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- PDB-4gjh: Crystal Structure of the TRAF domain of TRAF5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gjh
タイトルCrystal Structure of the TRAF domain of TRAF5
要素TNF receptor-associated factor 5
キーワードIMMUNE SYSTEM / TRAF domain
機能・相同性
機能・相同性情報


CD40 signaling pathway / interleukin-17-mediated signaling pathway / CD40 receptor complex / thioesterase binding / tumor necrosis factor receptor binding / mRNA stabilization / signal transduction involved in regulation of gene expression / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin protein ligase activity ...CD40 signaling pathway / interleukin-17-mediated signaling pathway / CD40 receptor complex / thioesterase binding / tumor necrosis factor receptor binding / mRNA stabilization / signal transduction involved in regulation of gene expression / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin protein ligase activity / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / centrosome / ubiquitin protein ligase binding / signal transduction / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
TNF receptor-associated factor 5 / : / TNF receptor-associated factor 2/3/5, RING domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A ...TNF receptor-associated factor 5 / : / TNF receptor-associated factor 2/3/5, RING domain / TRAF-type zinc finger / TNF receptor-associated factor TRAF, metazoa / : / TRAF/meprin, MATH domain / Zinc finger, TRAF-type / Zinc finger TRAF-type profile. / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / Apoptosis, Tumor Necrosis Factor Receptor Associated Protein 2; Chain A / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TNF receptor-associated factor 5
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.805 Å
データ登録者Zhang, P. / Reichardt, A. / Liang, H. / Wang, Y. / Cheng, D. / Aliyari, R. / Cheng, G. / Liu, Y.
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2012
タイトル: Single Amino Acid Substitutions Confer the Antiviral Activity of the TRAF3 Adaptor Protein onto TRAF5
著者: Zhang, P. / Reichardt, A. / Liang, H. / Aliyari, R. / Cheng, D. / Wang, Y. / Xu, F. / Cheng, G. / Liu, Y.
履歴
登録2012年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TNF receptor-associated factor 5
B: TNF receptor-associated factor 5
C: TNF receptor-associated factor 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,1073
ポリマ－61,1073
非ポリマー00
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4200 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area25970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.052, 90.579, 117.216
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11CHAIN A AND (RESSEQ 331:480 OR RESSEQ 483:502 )
21CHAIN B AND (RESSEQ 331:480 OR RESSEQ 483:502 )
31CHAIN C AND (RESSEQ 331:480 OR RESSEQ 485:502 )

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11HISHISGLUGLUCHAIN A AND (RESSEQ 331:480 OR RESSEQ 483:502 )AA331 - 4803 - 152
12LYSLYSASPASPCHAIN A AND (RESSEQ 331:480 OR RESSEQ 483:502 )AA483 - 502155 - 174
21HISHISGLUGLUCHAIN B AND (RESSEQ 331:480 OR RESSEQ 483:502 )BB331 - 4803 - 152
22LYSLYSASPASPCHAIN B AND (RESSEQ 331:480 OR RESSEQ 483:502 )BB483 - 502155 - 174
31HISHISGLUGLUCHAIN C AND (RESSEQ 331:480 OR RESSEQ 485:502 )CC331 - 4803 - 152
32THRTHRASPASPCHAIN C AND (RESSEQ 331:480 OR RESSEQ 485:502 )CC485 - 502157 - 174

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要素

#1: タンパク質 TNF receptor-associated factor 5


分子量: 20369.156 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 381-558 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Traf5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P70191
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.15 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M Bis-Tris, 15%(w/v) PEG10000, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月6日
放射モノクロメーター: si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 18987 / Num. obs: 17854 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(F): 3.3 / Observed criterion σ(I): 11.4 / Biso Wilson estimate: 44.78 Å2
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.8-2.851100
2.85-2.91100
2.9-2.961100
2.96-3.021100
3.02-3.081100
3.08-3.151100
3.15-3.231100
3.23-3.321100
3.32-3.421100
3.42-3.531100
3.53-3.65162.3
3.65-3.8172.6
3.8-3.94144.8
3.97-4.18199.9
4.18-4.441100
4.44-4.791100
4.79-5.271100
5.27-6.031100
6.03-7.591100
7.59-50198

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MLPHARE位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.805→33.073 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7707 / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2731 909 5.13 %
Rwork0.2244 --
obs0.227 17707 92.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 16.364 Å2 / ksol: 0.277 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 164.84 Å2 / Biso mean: 50.5671 Å2 / Biso min: 21.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.0262 Å2-0 Å20 Å2
2---19.1325 Å2-0 Å2
3---13.1063 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.805→33.073 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4228 0 0 39 4267
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114402
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1565813
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.096622
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004750
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2231605
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1355X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.055
12B1355X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.055
13C1336X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.058
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8046-2.98020.37051590.28462825298495
2.9802-3.21020.34051610.26729703131100
3.2102-3.53290.38781590.28392916307598
3.5329-4.04330.3441970.26111872196962
4.0433-5.09120.16591590.165130573216100
5.0912-33.07540.23491740.198531583332100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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