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- PDB-4giw: Crystal structure of the RUN domain of human NESCA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4giw
タイトルCrystal structure of the RUN domain of human NESCA
要素RUN and SH3 domain-containing protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / NGF-TrkA signaling pathway / NF-kB pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


protein polyubiquitination / actin binding / microtubule cytoskeleton / cytoplasmic vesicle / microtubule / early endosome / postsynaptic density / Golgi apparatus / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / RUN domain / RUN / RUN domain / RUN domain superfamily / RUN domain / RUN domain profile. / Variant SH3 domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 ...: / : / RUN domain / RUN / RUN domain / RUN domain superfamily / RUN domain / RUN domain profile. / Variant SH3 domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-4 complex accessory subunit RUSC1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2 Å
データ登録者Bai, L. / Sun, Q. / Jiang, T.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2012
タイトル: Crystal structure and functional implication of the RUN domain of human NESCA
著者: Sun, Q. / Han, C. / Liu, L. / Wang, Y. / Deng, H. / Bai, L. / Jiang, T.
履歴
登録2012年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RUN and SH3 domain-containing protein 1
B: RUN and SH3 domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6602
ポリマ－43,6602
非ポリマー00
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area16020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.116, 94.201, 44.602
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.54, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 RUN and SH3 domain-containing protein 1 / Nesca / New molecule containing SH3 at the carboxy-terminus


分子量: 21829.924 Da / 分子数: 2 / 断片: RUN domain / 変異: L150M, L152M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NESCA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BVN2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.73 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 20%(w/v) PEG3350, 0.2M K2HPO4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月10日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→35.7 Å / Num. all: 20352 / Num. obs: 20352 / % possible obs: 99.63 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.247 % / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.103 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 2144 / % possible all: 99.42

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2→35.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / SU B: 2.873 / SU ML: 0.084 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.234 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE STRUCTURE WAS REFINED ALSO WITH PHENIX.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21233 1059 4.9 %RANDOM
Rwork0.20449 ---
all0.20488 20352 --
obs0.20488 20352 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.251 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20 Å20.01 Å2
2--0.51 Å20 Å2
3----0.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→35.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2681 0 0 149 2830
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0222740
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0981.9933712
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4295345
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.03422.596
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.86715481
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4441518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2452
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211960
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6461.51740
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.22422795
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.78331000
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8944.5917
LS精密化 シェル解像度: 2.002→2.053 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.258 69 -
Rwork0.209 1487 -
obs-1380 99.11 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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