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万見
- PDB-4g78: Subatomic Resolution Crystal Structure of Histidine-containing Ph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g78
タイトルSubatomic Resolution Crystal Structure of Histidine-containing Phosphotransfer Protein MtHPt2 from Medicago truncatula
要素Histidine phosphotransfer protein
キーワードTRANSFERASE / SUBATOMIC RESOLUTION / HELIX BUNDLE / PLANT HORMONE SIGNAL TRANSDUCTION / HISTIDINE KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein histidine kinase binding / cytokinin-activated signaling pathway / histidine phosphotransfer kinase activity / phosphorelay signal transduction system / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Histidine-containing phosphotransfer protein 1-5/Phosphorelay intermediate protein YPD1 / HPT domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histidine-containing phosphotransfer protein
類似検索 - 構成要素
生物種Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.92 Å
データ登録者Ruszkowski, M. / Sikorski, M. / Jaskolski, M.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Subatomic Resolution Crystal Structure of Histidine-containing Phosphotransfer Protein MtHPt2 from Medicago truncatula
著者: Ruszkowski, M. / Sikorski, M. / Jaskolski, M.
#1: ジャーナル: Plant Cell / 年: 2006
タイトル: The Arabidopsis histidine phosphotransfer proteins are redundant positive regulators of cytokinin signaling.
著者: Hutchison, C.E. / Li, J. / Argueso, C. / Gonzalez, M. / Lee, E. / Lewis, M.W. / Maxwell, B.B. / Perdue, T.D. / Schaller, G.E. / Alonso, J.M. / Ecker, J.R. / Kieber, J.J.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2005
タイトル: Crystal structure of the histidine-containing phosphotransfer protein ZmHP2 from maize.
著者: Sugawara, H. / Kawano, Y. / Hatakeyama, T. / Yamaya, T. / Kamiya, N. / Sakakibara, H.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Conservation of structure and function among histidine-containing phosphotransfer (HPt) domains as revealed by the crystal structure of YPD1.
著者: Xu, Q. / West, A.H.
履歴
登録2012年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年9月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histidine phosphotransfer protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4761
ポリマ－17,4761
非ポリマー00
水3,729207
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)25.240, 50.150, 50.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.44, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Histidine phosphotransfer protein


分子量: 17475.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Medicago truncatula (タルウマゴヤシ)
遺伝子: MtHPt2, MTR_1g089130, MTR_1g089350 / プラスミド: pMCSG48 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Magic
参照: UniProt: G7I2T8, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.01 %
結晶化温度: 292 K / pH: 6.5
詳細: 0.09M Halogens, 0.1M buffer system 1, 30% PEG 550MME + PEG 20K (Molecular Dimensions Morpheus Screen B1), pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月17日 / 詳細: FOCUSING MIRRORS
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.92→50 Å / Num. obs: 84634 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 13.232 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 21.78
反射 シェル解像度: 0.92→0.94 Å / Rmerge(I) obs: 0.738 / Mean I/σ(I) obs: 1.89 / % possible all: 75.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å25.11 Å
Translation2.5 Å25.11 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
SHELX精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3US6

3us6


解像度: 0.92→50 Å / 交差検証法: R-FREE / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: HYDROGEN ATOMS WERE ADDED AT RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.155 1008 -RAMDOM
Rwork0.121 ---
obs0.121 79313 97.8 %-
all-84634 --
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.627 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.92→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1182 0 0 207 1389
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.023
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.04
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.3
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.157
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps
LS精密化 シェル解像度: 0.92→0.96 Å / Rfactor Rwork: 0.271

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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