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- PDB-4h9c: Radiation damage study of lysozyme - 0.77 MGy -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h9c
タイトルRadiation damage study of lysozyme - 0.77 MGy
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1998 Å
データ登録者Sutton, K.A. / Snell, E.H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Insights into the mechanism of X-ray-induced disulfide-bond cleavage in lysozyme crystals based on EPR, optical absorption and X-ray diffraction studies.
著者: Sutton, K.A. / Black, P.J. / Mercer, K.R. / Garman, E.F. / Owen, R.L. / Snell, E.H. / Bernhard, W.A.
履歴
登録2012年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月11日Group: Database references
改定 1.22014年1月1日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,5005
ポリマ－14,3311
非ポリマー1684
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.768, 78.768, 36.867
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-346-

HOH

21A-379-

HOH

31A-386-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.35 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: 7.5% sodium chloride, 100 mM sodium acetate pH 4.8, 25% ethylene glycol, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月12日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1998→50 Å / Num. all: 36610 / Num. obs: 36644 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 4.9 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 11.22 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Rsym value: 0.03 / Χ2: 1.133 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.1998-1.224.30.30918021.1391100
1.22-1.244.40.26718191.1081100
1.24-1.274.40.25118181.1131100
1.27-1.294.40.20818031.1071100
1.29-1.324.40.18818181.1461100
1.32-1.354.40.16118011.1431100
1.35-1.394.40.14518401.1741100
1.39-1.424.50.12618101.1831100
1.42-1.464.50.10618191.2121100
1.46-1.514.50.09218161.251100
1.51-1.574.50.07918411.189199.9
1.57-1.634.50.06418231.179199.9
1.63-1.74.50.05418341.141199.8
1.7-1.794.50.04918371.158199.8
1.79-1.94.60.04818381.125199.7
1.9-2.054.50.0418511.157199
2.05-2.264.60.03118561.007199.4
2.26-2.594.60.02518491.123198.7
2.59-3.264.60.0218631.028197.5
3.26-504.40.01819060.999193

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.7.2_862精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 6LYZ

6lyz


解像度: 1.1998→26.915 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.42 / FOM work R set: 0.8728 / SU ML: 0.28 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2045 1831 5 %random
Rwork0.1936 ---
all0.198 36610 --
obs0.1942 36609 99.34 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.332 Å2 / ksol: 0.438 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 43.34 Å2 / Biso mean: 13.3239 Å2 / Biso min: 6.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3839 Å20 Å2-0 Å2
2--0.3839 Å20 Å2
3----0.7677 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.14 Å / Luzzati sigma a obs: 0.045 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1998→26.915 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 7 101 1109
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061061
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1021431
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.085147
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005190
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.567384
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.1998-1.23220.25131330.248626522785100
1.2322-1.26850.26911430.232226492792100
1.2685-1.30940.23521390.224126322771100
1.3094-1.35620.27611070.218926822789100
1.3562-1.41050.24631240.211126702794100
1.4105-1.47470.19541630.189326582821100
1.4747-1.55240.20391380.189126602798100
1.5524-1.64970.20511630.173326452808100
1.6497-1.7770.18091410.183926812822100
1.777-1.95580.19691390.18132688282799
1.9558-2.23870.21651440.18552696284099
2.2387-2.82010.211470.19022711285898
2.8201-26.92150.18231500.19452754290495

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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