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- PDB-4gpd: THE STRUCTURE OF LOBSTER APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDRO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gpd
タイトルTHE STRUCTURE OF LOBSTER APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE AT 3.0 ANGSTROMS RESOLUTION
要素APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE(ALDEHYDE(D)-NAD(A))
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating) / glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (NAD+) (phosphorylating) activity / glycolytic process / glucose metabolic process / NAD binding / NADP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 ...Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, active site / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase active site. / Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, type I / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD(P) binding domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, catalytic domain / Glyceraldehyde/Erythrose phosphate dehydrogenase family / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, C-terminal domain / Glyceraldehyde 3-phosphate dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homarus americanus (アメリカウミザリガニ)
手法X線回折 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Griffith, J.P. / Song, S. / Rossmann, M.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1980
タイトル: Structure of lobster apo-D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase at 3.0 A resolution.
著者: Murthy, M.R. / Garavito, R.M. / Johnson, J.E. / Rossmann, M.G.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1975
タイトル: Studies of Asymmetry in the Three-Dimensional Structure of Lobster D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Moras, D. / Olsen, K.W. / Sabesan, M.N. / Buehner, M. / Ford, G.C. / Rossmann, M.G.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1976
タイトル: Anion Binding Sites in the Active Center of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Olsen, K.W. / Garavito, R.M. / Sabesan, M.N. / Rossmann, M.G.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1976
タイトル: Studies on Coenzyme Binding to Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Olsen, K.W. / Garavito, R.M. / Sabesan, M.N. / Rossmann, M.G.
#4: ジャーナル: STRUCTURE AND CONFORMATION OF NUCLEIC ACIDS AND PROTEIN-NUCLEIC ACID INTERACTIONS : PROCEEDINGS OF THE FOURTH ANNUAL HARRY STEENBOCK SYMPOSIUM, JUNE 16-19, 1974, MADISON, WISCONSIN
年: 1975
タイトル: A Comparison of the Binding and Function of Nad with Respect to Lactate Dehydrogenase and Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Rossmann, M.G.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1975
タイトル: Sequence Variability and Structure of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Olsen, K.W. / Moras, D. / Rossmann, M.G. / Harris, J.I.
#6: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1974
タイトル: Three-Dimensional Structure of D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Buehner, M. / Ford, G.C. / Moras, D. / Olsen, K.W. / Rossmann, M.G.
#7: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1974
タイトル: Structure Determination of Crystalline Lobster D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase
著者: Buehner, M. / Ford, G.C. / Moras, D. / Olsen, K.W. / Rossmann, M.G.
#8: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1973
タイトル: D-Glyceraldehyde-3-Phosphate Dehydrogenase, Three-Dimensional Structure and Evolutionary Significance
著者: Buehner, M. / Ford, G.C. / Moras, D. / Olsen, K.W. / Rossmann, M.G.
#9: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / 年: 1975
タイトル: An Application of the Molecular Replacement Technique in Direct Space to a Known Protein Structure
著者: Argos, P. / Ford, G.C. / Rossmann, M.G.
履歴
登録1988年1月4日処理サイト: BNL
置き換え1989年7月12日ID: 2GPD
改定 1.01989年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
Remark 700SHEET THE SHEET SUBSTRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN IS BIFURCATED. TO REPRESENT THIS FEATURE ...SHEET THE SHEET SUBSTRUCTURE OF THE CATALYTIC DOMAIN IS BIFURCATED. TO REPRESENT THIS FEATURE REDUNDANT SHEETS ARE DEFINED. STRANDS 1-7 OF SHEET C1 ARE IDENTICAL TO STRANDS 1-7 OF SHEET C2.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
2: APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
3: APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE
4: APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,0324
ポリマ－143,0324
非ポリマー00
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13300 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area47470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.019, 80.956, 82.545
Angle α, β, γ (deg.)110.85, 71.47, 116.86
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Atom site foot note1: SEE REMARK 6.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.99755, 0.06825, 0.01534), (0.06743, 0.87985, 0.47044), (0.01861, 0.47033, -0.88232)103.10318, -20.02042, 64.92454
2given(-0.34281, 0.20463, -0.91685), (0.20517, -0.93612, -0.28564), (-0.91675, -0.28604, 0.27893)104.43578, 72.71724, 91.16001
3given(0.34413, -0.26927, 0.89948), (-0.27332, -0.94523, -0.1784), (0.89818, -0.18444, -0.39885)4.94277, 93.71841, 20.86403
詳細THE TRANSFORMATION PRESENTED AS *MTRIX 1* BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN 2 WHEN APPLIED TO CHAIN 1. THE TRANSFORMATION PRESENTED AS *MTRIX 2* BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN 3 WHEN APPLIED TO CHAIN 1. THE TRANSFORMATION PRESENTED AS *MTRIX 3* BELOW WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR CHAIN 4 WHEN APPLIED TO CHAIN 1.

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要素

#1: タンパク質
APO-D-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE


分子量: 35757.914 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homarus americanus (アメリカウミザリガニ)
参照: UniProt: P00357, glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (phosphorylating)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細EACH SUBUNIT IS CONSIDERED TO BE COMPRISED OF A COFACTOR BINDING DOMAIN AND A CATALYTIC DOMAIN. THE ...EACH SUBUNIT IS CONSIDERED TO BE COMPRISED OF A COFACTOR BINDING DOMAIN AND A CATALYTIC DOMAIN. THE CHARACTERS B AND C IN THE SHEET IDENTIFIERS ARE USED TO DENOTE WHICH DOMAIN INCLUDES THESE STRUCTURAL FEATURES.
配列の詳細THE SEQUENCE GIVEN IN *PIR* SHOWS RESIDUE 6 TO BE ASP. THE DATA PRESENTED IN THIS ENTRY SHOWS ...THE SEQUENCE GIVEN IN *PIR* SHOWS RESIDUE 6 TO BE ASP. THE DATA PRESENTED IN THIS ENTRY SHOWS RESIDUE 6 AS ASN (M. ROSSMANN, PRIVATE COMMUNICATION FROM J. HARRIS).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.26 %
結晶化
*PLUS
手法: microdialysis / PH range low: 6.4 / PH range high: 6.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
118 mg/mlprotein11
23.08 Mammonium sulfate12
31 mMEDTA12
41 mMdithiothreitol12
5chloroform12dialyzing medium

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Num. obs: 30128 / % possible obs: 86 % / Num. measured all: 56899

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.8→6 Å / σ(I): 3
詳細: THE PHASES FOR APO-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE WERE DERIVED BY THE MOLECULAR REPLACEMENT TECHNIQUE. THE INITIAL PHASING MODEL WAS THE HOLO GAPDH ELECTRON DENSITY SUITABLY ...詳細: THE PHASES FOR APO-GLYCERALDEHYDE-3-PHOSPHATE DEHYDROGENASE WERE DERIVED BY THE MOLECULAR REPLACEMENT TECHNIQUE. THE INITIAL PHASING MODEL WAS THE HOLO GAPDH ELECTRON DENSITY SUITABLY TRANSFORMED TO THE TRICLINIC APO GAPDH CELL. THE KNOWN 222 SYMMETRY OF THE TETRAMERIC MOLECULE WAS USED IN IMPROVING THE PHASES BY ELECTRON DENSITY AVERAGING. THE STRUCTURE WAS FOUND TO BE VERY SIMILAR TO THAT OF THE HOLO ENZYME.
Rfactor反射数
obs0.218 27016
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10028 0 0 122 10150
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 6 Å / Num. reflection obs: 27016 / σ(I): 3 / Rfactor obs: 0.218
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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