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万見
- PDB-2naa: NSD1-PHD_5-C5HCH tandem domain structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2naa
タイトルNSD1-PHD_5-C5HCH tandem domain structure
要素Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 and H4 lysine-20 specific
キーワードTRANSCRIPTION / NSD1 / PHD5C5HCH / PHD finger / tandem
機能・相同性
機能・相同性情報


[histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H3K36 dimethyltransferase activity / PKMTs methylate histone lysines / histone H3K36 methyltransferase activity / nuclear retinoic acid receptor binding / gastrulation with mouth forming second / nuclear thyroid hormone receptor binding / nuclear androgen receptor binding / histone methyltransferase complex ...[histone H3]-lysine36 N-dimethyltransferase / histone H4K20 methyltransferase activity / histone H3K36 dimethyltransferase activity / PKMTs methylate histone lysines / histone H3K36 methyltransferase activity / nuclear retinoic acid receptor binding / gastrulation with mouth forming second / nuclear thyroid hormone receptor binding / nuclear androgen receptor binding / histone methyltransferase complex / histone methyltransferase activity / nuclear retinoid X receptor binding / nuclear estrogen receptor binding / transcription coregulator activity / transcription corepressor activity / chromosome / methylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : ...: / : / : / : / : / : / : / NSD, Cys-His rich domain / : / : / NSD Cys-His rich domain / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, variant PHD zinc finger / Histone-lysine N-methyltransferase NSD-like, PHD zinc finger 1 / : / AWS domain / AWS domain / AWS domain profile. / associated with SET domains / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Herpes Virus-1 / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailslowest energy, model1
データ登録者Berardi, A. / Quilici, G. / Spiliotopoulos, D. / Musco, G.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: Structural basis for PHDVC5HCHNSD1-C2HRNizp1 interaction: implications for Sotos syndrome.
著者: Berardi, A. / Quilici, G. / Spiliotopoulos, D. / Corral-Rodriguez, M.A. / Martin-Garcia, F. / Degano, M. / Tonon, G. / Ghitti, M. / Musco, G.
履歴
登録2015年12月22日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月4日Group: Database references
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 and H4 lysine-20 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,7425
ポリマ－10,4801
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)15 / 40structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-36 and H4 lysine-20 specific / H3-K36-HMTase / H4-K20-HMTase / Nuclear receptor-binding SET domain-containing protein 1 / NR- ...H3-K36-HMTase / H4-K20-HMTase / Nuclear receptor-binding SET domain-containing protein 1 / NR-binding SET domain-containing protein


分子量: 10480.036 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2014-2104 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nsd1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O88491, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1132D 1H-15N HSQC
1252D 1H-13C HSQC
1312D 1H-1H TOCSY
1442D 1H-1H TOCSY
1512D 1H-1H NOESY
1642D 1H-1H NOESY
1723D CBCA(CO)NH
1823D C(CO)NH
1923D HNCO
11023D HNCA
11123D H(CCO)NH
11253D (H)CCH-TOCSY
11333D HNHA
11423D HN(CA)CB
11533D 1H-15N NOESY
11653D 1H-13C NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3 mM protein_1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.3 mM [U-99% 15N] protein_1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.3 mM protein_1, 100% D2O100% D2O
50.3 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] protein_1, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMentity_1-11
0.3 mMentity_1-2[U-99% 13C; U-99% 15N]2
0.3 mMentity_1-3[U-99% 15N]3
0.3 mMentity_1-44
0.3 mMentity_1-5[U-99% 13C; U-99% 15N]5
試料状態イオン強度: 0.15 / pH: 6.3 / 圧: ambient / 温度: 295 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE9002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
ARIA2.3Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIA精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 1344 / NOE intraresidue total count: 631 / NOE long range total count: 303 / NOE medium range total count: 137 / NOE sequential total count: 273 / Hydrogen bond constraints total count: 7 / Protein phi angle constraints total count: 57 / Protein psi angle constraints total count: 57
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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