[English] 日本語
Yorodumi- PDB-4gyj: Crystal structure of mutant (D318N) bacillus subtilis family 3 gl... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4gyj | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of mutant (D318N) bacillus subtilis family 3 glycoside hydrolase (nagz) in complex with glcnac-murnac (space group P1) | |||||||||
Components | Uncharacterized lipoprotein ybbD | |||||||||
Keywords | HYDROLASE/substrate / TIM-BARREL / HYDROLASE / HYDROLASE-substrate complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information peptidoglycan turnover / beta-N-acetylhexosaminidase / beta-N-acetylhexosaminidase activity / : / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / carbohydrate metabolic process / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Bacillus subtilis subsp. subtilis (bacteria) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.65 Å | |||||||||
Authors | Bacik, J.P. / Mark, B.L. | |||||||||
Citation | Journal: Chem.Biol. / Year: 2012 Title: Active Site Plasticity within the Glycoside Hydrolase NagZ Underlies a Dynamic Mechanism of Substrate Distortion. Authors: Bacik, J.P. / Whitworth, G.E. / Stubbs, K.A. / Vocadlo, D.J. / Mark, B.L. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4gyj.cif.gz | 493.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4gyj.ent.gz | 404.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4gyj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4gyj_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 4gyj_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | Display | |
Data in XML | 4gyj_validation.xml.gz | 53.6 KB | Display | |
Data in CIF | 4gyj_validation.cif.gz | 80.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gy/4gyj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gy/4gyj | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4gvfC 4gvgC 4gvhC 4gviC 4gykC 3bmxS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 71230.641 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP RESIDUES 18-642 / Mutation: D318N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Bacillus subtilis subsp. subtilis (bacteria) Strain: 168 / Gene: BSU01660, NagZ, ybbD, yzbA / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P40406 #2: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Sugar | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.32 Å3/Da / Density % sol: 46.98 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 296 K / pH: 7.5 Details: 22% PEG3350, pH 7.5 , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.9749 |
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Oct 11, 2011 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9749 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.65→38.61 Å / Num. obs: 147692 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / Redundancy: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 22.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.059 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 11.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.65→1.74 Å / Redundancy: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.622 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Rsym value: 0.742 / % possible all: 94.3 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3BMX Resolution: 1.65→38.61 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.97 / Phase error: 20.06 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.98 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 49.38 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.65→38.61 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|