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- PDB-4gtu: LIGAND-FREE HOMODIMERIC HUMAN GLUTATHIONE S-TRANSFERASE M4-4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gtu
タイトルLIGAND-FREE HOMODIMERIC HUMAN GLUTATHIONE S-TRANSFERASE M4-4
要素GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE / CONJUGATION / DETOXIFICATION / CYTOSOLIC / HOMODIMER
機能・相同性
機能・相同性情報


Biosynthesis of maresin conjugates in tissue regeneration (MCTR) / leukotriene-C4 synthase / leukotriene-C4 synthase activity / nitrobenzene metabolic process / glutathione binding / Glutathione conjugation / long-chain fatty acid biosynthetic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / xenobiotic catabolic process ...Biosynthesis of maresin conjugates in tissue regeneration (MCTR) / leukotriene-C4 synthase / leukotriene-C4 synthase activity / nitrobenzene metabolic process / glutathione binding / Glutathione conjugation / long-chain fatty acid biosynthetic process / glutathione transferase / glutathione transferase activity / xenobiotic catabolic process / intercellular bridge / glutathione metabolic process / enzyme binding / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like ...Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase Mu 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Patskovsky, Y.V. / Patskovska, L.N. / Listowsky, I.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: An asparagine-phenylalanine substitution accounts for catalytic differences between hGSTM3-3 and other human class mu glutathione S-transferases.
著者: Patskovsky, Y.V. / Patskovska, L.N. / Listowsky, I.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Isolation and Analysis of the Gene and cDNA for a Human MU Class Glutathione S- Transferase, GSTM4
著者: Comstock, K.E. / Johnson, K.J. / Rifenbery, D. / Henner, W.D.
履歴
登録1999年5月12日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年3月7日Group: Other
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
E: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
F: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
G: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
H: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,6978
ポリマ－203,6978
非ポリマー00
水00
1
A: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
B: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9242
ポリマ－50,9242
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
D: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9242
ポリマ－50,9242
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
F: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9242
ポリマ－50,9242
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
G: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE
H: GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9242
ポリマ－50,9242
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.000, 215.700, 94.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.40, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.849721, -0.214994, -0.481407), (-0.216414, -0.974842, 0.053372), (-0.48077, 0.058832, -0.874871)13.1536, 148.103, -16.4444
2given(0.104001, -0.026619, -0.994221), (0.02066, 0.999484, -0.024599), (0.994363, -0.017982, 0.104497)-20.1361, -53.4721, 27.0213
3given(-0.39954, -0.214856, -0.891181), (0.010513, -0.973156, 0.229906), (-0.916655, 0.082487, 0.391074)-7.4997, 206.811, -32.7277
4given(0.887466, -0.001526, -0.460871), (-0.000426, -0.999997, 0.00249), (-0.460874, -0.002013, -0.887464)-43.9706, 159.7578, 63.2218
5given(0.980887, 0.191516, 0.034389), (-0.192404, 0.981005, 0.024675), (-0.02901, -0.03082, 0.999104)-87.1257, 5.4573, -43.1679
6given(-0.395241, -0.033871, -0.917953), (0.013607, -0.999426, 0.031019), (-0.918477, -0.000231, 0.395475)39.7101, 211.4617, 23.0362
7given(0.10481, 0.166739, -0.980415), (0.021406, 0.985238, 0.169847), (0.994262, -0.038789, 0.099693)-7.026, -64.5572

-
要素

#1: タンパク質
GLUTATHIONE S-TRANSFERASE


分子量: 25462.164 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LIGAND-FREE, HOMODIMER / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: THE GSTM4 CDNA WAS AMPLIFIED USING RT-PCR AND CLONED INTO A PET3A EXPRESSION VECTOR. SYNTHETIC GENE
細胞株: HEPG2 / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 遺伝子: GSTM4 / プラスミド: PET3A-GSTM4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): GSTM4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q03013, glutathione transferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 5.6
詳細: 22% PEG4000, 0.1M NA CITRATE,0.2M AMMONIUM ACETATE, PH5.6
結晶化
*PLUS
手法: unknown

-
データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS X1000 / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年8月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→39.4 Å / Num. obs: 30754 / % possible obs: 76.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.165 / Rsym value: 0.163
反射 シェル解像度: 3→3.5 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Rsym value: 0.36 / % possible all: 68.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1GTU

1gtu


解像度: 3.3→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.315 2392 10.27 %RANDOM
Rwork0.245 ---
obs-23295 79.5 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.47 Å / Luzzati d res low obs: 10 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14352 0 0 0 14352
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.279
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.36
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.222
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2.891.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.982
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.572
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.732.5
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 218 11.7 %
Rwork0.277 1649 -
obs--51.8 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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