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- PDB-4gye: MDR 769 HIV-1 Protease in Complex with Reduced P1F -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gye
タイトルMDR 769 HIV-1 Protease in Complex with Reduced P1F
要素
  • P1F peptide
  • Protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Multi-drug resistance / Protease inhibitor / Drug resistance / Substrate peptide / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Retropepsin-like catalytic domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[(2S)-2-({N~5~-[(1E)-ethanimidoyl]-L-ornithyl-L-valyl}amino)-3-phenylpropyl]-L-phenylalanyl-L-alpha-glutamyl-L-alanyl-L-norleucine / Protease
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.27 Å
データ登録者Dewdney, T.G. / Wang, Y. / Brunzelle, J. / Reiter, S.J. / Kovari, I.A. / Kovari, L.C.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2013
タイトル: Ligand modifications to reduce the relative resistance of multi-drug resistant HIV-1 protease.
著者: Dewdney, T.G. / Wang, Y. / Liu, Z. / Sharma, S.K. / Reiter, S.J. / Brunzelle, J.S. / Kovari, I.A. / Woster, P.M. / Kovari, L.C.
履歴
登録2012年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 2.02023年2月22日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Polymer sequence / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_2 / entity / entity_poly / entity_poly_seq / entity_src_gen / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_src_syn / pdbx_poly_seq_scheme / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_rmsd_bond / struct_conn / struct_mon_prot_cis / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.group_PDB / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_mutation / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code / _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _entity_poly_seq.mon_id / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id / _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_value_order / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_mon_prot_cis.auth_comp_id / _struct_mon_prot_cis.label_comp_id / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.12023年9月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 3.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
C: P1F peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4093
ポリマ－22,4093
非ポリマー00
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5650 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area9580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.255, 62.255, 83.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Protease


分子量: 10770.686 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-99 / 変異: Q7K, D25N, M36V, A82T, I84V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
遺伝子: pol / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9QM22
#2: タンパク質・ペプチド P1F peptide


タイプ: Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 868.053 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
参照: N-[(2S)-2-({N~5~-[(1E)-ethanimidoyl]-L-ornithyl-L-valyl}amino)-3-phenylpropyl]-L-phenylalanyl-L-alpha-glutamyl-L-alanyl-L-norleucine
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.56 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 0.1 M citric acid and 2.4 M ammonium sulfate at pH 6.2, 298K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月2日
放射モノクロメーター: KOHZU / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.115→33.113 Å / Num. obs: 10619 / % possible obs: 1 %
反射 シェル解像度: 2.11→2.19 Å / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
REFMAC5.5.0109精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SO9

3so9


解像度: 2.27→33.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 9.373 / SU ML: 0.228 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.507 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26413 392 4.6 %RANDOM
Rwork0.19292 ---
obs0.19631 8144 99.5 %-
all-10619 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.351 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.03 Å20.01 Å20 Å2
2--0.03 Å20 Å2
3----0.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.27→33.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1576 0 0 111 1687
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0221605
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1722.0212178
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1215196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg48.1324.81554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.99315276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.717158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1360.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211164
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0241.5978
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.95421600
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0563627
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0424.5578
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.27→2.329 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 32 -
Rwork0.231 599 -
obs--99.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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