestivirus NS3, peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus envelope glycoprotein E2, domain D / Pestivirus NS3 polyprotein peptidase S31 / Pestivirus envelope glycoprotein E2 / Pestivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Peptidase C53, pestivirus Npro, interaction domain / Peptidase C53, pestivirus Npro / Pestivirus Npro endopeptidase C53 / Pestivirus N-terminal protease Npro domain profile. / Ribonuclease T2, His active site 2 / Ribonuclease T2 family histidine active site 2. / Ribonuclease T2-like superfamily / Spermidine Synthase; Chain: A, domain 2 / RNA dependent RNA polymerase, hepatitis C virus / Viral RNA dependent RNA polymerase / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Roll / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Classical swine fever virus (豚コレラウイルス)
手法X線回折 / 単波長異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Gottipati, K. / Ruggli, N. / Gerber, M. / Tratschin, J.-D. / Benning, M. / Bellamy, H. / Choi, K.H.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2013
タイトル: The Structure of Classical Swine Fever Virus N(pro): A Novel Cysteine Autoprotease and Zinc-Binding Protein Involved in Subversion of Type I Interferon Induction.
著者: Gottipati, K. / Ruggli, N. / Gerber, M. / Tratschin, J.D. / Benning, M. / Bellamy, H. / Choi, K.H.
履歴
登録2012年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hog cholera virus


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2891
ポリマ－17,2891
非ポリマー00
水4,035224
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.133, 65.398, 33.315
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Hog cholera virus


分子量: 17288.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Classical swine fever virus (豚コレラウイルス)
株: Alfort/187 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (Rosetta-DE3) / 参照: UniProt: Q68871
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 224 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.07 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 25% PEG3350, 0.2 M (NH4)2SO4 and 0.1 M Hepes, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月1日 / 詳細: multilayer
放射モノクロメーター: multilayer confocal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→29.76 Å / Num. all: 18866 / Num. obs: 18840 / % possible obs: 99.86 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 34.32 % / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 12.63
反射 シェル解像度: 1.58→1.62 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.98 / Num. unique all: 1447 / Rsym value: 0.318 / % possible all: 99.86

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
PROTEUM PLUSPLUSデータ削減
PROTEUM PLUSPLUSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.6→29.685 Å / SU ML: 0.1 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2083 1664 9.26 %RANDOM
Rwork0.1709 ---
obs0.1744 17961 99.97 %-
all-17961 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→29.685 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1121 0 0 224 1345
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071155
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1231567
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.25432
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.082166
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005203
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.64710.22851340.17941319X-RAY DIFFRACTION100
1.6471-1.70020.20171260.17271334X-RAY DIFFRACTION100
1.7002-1.7610.21471510.17271355X-RAY DIFFRACTION100
1.761-1.83150.21281250.17321328X-RAY DIFFRACTION100
1.8315-1.91490.22041340.16361326X-RAY DIFFRACTION100
1.9149-2.01580.20951420.16961348X-RAY DIFFRACTION100
2.0158-2.1420.21931290.1631358X-RAY DIFFRACTION100
2.142-2.30740.18641410.16781348X-RAY DIFFRACTION100
2.3074-2.53950.2351440.17731361X-RAY DIFFRACTION100
2.5395-2.90670.19221380.1941362X-RAY DIFFRACTION100
2.9067-3.6610.20191440.16511388X-RAY DIFFRACTION100
3.661-29.69030.20851560.16571470X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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