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万見
- PDB-4gwt: Structure of racemic Pin1 WW domain cocrystallized with DL-malic acid -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gwt
タイトルStructure of racemic Pin1 WW domain cocrystallized with DL-malic acid
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
キーワードPROTEIN BINDING / racemic crystallization / WW domain / proline phosphoSer/Thr binding
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / postsynaptic cytosol / negative regulation of SMAD protein signal transduction ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / postsynaptic cytosol / negative regulation of SMAD protein signal transduction / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / protein peptidyl-prolyl isomerization / phosphoserine residue binding / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / : / positive regulation of GTPase activity / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / negative regulation of protein binding / peptidylprolyl isomerase / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / phosphoprotein binding / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / synapse organization / regulation of protein phosphorylation / regulation of protein stability / tau protein binding / negative regulation of protein catabolic process / neuron differentiation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ISG15 antiviral mechanism / beta-catenin binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein binding / midbody / regulation of gene expression / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / protein stabilization / nuclear speck / positive regulation of protein phosphorylation / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. ...: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
(2S)-2-hydroxybutanedioic acid / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Mortenson, D.E. / Yun, H.G. / Gellman, S.H. / Forest, K.T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: Evidence for small-molecule-mediated loop stabilization in the structure of the isolated Pin1 WW domain.
著者: Mortenson, D.E. / Kreitler, D.F. / Yun, H.G. / Gellman, S.H. / Forest, K.T.
履歴
登録2012年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月8日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,3092
ポリマ－4,1751
非ポリマー1341
水19811
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.985, 65.985, 38.599
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number88
Space group name H-MI41/a

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1


分子量: 4174.641 Da / 分子数: 1 / 断片: WW domain from Pin1, (6-39) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Generated via solid-phase peptide synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物 ChemComp-LMR / (2S)-2-hydroxybutanedioic acid / L-Malate / L-りんご酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Peptide stock at 5 mg/mL (2.5 mg/mL L-peptide + 2.5 mg/L D-peptide), crystallized from 2.1 M DL-malic acid pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月30日
放射モノクロメーター: Bruker Microstar AXS optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→33.32 Å / Num. all: 4031 / Num. obs: 4031 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.3 % / Biso Wilson estimate: 41.6 Å2 / Rsym value: 0.069 / Χ2: 0.989 / Net I/σ(I): 22.85
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allRsym valueΧ2Diffraction-ID% possible all
2.25-2.299.11900.290.8971100
2.29-2.3310.71910.3630.9751100
2.33-2.38122010.2580.9021100
2.38-2.4213.62110.2150.9571100
2.42-2.4813.81990.1950.8911100
2.48-2.5313.82060.1820.9761100
2.53-2.613.51880.1640.9651100
2.6-2.67142020.1630.9771100
2.67-2.7513.22070.1171.0681100
2.75-2.8313.91960.1151.0551100
2.83-2.9413.71990.0981.0441100
2.94-3.05141950.0771.0921100
3.05-3.1914.12090.0711.0561100
3.19-3.3614.12050.0630.9881100
3.36-3.5714.21930.0571.0511100
3.57-3.8514.12070.0551.0621100
3.85-4.23142070.0520.8981100
4.23-4.8514.11990.0510.9221100
4.85-6.113.92050.0490.9851100
6.1-5012.82210.0820.962199.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.7.0009精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
PROTEUM PLUSPLUSデータ収集
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2IDH, CORE BETA-SHEET FRAGMENT (RESI 260-263,268-272,277-279)

2idh


解像度: 2.25→33.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 3.765 / SU ML: 0.086 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.187 / ESU R Free: 0.168 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2599 172 4.5 %RANDOM
Rwork0.2384 ---
all0.2393 4029 --
obs0.2394 3857 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 112.34 Å2 / Biso mean: 39.5828 Å2 / Biso min: 21.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å20 Å20 Å2
2---0.36 Å2-0 Å2
3---0.71 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.168 Å0.086 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→33.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数276 0 9 11 296
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.019294
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4951.933397
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.041532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg26.88420.66715
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.6871544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg26.693154
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.236
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022237
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.371 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 25 -
Rwork0.348 527 -
all-552 -
obs--99.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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