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- PDB-4g5o: Structure of LGN GL4/Galphai3(Q147L) complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g5o
タイトルStructure of LGN GL4/Galphai3(Q147L) complex
要素
  • G-protein-signaling modulator 2
  • Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha
キーワードCELL CYCLE/SIGNALING PROTEIN / Galphai / GoLoco / Galpha signaling / asymmetric cell division / CELL CYCLE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral cell cortex / cell cortex region / maintenance of centrosome location / positive regulation of spindle assembly / G alpha (i) signalling events / negative regulation of adenylate cyclase activity / GTP metabolic process / GDP-dissociation inhibitor activity / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / dynein complex binding ...lateral cell cortex / cell cortex region / maintenance of centrosome location / positive regulation of spindle assembly / G alpha (i) signalling events / negative regulation of adenylate cyclase activity / GTP metabolic process / GDP-dissociation inhibitor activity / G protein-coupled dopamine receptor signaling pathway / dynein complex binding / mitotic spindle pole / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of macroautophagy / lateral plasma membrane / G-protein alpha-subunit binding / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of mitotic spindle organization / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / mitotic spindle organization / G protein-coupled receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (z) signalling events / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / cell cortex / midbody / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / protein domain specific binding / lysosomal membrane / cell division / GTPase activity / nucleotide binding / centrosome / GTP binding / nucleolus / Golgi apparatus / protein-containing complex / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Tetratricopeptide repeat ...: / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / G-protein alpha subunit, group I / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRIC ACID / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-3 / G-protein-signaling modulator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Jia, M. / Li, J. / Zhu, J. / Wen, W. / Zhang, M. / Wang, W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structures of the scaffolding protein LGN reveal the general mechanism by which GoLoco binding motifs inhibit the release of GDP from Galphai subunits in G-coupled heterotrimeric proteins
著者: Jia, M. / Li, J. / Zhu, J. / Wen, W. / Zhang, M. / Wang, W.
履歴
登録2012年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年9月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha
B: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha
C: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha
D: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha
E: G-protein-signaling modulator 2
F: G-protein-signaling modulator 2
G: G-protein-signaling modulator 2
H: G-protein-signaling modulator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)168,58533
ポリマ－164,4118
非ポリマー4,17425
水21612
1
A: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha
E: G-protein-signaling modulator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3149
ポリマ－41,1032
非ポリマー1,2127
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area16170 Å2
手法PISA
2
B: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha
F: G-protein-signaling modulator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9307
ポリマ－41,1032
非ポリマー8275
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4340 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area15570 Å2
手法PISA
3
C: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha
G: G-protein-signaling modulator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1228
ポリマ－41,1032
非ポリマー1,0206
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint-62 kcal/mol
Surface area16560 Å2
手法PISA
4
D: Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha
H: G-protein-signaling modulator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,2189
ポリマ－41,1032
非ポリマー1,1167
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4500 Å2
ΔGint-69 kcal/mol
Surface area16470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)207.326, 207.326, 236.545
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFGH

#1: タンパク質
Guanine nucleotide-binding protein G(k) subunit alpha / G(i) alpha-3


分子量: 37888.055 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP RESIDUES 25-354 / 変異: Q147L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAI3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08754
#2: タンパク質・ペプチド
G-protein-signaling modulator 2 / LGN / Pins homolog


分子量: 3214.632 Da / 分子数: 4 / 断片: GoLoco 4 (UNP RESIDUES 628-653) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in mouse. / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q8VDU0

-
非ポリマー , 4種, 37分子

#3: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.44 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.5M ammonium sulfate, 1.0M lithium sulfate monohydrate, 0.1M sodium citrate tribasic dihydrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 66825 / Num. obs: 66648 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.9→2.95 Å / 冗長度: 11.2 % / Rmerge(I) obs: 0.762 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 3280 / % possible all: 11

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.4 / SU B: 12.494 / SU ML: 0.228 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.476 / ESU R Free: 0.302 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2436 3375 5.1 %RANDOM
Rwork0.2079 ---
all0.2097 66825 --
obs0.2097 66648 99.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 160.75 Å2 / Biso mean: 67.426 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.18 Å20.09 Å20 Å2
2--0.18 Å20 Å2
3----0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10916 0 249 12 11177
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0211329
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4061.97515315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.42951358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.82624.224535
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.544152011
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7041571
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.150.21729
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028363
LS精密化 シェル解像度: 2.899→2.974 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.426 218 -
Rwork0.327 4244 -
all-4462 -
obs--99.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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