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- PDB-4h1v: GMP-PNP bound dynamin-1-like protein GTPase-GED fusion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h1v
タイトルGMP-PNP bound dynamin-1-like protein GTPase-GED fusion
要素Dynamin-1-like protein
キーワードHYDROLASE / GTPase domain / GTPase / Cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / dynamin GTPase / Apoptotic execution phase / peroxisome fission / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / regulation of mitophagy / GTP-dependent protein binding ...mitochondrial membrane fission / regulation of ATP metabolic process / regulation of peroxisome organization / mitocytosis / dynamin GTPase / Apoptotic execution phase / peroxisome fission / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / regulation of mitophagy / GTP-dependent protein binding / protein localization to mitochondrion / mitochondrial fission / positive regulation of neutrophil chemotaxis / positive regulation of mitochondrial fission / heart contraction / intracellular distribution of mitochondria / necroptotic process / brush border / protein complex oligomerization / clathrin-coated pit / GTPase activator activity / mitochondrion organization / positive regulation of protein secretion / small GTPase binding / synaptic vesicle membrane / endocytosis / calcium ion transport / rhythmic process / peroxisome / regulation of gene expression / microtubule binding / mitochondrial outer membrane / microtubule / intracellular membrane-bounded organelle / GTPase activity / lipid binding / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain ...Dynamin GTPase effector / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin GTPase effector domain / Dynamin, GTPase region, conserved site / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Dynamin stalk domain / Dynamin central region / GTPase effector domain / GED domain profile. / Dynamin, GTPase domain / Dynamin, GTPase / Dynamin / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Dynamin-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Dynamin-1-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Wenger, J. / Klinglmayr, E. / Eibl, C. / Hessenberger, M. / Goettig, P.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Functional Mapping of Human Dynamin-1-Like GTPase Domain Based on X-ray Structure Analyses.
著者: Wenger, J. / Klinglmayr, E. / Frohlich, C. / Eibl, C. / Gimeno, A. / Hessenberger, M. / Puehringer, S. / Daumke, O. / Goettig, P.
履歴
登録2012年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月11日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dynamin-1-like protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5012
ポリマ－40,9791
非ポリマー5221
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.420, 151.310, 43.060
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-971-

HOH

21A-988-

HOH

詳細AUTHORS INDICATE THAT THE QUATERNARY STRUCTURE IS MOST LIKELY TO BE TETRAMERIC IN SOLUTION

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要素

#1: タンパク質 Dynamin-1-like protein / Dnm1p/Vps1p-like protein / DVLP / Dynamin family member proline-rich carboxyl-terminal domain less ...Dnm1p/Vps1p-like protein / DVLP / Dynamin family member proline-rich carboxyl-terminal domain less / Dymple / Dynamin-like protein / Dynamin-like protein 4 / Dynamin-like protein IV / HdynIV / Dynamin-related protein 1


分子量: 40978.852 Da / 分子数: 1 / 断片: GTPase-GED fusion (unp residues 1-327 and 711-736) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNM1L, DLP1, DRP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00429, dynamin GTPase
#2: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE PROTEIN IS A FUSION CONSTRUCT BETWEEN THE DOMAINS INDICATED IN COMPND, FRAGMENT REMARK

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.07 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 0.1 M sodium citrate, 27.5 % PEG 3000 , pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月3日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: Si 111 DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→75.655 Å / Num. all: 15894 / Num. obs: 15894 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rsym value: 0.128 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.3-2.4230.5372.1613320270.53788.8
2.42-2.573.90.441.6846721610.4499.1
2.57-2.754.40.3472.2927720880.347100
2.75-2.974.40.2423.2854619360.24299.8
2.97-3.254.40.164.7780317670.1699.5
3.25-3.644.40.1027.2710816240.10299.7
3.64-4.24.40.0759.6632514480.075100
4.2-5.144.40.0689.5552012480.068100
5.14-7.274.40.0818.2443110060.08199.9
7.27-37.42340.0351623285890.03598.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å37.42 Å
Translation2.5 Å37.42 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.8_1069精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MxCuBEデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3SNH

3snh


解像度: 2.3→19.969 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.1 / FOM work R set: 0.8141 / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.18 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2777 786 4.97 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.2294 15820 97.83 %-
all-15823 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 116.55 Å2 / Biso mean: 43.9329 Å2 / Biso min: 18.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.969 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2766 0 32 122 2920
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012834
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0973843
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072458
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006494
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6251093
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3-2.38210.3165660.26741256132285
2.3821-2.47730.3312790.2561443152296
2.4773-2.58980.3607910.267314911582100
2.5898-2.72610.2608900.256715031593100
2.7261-2.89640.2899780.25115171595100
2.8964-3.11920.2827830.23951526160999
3.1192-3.43170.2684740.22821506158099
3.4317-3.9250.2667730.212815561629100
3.925-4.93280.2391760.192415721648100
4.9328-19.96990.2626760.213316641740100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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