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- PDB-4fzw: Crystal Structure of the PaaF-PaaG Hydratase-Isomerase Complex fr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fzw
タイトルCrystal Structure of the PaaF-PaaG Hydratase-Isomerase Complex from E.coli
要素
  • 1,2-epoxyphenylacetyl-CoA isomerase
  • 2,3-dehydroadipyl-CoA hydratase
キーワードISOMERASE/LYASE / Structural Genomics / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative / BSGI / crotonase fold / enzymes of the phenylacetate degradation pathway / ISOMERASE-LYASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


2-(1,2-epoxy-1,2-dihydrophenyl)acetyl-CoA isomerase / enoyl-CoA hydratase / phenylacetate catabolic process / enoyl-CoA hydratase activity / fatty acid beta-oxidation / catalytic complex / isomerase activity / lyase activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Phenylacetate degradation probable enoyl-CoA hydratase PaaB / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase, Chain A, domain 2 / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 / Enoyl-CoA hydratase, C-terminal / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 ...Phenylacetate degradation probable enoyl-CoA hydratase PaaB / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase, Chain A, domain 2 / Lyase 2-enoyl-coa Hydratase; Chain A, domain 2 / Enoyl-CoA hydratase, C-terminal / Enoyl-CoA hydratase/isomerase, conserved site / Enoyl-CoA hydratase/isomerase signature. / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / Enoyl-CoA hydratase/isomerase / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / 2-enoyl-CoA Hydratase; Chain A, domain 1 / ClpP/crotonase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-dehydroadipyl-CoA hydratase / 1,2-epoxyphenylacetyl-CoA isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Grishin, A.M. / Cygler, M. / Montreal-Kingston Bacterial Structural Genomics Initiative (BSGI)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Protein-Protein Interactions in the beta-Oxidation Part of the Phenylacetate Utilization Pathway. Crystal Structure of the PaaF-PaaG Hydratase-Isomerase Complex
著者: Grishin, A.M. / Ajamian, E. / Zhang, L. / Rouiller, I. / Bostina, M. / Cygler, M.
履歴
登録2012年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2,3-dehydroadipyl-CoA hydratase
B: 2,3-dehydroadipyl-CoA hydratase
C: 1,2-epoxyphenylacetyl-CoA isomerase
D: 1,2-epoxyphenylacetyl-CoA isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,0987
ポリマ－114,8224
非ポリマー2763
水2,180121
1
A: 2,3-dehydroadipyl-CoA hydratase
B: 2,3-dehydroadipyl-CoA hydratase
C: 1,2-epoxyphenylacetyl-CoA isomerase
D: 1,2-epoxyphenylacetyl-CoA isomerase
ヘテロ分子

A: 2,3-dehydroadipyl-CoA hydratase
B: 2,3-dehydroadipyl-CoA hydratase
C: 1,2-epoxyphenylacetyl-CoA isomerase
D: 1,2-epoxyphenylacetyl-CoA isomerase
ヘテロ分子

A: 2,3-dehydroadipyl-CoA hydratase
B: 2,3-dehydroadipyl-CoA hydratase
C: 1,2-epoxyphenylacetyl-CoA isomerase
D: 1,2-epoxyphenylacetyl-CoA isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)345,29421
ポリマ－344,46512
非ポリマー8299
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_565-y,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_455-x+y-1,-x,z1
Buried area30440 Å2
ΔGint-220 kcal/mol
Surface area49450 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)131.976, 131.976, 153.865
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-429-

HOH

詳細The two enzymes form a heterododecamer

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要素

#1: タンパク質 2,3-dehydroadipyl-CoA hydratase / Enoyl-CoA hydratase


分子量: 27638.791 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b1393, JW1388, paaF, ydbR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P76082, enoyl-CoA hydratase
#2: タンパク質 1,2-epoxyphenylacetyl-CoA isomerase


分子量: 29772.021 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: paaG, ydbT, b1394, JW1389 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P77467, 2-(1,2-epoxy-1,2-dihydrophenyl)acetyl-CoA isomerase
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.49 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Sodium Citrate pH 5.5, 0.2 M Sodium acetate, 5% (w/w) PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月14日
放射モノクロメーター: ACCEL/BRUKER double crystal monochromator (DCM), featuring indirectly cryo-cooled first crystal and sagittally focusing second crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→50 Å / Num. obs: 51031 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.107 / Χ2: 1.892 / Net I/σ(I): 9.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.55-2.597.30.48525311.1571100
2.59-2.647.40.42825101.1951100
2.64-2.697.40.43125321.2291100
2.69-2.757.60.38525211.1811100
2.75-2.817.70.34825231.217199.9
2.81-2.877.70.30325221.2781100
2.87-2.947.80.27125491.2931100
2.94-3.027.90.22225201.342199.9
3.02-3.1180.20125231.4181100
3.11-3.218.10.16425661.5381100
3.21-3.338.30.13325491.621100
3.33-3.468.40.1225221.7111100
3.46-3.628.50.10125391.885199.9
3.62-3.818.50.09825602.157199.9
3.81-4.058.40.09625622.615199.9
4.05-4.368.30.08625483.033199.4
4.36-4.88.30.07525652.934199.6
4.8-5.498.40.07126092.575199.7
5.49-6.928.30.06726052.433199.7
6.92-507.70.05626753.425197.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 54.23 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.03 Å49.87 Å
Translation3.03 Å49.87 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
MxDCデータ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.55→46.793 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7337 / SU ML: 0.36 / σ(F): 0 / 位相誤差: 32.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3211 2589 3.89 %
Rwork0.2802 --
obs0.2818 49484 96.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.033 Å2 / ksol: 0.314 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 161.73 Å2 / Biso mean: 49.2893 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.3795 Å2-0 Å2-0 Å2
2--9.3795 Å20 Å2
3----18.759 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→46.793 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7473 0 18 121 7612
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017588
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.21410286
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0741221
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051352
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6922749
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5446-2.63550.33251730.28884319449289
2.6355-2.7410.37761790.27774504468392
2.741-2.86570.31741870.26834578476594
2.8657-3.01680.28751880.27994651483995
3.0168-3.20580.31241990.26454760495997
3.2058-3.45320.31862000.25314849504999
3.4532-3.80060.30431970.25344860505799
3.8006-4.35020.30731980.253349455143100
4.3502-5.47950.31212000.264250075207100
5.4795-46.80090.35032040.35175086529099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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