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- PDB-4h6u: Tubulin acetyltransferase mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h6u
タイトルTubulin acetyltransferase mutant
要素Alpha-tubulin N-acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / tubulin acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-tubulin acetylation / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / neuron development / clathrin-coated pit / regulation of microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton organization / spindle / microtubule ...alpha-tubulin acetylation / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / neuron development / clathrin-coated pit / regulation of microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton organization / spindle / microtubule / axon / focal adhesion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain, ATAT-type / Alpha-tubulin N-acetyltransferase / GNAT acetyltransferase, Mec-17 / Alpha-tubulin Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / : / PHOSPHATE ION / Alpha-tubulin N-acetyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4482 Å
データ登録者Roll-Mecak, A. / Kizub, V. / Szyk, A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Crystal structures of tubulin acetyltransferase reveal a conserved catalytic core and the plasticity of the essential N terminus.
著者: Kormendi, V. / Szyk, A. / Piszczek, G. / Roll-Mecak, A.
履歴
登録2012年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月14日Group: Database references
改定 1.22012年12月26日Group: Database references
改定 1.32015年7月22日Group: Structure summary
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alpha-tubulin N-acetyltransferase
B: Alpha-tubulin N-acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4606
ポリマ－44,7072
非ポリマー1,7534
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8350 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area15610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.128, 58.128, 225.070
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Alpha-tubulin N-acetyltransferase / Alpha-TAT / TAT / Acetyltransferase mec-17 homolog


分子量: 22353.520 Da / 分子数: 2 / 変異: D117A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
遺伝子: atat1, mec17, si:ch211-152p11.5, zgc:65893 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6PH17, alpha-tubulin N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE REFERENCE SEQUENCE IS BASED ON A VARIANT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.65M NaH2PO4 and KH2PO4, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 15066 / Num. obs: 15066 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 3.6 / Observed criterion σ(I): 3.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4H6Z

4h6z


解像度: 2.4482→29.064 Å / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.07 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2483 753 5 %
Rwork0.1964 --
obs0.199 15065 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4482→29.064 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2543 0 108 41 2692
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0152718
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5243699
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.294982
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076398
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01466
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4482-2.63710.30081450.20272764X-RAY DIFFRACTION100
2.6371-2.90220.25091480.20842801X-RAY DIFFRACTION100
2.9022-3.32170.28521470.20022808X-RAY DIFFRACTION100
3.3217-4.1830.22841530.18032882X-RAY DIFFRACTION100
4.183-29.0660.23861600.2023057X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.97838.14-0.08852.2870.44633.53020.1210.405-0.04880.2698-0.0801-1.0130.31940.59720.08760.36380.075-0.08530.44620.08450.638167.861826.827699.6586
27.92665.0125-0.92552.155-5.44424.19340.29210.25130.82510.5894-0.54450.5333-0.70730.60170.36840.5223-0.1278-0.11040.46760.0210.544465.976644.1269106.7412
33.95240.62665.46284.04272.17739.72110.1560.11730.01870.1595-0.15540.37030.18150.15360.00830.2027-0.0296-0.03340.40390.1280.396464.347736.315990.912
41.70610.15261.32654.13890.49626.4653-0.19820.41620.3291-0.058-0.02280.3406-0.20970.26130.12010.2475-0.0067-0.07560.37980.15570.388662.109142.024384.9124
59.8562-2.92876.29525.9933-0.03938.18390.19880.4746-0.0157-0.2025-0.3674-0.13410.1130.42370.08270.2248-0.0006-0.00540.52520.07440.239461.809940.774378.1638
61.5938-1.0190.29443.5295-1.49052.01460.1017-0.2085-0.19010.4442-0.1486-0.3745-0.10690.28620.03460.3028-0.1176-0.16360.48450.06510.422364.002728.8765108.6752
77.06660.12191.18312.870.84542.9888-0.02640.18560.5519-0.0179-0.16240.0064-0.29740.09990.19470.2888-0.0712-0.02560.30830.0870.291449.383826.8324102.0363
87.7485-2.74363.04825.9625-1.86265.7937-0.1252-0.79640.29370.53670.0643-0.4288-0.4753-0.07830.04450.3352-0.0848-0.05350.31660.00880.263346.897725.5525110.8874
97.4641-5.48613.07332.1791-0.87517.5734-0.08-0.2268-0.16170.4719-0.0949-0.2009-0.1052-0.26430.04960.3637-0.1282-0.09430.35930.03110.29842.269217.5933104.0993
108.7492.2636.70737.32291.94168.01230.36120.281-0.0956-0.5938-0.51580.3123-0.1395-0.00860.30540.24390.0179-0.02680.35830.03250.258834.599523.650797.06
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain B and resid -4:21)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resid 33:48)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain B and resid 66:103)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain B and resid 104:132)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain B and resid 133:185)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid -3:47)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 68:125)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 126:148)
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 149:168)
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 169:184)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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