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万見
- PDB-4g86: Crystal structure of the redox-active cofactor DBMIB bound to the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g86
タイトルCrystal structure of the redox-active cofactor DBMIB bound to the full length circadian clock protein KaiA from Synechococcus elongatus
要素Circadian clock protein kaiA
キーワードPROTEIN BINDING / homodimer / KaiC phosphorylation activator / KaiC
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of redox state / entrainment of circadian clock / positive regulation of circadian rhythm / circadian rhythm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
KaiA/RbsU domain / Circadian clock protein KaiA, N-terminal / Circadian clock protein KaiA, N-terminal domain / KaiA N-terminal domain profile. / Circadian clock protein KaiA / Circadian clock protein KaiA, C-terminal / KaiA C-terminal domain / KaiA C-terminal domain profile. / KaiA / KaiA/RbsU helical domain superfamily ...KaiA/RbsU domain / Circadian clock protein KaiA, N-terminal / Circadian clock protein KaiA, N-terminal domain / KaiA N-terminal domain profile. / Circadian clock protein KaiA / Circadian clock protein KaiA, C-terminal / KaiA C-terminal domain / KaiA C-terminal domain profile. / KaiA / KaiA/RbsU helical domain superfamily / Methyltransferase, Methionine Synthase (B12-binding Domains); Chain A, domain 1 / CheY-like superfamily / Response regulator / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,5-DIBROMO-3-ISOPROPYL-6-METHYLBENZO-1,4-QUINONE / Circadian clock oscillator protein KaiA
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.387 Å
データ登録者Pattanayek, R. / Egli, M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure of the Redox-Active Cofactor Dibromothymoquinone Bound to Circadian Clock Protein KaiA and Structural Basis for Dibromothymoquinone's Ability to Prevent Stimulation of ...タイトル: Crystal Structure of the Redox-Active Cofactor Dibromothymoquinone Bound to Circadian Clock Protein KaiA and Structural Basis for Dibromothymoquinone's Ability to Prevent Stimulation of KaiC Phosphorylation by KaiA.
著者: Pattanayek, R. / Sidiqi, S.K. / Egli, M.
履歴
登録2012年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年3月6日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Circadian clock protein kaiA
B: Circadian clock protein kaiA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,39310
ポリマ－65,2682
非ポリマー2,1258
水3,189177
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.247, 126.354, 56.383
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.36, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Circadian clock protein kaiA


分子量: 32634.137 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (バクテリア)
株: PCC 7942 / 遺伝子: kaiA, see0009, Synpcc7942_1218 / プラスミド: pET32a+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: Q79PF6

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非ポリマー , 5種, 185分子

#2: 化合物
ChemComp-BNT / 2,5-DIBROMO-3-ISOPROPYL-6-METHYLBENZO-1,4-QUINONE / 2,5-DIBROMO-3-METHYL-6-ISOPROPYLBENZOQUINONE / DBMIB / DBMIB


分子量: 321.993 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H10Br2O2
#3: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-2PE / NONAETHYLENE GLYCOL / 3,6,9,12,15,18,21,24-オクタオキサヘキサコサン-1,26-ジオ-ル


分子量: 414.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H38O10 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 177 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.64 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 140-180mM Ammonium Sulfate reservoir solution, 20% Peg 8K, 15% glycerol, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月11日
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.38→50 Å / Num. all: 23630 / Num. obs: 23630 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 20 %
反射 シェル
解像度 (Å)Diffraction-ID% possible all
2.38-2.42168.5
2.42-2.47194.1
2.47-2.51198.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
CNS精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.387→47.582 Å / SU ML: 0.29 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.78 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 1202 5.09 %
Rwork0.2187 --
obs0.221 23601 98.56 %
all-23630 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.387→47.582 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4542 0 90 177 4809
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054714
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9996388
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5891786
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069706
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005832
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3867-2.48230.30411280.2272244X-RAY DIFFRACTION89
2.4823-2.59520.29911290.23592466X-RAY DIFFRACTION99
2.5952-2.7320.30291440.23662514X-RAY DIFFRACTION100
2.732-2.90320.29881130.24292533X-RAY DIFFRACTION100
2.9032-3.12730.27971440.22262534X-RAY DIFFRACTION100
3.1273-3.44190.25371420.22182475X-RAY DIFFRACTION100
3.4419-3.93980.28181460.20462553X-RAY DIFFRACTION100
3.9398-4.96290.24071280.2022517X-RAY DIFFRACTION100
4.9629-47.59160.22241280.21992563X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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