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- PDB-4gys: Granulibacter bethesdensis allophanate hydrolase co-crystallized ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gys
タイトルGranulibacter bethesdensis allophanate hydrolase co-crystallized with malonate
要素Allophanate hydrolase
キーワードHYDROLASE / Amidase signature family enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


allophanate hydrolase / allophanate hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1700 / Allophanate hydrolase / Amidase / Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Alpha-Beta Complex ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1700 / Allophanate hydrolase / Amidase / Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / Allophanate hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Granulibacter bethesdensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.201 Å
データ登録者Lin, Y. / St Maurice, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2013
タイトル: The Structure of Allophanate Hydrolase from Granulibacter bethesdensis Provides Insights into Substrate Specificity in the Amidase Signature Family.
著者: Lin, Y. / St Maurice, M.
履歴
登録2012年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月20日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Allophanate hydrolase
B: Allophanate hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,4826
ポリマ－133,0742
非ポリマー4084
水7,674426
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3180 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area30780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.701, 77.701, 395.473
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61
詳細The biological unit is consistent with the identity matrix (Sym ID 1_555)

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要素

#1: タンパク質 Allophanate hydrolase


分子量: 66537.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Granulibacter bethesdensis (バクテリア)
株: ATCC BAA-1260 / CGDNIH1 / 遺伝子: GbCGDNIH1_1744 / プラスミド: pET28a-(HIS)8-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174(DE3) / 参照: UniProt: Q0BRB0, allophanate hydrolase
#2: 化合物
ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 426 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.04M sodium malonate,100mM PIPES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年1月1日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 66210 / Num. obs: 66038 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 9.2 % / Biso Wilson estimate: 31.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.115 / Net I/σ(I): 21.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.332 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 3285 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MC-2diffractometer software from EMBLデータ収集
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DC0

2dc0


解像度: 2.201→38.85 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2027 2005 3.04 %RANDOM
Rwork0.1776 ---
obs0.1784 66038 97.11 %-
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.091 Å2 / ksol: 0.411 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.7477 Å2-0 Å2-0 Å2
2--7.7477 Å20 Å2
3----12.7296 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.201→38.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6819 0 28 426 7273
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0117011
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2779571
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.592523
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081105
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061272
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2009-2.25590.27451430.21784547X-RAY DIFFRACTION97
2.2559-2.31690.26021480.20074713X-RAY DIFFRACTION100
2.3169-2.3850.22811500.18734671X-RAY DIFFRACTION100
2.385-2.4620.25261520.1874697X-RAY DIFFRACTION100
2.462-2.550.23541430.19074724X-RAY DIFFRACTION100
2.55-2.65210.20111430.19094693X-RAY DIFFRACTION100
2.6521-2.77270.2621460.19894739X-RAY DIFFRACTION100
2.7727-2.91890.27041470.20224667X-RAY DIFFRACTION100
2.9189-3.10170.22591480.18794725X-RAY DIFFRACTION100
3.1017-3.3410.19241430.17264615X-RAY DIFFRACTION99
3.341-3.6770.16851410.15914421X-RAY DIFFRACTION94
3.677-4.20860.16961250.15034109X-RAY DIFFRACTION87
4.2086-5.30020.16741320.15554160X-RAY DIFFRACTION88
5.3002-38.85650.17841440.18634554X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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