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万見
- PDB-4gnf: Crystal Structure of NSD3 tandem PHD5-C5HCH domains complexed wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gnf
タイトルCrystal Structure of NSD3 tandem PHD5-C5HCH domains complexed with H3 peptide 1-15
要素
  • Histone H3.3
  • Histone-lysine N-methyltransferase NSD3
キーワードTRANSFERASE/NUCLEAR PROTEIN / zinc finger / transcription / histone / nuclear protein / TRANSFERASE-NUCLEAR PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine4 N-dimethyltransferase / [histone H3]-lysine27 N-dimethyltransferase / histone H3K4 dimethyltransferase activity / histone H3K27 dimethyltransferase activity / histone H3K27 trimethyltransferase activity / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / histone H3K36 methyltransferase activity / pericentric heterochromatin formation ...[histone H3]-lysine4 N-dimethyltransferase / [histone H3]-lysine27 N-dimethyltransferase / histone H3K4 dimethyltransferase activity / histone H3K27 dimethyltransferase activity / histone H3K27 trimethyltransferase activity / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / regulation of centromere complex assembly / histone H3K36 methyltransferase activity / pericentric heterochromatin formation / inner kinetochore / transcription regulator activator activity / muscle cell differentiation / oocyte maturation / histone H3 methyltransferase activity / nucleosomal DNA binding / nucleus organization / spermatid development / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / embryo implantation / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / multicellular organism growth / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / male gonad development / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cell growth / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / methylation / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain ...: / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Herpes Virus-1 / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3.3 / Histone-lysine N-methyltransferase NSD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Li, F. / He, C. / Wu, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: The methyltransferase NSD3 has chromatin-binding motifs, PHD5-C5HCH, that are distinct from other NSD (nuclear receptor SET domain) family members in their histone H3 recognition.
著者: He, C. / Li, F. / Zhang, J. / Wu, J. / Shi, Y.
履歴
登録2012年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase NSD3
C: Histone H3.3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8866
ポリマ－13,6252
非ポリマー2624
水1,76598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1220 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area6850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.030, 62.710, 62.840
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1684-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase NSD3 / Nuclear SET domain-containing protein 3 / Protein whistle / WHSC1-like 1 isoform 9 with ...Nuclear SET domain-containing protein 3 / Protein whistle / WHSC1-like 1 isoform 9 with methyltransferase activity to lysine / Wolf-Hirschhorn syndrome candidate 1-like protein 1 / WHSC1-like protein 1


分子量: 12058.793 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 1310-1413 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WHSC1L1, NSD3, DC28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9BZ95, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.3


分子量: 1565.797 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 2-16 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P84243
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.33 % / Mosaicity: 0.85 °
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Hepes pH 7.5, 70% v/v MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97838 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月1日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97838 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.8 % / Av σ(I) over netI: 6.7 / 数: 118411 / Rsym value: 0.064 / D res high: 1.55 Å / D res low: 44.389 Å / Num. obs: 17540 / % possible obs: 99.8
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
4.931.3593.410.0420.0426.2
3.474.999.810.0390.0396.1
2.833.4710010.0610.0616.3
2.452.8310010.0730.0736.7
2.192.4510010.0810.0816.8
22.1910010.1050.1056.9
1.85210010.140.146.9
1.731.8510010.180.186.9
1.631.7310010.270.276.9
1.551.6310010.4230.4236.9
反射解像度: 1.55→44.389 Å / Num. all: 17558 / Num. obs: 17540 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.8 % / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) allRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.55-1.636.90.4570.4231.81750625310.1730.4570.4233.4100
1.63-1.736.90.2920.272.71669824130.110.2920.275.1100
1.73-1.856.90.1950.183.81562222540.0740.1950.187.5100
1.85-26.90.1520.144.61442620960.0570.1520.1410.3100
2-2.196.90.1140.1055.91324919330.0430.1140.10514100
2.19-2.456.80.0880.0817.41195817650.0340.0880.08117.2100
2.45-2.836.70.0790.0738.21050815750.0310.0790.07320.6100
2.83-3.476.30.0670.0619.5846913460.0270.0670.06125.1100
3.47-4.96.10.0430.03916.3644710550.0170.0430.0393099.8
4.9-31.3556.20.0460.04215.535285720.0180.0460.04228.993.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GNE

4gne


解像度: 1.55→21.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / WRfactor Rfree: 0.218 / WRfactor Rwork: 0.1672 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / FOM work R set: 0.8585 / SU B: 3.299 / SU ML: 0.058 / SU R Cruickshank DPI: 0.0826 / SU Rfree: 0.0765 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.083 / ESU R Free: 0.077 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2046 890 5.1 %RANDOM
Rwork0.1602 ---
obs0.1625 17533 99.68 %-
all-17558 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 98.28 Å2 / Biso mean: 30.9116 Å2 / Biso min: 16.76 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å20 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3---0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→21.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数815 0 4 98 917
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02856
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3141.9581159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.915107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.06224.61539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.80215141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.529153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2116
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021671
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr3.4953855
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded19.4555834
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 74 -
Rwork0.194 1203 -
all-1277 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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