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- PDB-4gpl: Structure of Cbl(TKB) bound to a phosphorylated pentapeptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gpl
タイトルStructure of Cbl(TKB) bound to a phosphorylated pentapeptide
要素
  • ACE-PTR-THR-PRO-GLU-PRO, PEPTIDE INHIBITOR
  • E3 ubiquitin-protein ligase CBL
キーワードLigase/ligase inhibitor / ubiquitin ligase(E3) / Ligase-ligase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / mast cell degranulation / Interleukin-6 signaling / response to starvation ...regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / ubiquitin-dependent endocytosis / regulation of Rap protein signal transduction / flotillin complex / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / positive regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / Regulation of KIT signaling / mast cell degranulation / Interleukin-6 signaling / response to starvation / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / response to testosterone / protein monoubiquitination / protein autoubiquitination / FLT3 signaling by CBL mutants / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / phosphotyrosine residue binding / ephrin receptor binding / cellular response to nerve growth factor stimulus / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / response to gamma radiation / response to activity / Regulation of signaling by CBL / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / EGFR downregulation / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Spry regulation of FGF signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / Negative regulation of MET activity / cilium / receptor tyrosine kinase binding / cytokine-mediated signaling pathway / SH3 domain binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / protein polyubiquitination / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / ubiquitin-protein transferase activity / male gonad development / ubiquitin protein ligase activity / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Constitutive Signaling by Ligand-Responsive EGFR Cancer Variants / Clathrin-mediated endocytosis / cellular response to hypoxia / growth cone / ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to ethanol / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein ubiquitination / cadherin binding / symbiont entry into host cell / membrane raft / focal adhesion / DNA damage response / calcium ion binding / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / signal transduction / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. ...Adaptor protein Cbl, N-terminal domain / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / UBA/TS-N domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / UBA-like superfamily / EF-hand / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Recoverin; domain 1 / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH2 domain superfamily / EF-hand domain pair / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CBL
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Borgstahl, G. / Natarajan, A.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2013
タイトル: The paradox of conformational constraint in the design of Cbl(TKB)-binding peptides.
著者: Kumar, E.A. / Chen, Q. / Kizhake, S. / Kolar, C. / Kang, M. / Chang, C.E. / Borgstahl, G.E. / Natarajan, A.
履歴
登録2012年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACE-PTR-THR-PRO-GLU-PRO, PEPTIDE INHIBITOR
B: E3 ubiquitin-protein ligase CBL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5532
ポリマ－36,5532
非ポリマー00
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15460 Å2
手法PISA
2
A: ACE-PTR-THR-PRO-GLU-PRO, PEPTIDE INHIBITOR
B: E3 ubiquitin-protein ligase CBL

A: ACE-PTR-THR-PRO-GLU-PRO, PEPTIDE INHIBITOR
B: E3 ubiquitin-protein ligase CBL

A: ACE-PTR-THR-PRO-GLU-PRO, PEPTIDE INHIBITOR
B: E3 ubiquitin-protein ligase CBL


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,6596
ポリマ－109,6596
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_545-y,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+y+1,-x,z1
Buried area9050 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area40860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.574, 122.574, 56.231
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ACE-PTR-THR-PRO-GLU-PRO, PEPTIDE INHIBITOR


分子量: 709.661 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase CBL / Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene / Proto-oncogene c-Cbl / RING finger protein 55 / Signal ...Casitas B-lineage lymphoma proto-oncogene / Proto-oncogene c-Cbl / RING finger protein 55 / Signal transduction protein CBL


分子量: 35843.434 Da / 分子数: 1 / Fragment: human Cbl TKB domain residues 47-351 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CBL, CBL2, RNF55 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA-2
参照: UniProt: P22681, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.25M potassium sodium tartrate tetrahydrate, 20% w/v PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年7月1日 / 詳細: Varimax highres optics
放射モノクロメーター: Varimax highres optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→32.66 Å / Num. all: 9683 / Num. obs: 38058 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.93 % / Biso Wilson estimate: 47.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.161 / Rsym value: 0.185 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 3.93 % / Rmerge(I) obs: 0.442 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 964 / Rsym value: 0.512 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2cbl

2cbl


解像度: 3→32.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 17.092 / SU ML: 0.301 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.404 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24828 470 4.9 %RANDOM
Rwork0.18216 ---
obs0.18549 9213 98.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.745 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2 Å2-1 Å20 Å2
2---2 Å20 Å2
3---3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→32.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2547 0 0 41 2588
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.022616
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6851.9713537
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4975308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.6223.417120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.86615464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2961517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2375
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211974
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 30 -
Rwork0.258 646 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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