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万見
- PDB-4giz: Crystal structure of full-length human papillomavirus oncoprotein... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4giz
タイトルCrystal structure of full-length human papillomavirus oncoprotein E6 in complex with LXXLL peptide of ubiquitin ligase E6AP at 2.55 A resolution
要素
  • Maltose-binding periplasmic protein, UBIQUITIN LIGASE EA6P: chimeric protein
  • Protein E6
キーワードVIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / symbiont-mediated suppression of host transcription / motor learning / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / regulation of proteolysis / activation of GTPase activity ...sperm entry / positive regulation of Golgi lumen acidification / symbiont-mediated suppression of host transcription / motor learning / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / prostate gland growth / HECT-type E3 ubiquitin transferase / regulation of proteolysis / activation of GTPase activity / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / progesterone receptor signaling pathway / androgen receptor signaling pathway / locomotory exploration behavior / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ovarian follicle development / negative regulation of TORC1 signaling / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / proteasome complex / cell chemotaxis / response to cocaine / positive regulation of protein ubiquitination / PDZ domain binding / response to progesterone / regulation of synaptic plasticity / response to hydrogen peroxide / regulation of circadian rhythm / brain development / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / rhythmic process / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / outer membrane-bounded periplasmic space / ubiquitin-dependent protein catabolic process / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / host cell cytoplasm / periplasmic space / transcription coactivator activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / DNA damage response / host cell nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / DNA binding / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
E6 early regulatory protein / CRO Repressor / Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) ...E6 early regulatory protein / CRO Repressor / Ubiquitin-protein ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain / Ubiquitin-protein ligase E3A, N-terminal zinc-binding domain superfamily / Amino-terminal Zinc-binding domain of ubiquitin ligase E3A / Ubiquitin-protein ligase E3B/C / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltohexaose / Protein E6 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Ubiquitin-protein ligase E3A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
HOMO SAPIENS (ヒト)
Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者McEwen, A.G. / Zanier, K. / Charbonnier, S. / Poussin, P. / Cura, V. / Vande Pol, S. / Trave, G. / Cavarelli, J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: Structural basis for hijacking of cellular LxxLL motifs by papillomavirus E6 oncoproteins.
著者: Zanier, K. / Charbonnier, S. / Sidi, A.O. / McEwen, A.G. / Ferrario, M.G. / Poussin-Courmontagne, P. / Cura, V. / Brimer, N. / Babah, K.O. / Ansari, T. / Muller, I. / Stote, R.H. / Cavarelli, ...著者: Zanier, K. / Charbonnier, S. / Sidi, A.O. / McEwen, A.G. / Ferrario, M.G. / Poussin-Courmontagne, P. / Cura, V. / Brimer, N. / Babah, K.O. / Ansari, T. / Muller, I. / Stote, R.H. / Cavarelli, J. / Vande Pol, S. / Trave, G.
履歴
登録2012年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22017年8月9日Group: Data collection / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / software / Item: _diffrn_detector.detector
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月28日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein, UBIQUITIN LIGASE EA6P: chimeric protein
B: Maltose-binding periplasmic protein, UBIQUITIN LIGASE EA6P: chimeric protein
C: Protein E6
D: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,85910
ポリマ－117,6164
非ポリマー2,2436
水10,305572
1
A: Maltose-binding periplasmic protein, UBIQUITIN LIGASE EA6P: chimeric protein
C: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9295
ポリマ－58,8082
非ポリマー1,1223
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area23200 Å2
手法PISA
2
B: Maltose-binding periplasmic protein, UBIQUITIN LIGASE EA6P: chimeric protein
D: Protein E6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9295
ポリマ－58,8082
非ポリマー1,1223
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2420 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area23350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.279, 134.936, 138.794
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細BIOLOGICALLY RELEVANT QUATERNARY STRUCTURE OF E6 PV REMAIN TO BE PROVEN. THE INDICATED BIOLOGIAL DIMER IS NOT PROVEN YET

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein, UBIQUITIN LIGASE EA6P: chimeric protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 41672.055 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 27-392/403-414 / 変異: D83A,K84A,K240A,E360A,D364A,K363A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q05086
#2: タンパク質 Protein E6


分子量: 17135.740 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 9-150 / 変異: F47R,C80S,C97S,C111S,C140S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human papillomavirus type 16 (パピローマウイルス)
遺伝子: E6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03126
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D- ...alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltohexaose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 990.860 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltohexaose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,6,5/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1_d4-e1_e4-f1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 572 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細SEQUENCE OF RESIDUES A372 TO A383 (AND B372 TO B383) CORRESPOND THE PEPTIDE CONTAINING RESIDUES 403 ...SEQUENCE OF RESIDUES A372 TO A383 (AND B372 TO B383) CORRESPOND THE PEPTIDE CONTAINING RESIDUES 403 TO 414 OF UBIQUITUIN LIGASE EA6P. EA6P UBIQUITUIN-PROTEIN LIGASE E3A, HOMO SAPIENS, UNIPROT Q05086 (UBE3A_HUMAN), ISOFORM III

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.93 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 10% peg8000, pH 9.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9535
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年7月5日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9535 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→37.33 Å / Num. obs: 65602 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 62.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 31
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 6.3 % / Rmerge(I) obs: 0.537 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Rsym value: 0.537 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.55→37.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9443 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9275 / SU R Cruickshank DPI: 0.232 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1957 3325 5.07 %RANDOM
Rwork0.1662 ---
obs0.1677 65602 99.87 %-
all-65687 --
原子変位パラメータBiso mean: 52.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--15.1856 Å20 Å20 Å2
2--9.5904 Å20 Å2
3---5.5951 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.295 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→37.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8282 0 138 572 8992
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0098666HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0611772HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2966SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes238HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1218HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8666HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.62 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2458 243 5.05 %
Rwork0.2057 4568 -
all0.2076 4811 -
obs--99.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0418-0.92290.51211.6493-0.35020.55290.0249-0.0453-0.0870.0296-0.00290.0360.05050.0097-0.022-0.01460.00870.0254-0.1206-0.0106-0.0918-0.805326.619936.5647
21.5128-0.34240.85920.4193-0.20781.28160.0020.24960.0487-0.0688-0.0182-0.0118-0.00880.06460.0162-0.022-0.0304-0.0151-0.047-0.0082-0.1433-25.595767.9666-8.4137
31.1457-0.34520.73461.1704-0.93534.455-0.0780.04110.04610.0643-0.03-0.2256-0.10830.45780.108-0.09210.01170.0067-0.0899-0.0353-0.03083.816359.934830.3565
40.9031-0.1830.30173.4269-0.51131.2468-0.03940.04170.0808-0.0405-0.03020.4935-0.054-0.15870.0696-0.11880.0014-0.0414-0.06-0.0472-0.0067-30.414464.509825.2946
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|2 - A|383 A|400 - A|400 }A2 - 383
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|2 - A|383 A|400 - A|400 }A400
3X-RAY DIFFRACTION2{ B|2 - B|383 B|400 - B|400 }B2 - 383
4X-RAY DIFFRACTION2{ B|2 - B|383 B|400 - B|400 }B400
5X-RAY DIFFRACTION3{ C|2 - C|143 C|201 - C|202 }C2 - 143
6X-RAY DIFFRACTION3{ C|2 - C|143 C|201 - C|202 }C201 - 202
7X-RAY DIFFRACTION4{ D|2 - D|143 D|201 - D|202 }D2 - 143
8X-RAY DIFFRACTION4{ D|2 - D|143 D|201 - D|202 }D201 - 202

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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