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- PDB-4g2v: Structure complex of LGN binding with FRMPD1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g2v
タイトルStructure complex of LGN binding with FRMPD1
要素
  • G-protein-signaling modulator 2
  • peptide from FERM and PDZ domain-containing protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / TPR repeat / LGN / Cell polarity
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral cell cortex / cell cortex region / light adaption / maintenance of centrosome location / G alpha (i) signalling events / positive regulation of spindle assembly / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / response to light intensity / establishment of protein localization to membrane / GDP-dissociation inhibitor activity ...lateral cell cortex / cell cortex region / light adaption / maintenance of centrosome location / G alpha (i) signalling events / positive regulation of spindle assembly / regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / response to light intensity / establishment of protein localization to membrane / GDP-dissociation inhibitor activity / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / mitotic spindle pole / dynein complex binding / establishment of mitotic spindle orientation / lateral plasma membrane / G-protein alpha-subunit binding / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of mitotic spindle organization / mitotic spindle organization / protein transport / cell cortex / cytoskeleton / postsynaptic density / protein domain specific binding / cell division / nucleotide binding / centrosome / protein-containing complex / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
FERM and PDZ domain-containing protein 1/3/4, FERM domain C-lobe / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe ...FERM and PDZ domain-containing protein 1/3/4, FERM domain C-lobe / : / GoLoco motif / GoLoco motif / GoLoco/GPR motif profile. / LGN motif, putative GEFs specific for G-alpha GTPases / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Tetratricopeptide repeat / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / PDZ domain / Tetratricopeptide repeat / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
FERM and PDZ domain-containing protein 1 / G-protein-signaling modulator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Shang, Y. / Pan, Z. / Wen, W. / Wang, W. / Zhang, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structural and biochemical characterization of the interaction between LGN and Frmpd1
著者: Pan, Z. / Shang, Y. / Jia, M. / Zhang, L. / Xia, C. / Zhang, M. / Wang, W. / Wen, W.
履歴
登録2012年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G-protein-signaling modulator 2
B: peptide from FERM and PDZ domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,67312
ポリマ－41,6922
非ポリマー98110
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4850 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area15640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.835, 93.835, 172.863
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-152-

PHE

21A-552-

HOH

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 G-protein-signaling modulator 2 / Pins homolog


分子量: 37497.836 Da / 分子数: 1 / 断片: TPR domain, UNP residues 22-357 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8VDU0
#2: タンパク質・ペプチド peptide from FERM and PDZ domain-containing protein 1 / FERM domain-containing protein 2


分子量: 4193.839 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 901-938 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SYB0

-
非ポリマー , 4種, 94分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Sodium Chloride, 0.1M BISTIS PH6.5, 25% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 18332 / Num. obs: 18332 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 13.9 % / Biso Wilson estimate: 38.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→41.234 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.49 / FOM work R set: 0.8427 / SU ML: 0.57 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 21.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2321 929 5.09 %RANDOM
Rwork0.1895 ---
obs0.1916 18248 99.83 %-
all-18248 --
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 55.516 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 158.74 Å2 / Biso mean: 59.7121 Å2 / Biso min: 6.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.7753 Å2-0 Å2-0 Å2
2--6.7753 Å20 Å2
3----13.5506 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→41.234 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2577 0 63 84 2724
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042683
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7123601
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.369969
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056389
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003469
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.4004-2.52690.27541310.2052388
2.5269-2.68520.23711520.19772388
2.6852-2.89250.27631210.19512441
2.8925-3.18350.251330.1912437
3.1835-3.64390.22811300.18332476
3.6439-4.58990.20961430.17382491
4.5899-41.24020.22631190.1992698
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.33731.3692-1.51314.0064-1.18582.0455-0.1546-0.1157-0.37730.30020.13620.1920.8008-0.65180.04740.5717-0.23-0.03230.42080.07230.2452-13.6124-33.2786-14.5726
26.9469-1.4017-0.26151.53630.44972.9191-0.12390.22130.4202-0.08960.0027-0.0988-0.1139-0.12360.1030.3289-0.0484-0.09220.12810.05930.2162.1418-20.6593-15.9253
32.8583-0.45910.00512.06680.11561.5117-0.1361-0.0657-0.22580.32620.0699-0.23630.37270.30860.10290.41450.0853-0.1520.1727-0.00120.250419.4924-30.8447-6.0363
41.5441-1.579-0.0024.54991.80953.6714-0.08790.3519-0.0398-0.2635-0.2539-0.26421.5790.53470.1281.16870.3247-0.00020.4814-0.03390.618528.4777-54.3777-15.9361
55.9209-5.7312-5.03775.55424.87824.28680.32250.9498-0.8834-0.6764-0.23070.1440.994-0.1451-0.18870.69530.0425-0.04030.3508-0.06250.488511.7095-33.5535-11.4174
66.0460.9815-4.77777.2369-3.10835.260.2445-0.9951-0.19440.9063-0.2728-0.0827-0.2768-0.49920.01550.3509-0.048-0.01980.3550.00310.1027-6.9158-27.324-8.9575
75.16284.69773.17464.27462.88861.9520.9972-1.13460.80813.1368-1.63581.32892.3167-2.40140.69411.0041-0.38460.31390.99150.06790.9617-16.9801-27.431-2.7707
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 13:87)A13 - 87
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 88:164)A88 - 164
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 165:268)A165 - 268
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 269:344)A269 - 344
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 4:11)B4 - 11
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 12:16)B12 - 16
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 17:19)B17 - 19

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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