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- PDB-4fxp: Crystal structure of adenosine 5'-phosphosulfate kinase from Arab... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fxp
タイトルCrystal structure of adenosine 5'-phosphosulfate kinase from Arabidopsis thaliana in Complex with Sulfate and APS
要素Adenylyl-sulfate kinase 1, chloroplastic
キーワードTRANSFERASE / Rossmann fold / Nucleotide kinase / Chloroplast
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylyl-sulfate kinase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate assimilation / hydrogen sulfide biosynthetic process / cysteine biosynthetic process / phosphorylation / plastid / chloroplast / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Adenylyl-sulfate kinase / Adenylylsulphate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-PHOSPHOSULFATE / Adenylyl-sulfate kinase 1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.954 Å
データ登録者Ravilious, G.E. / Jez, J.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Nucleotide binding site communication in Arabidopsis thaliana adenosine 5'-phosphosulfate kinase.
著者: Ravilious, G.E. / Jez, J.M.
履歴
登録2012年7月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月9日Group: Database references
改定 1.22024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylyl-sulfate kinase 1, chloroplastic
B: Adenylyl-sulfate kinase 1, chloroplastic
C: Adenylyl-sulfate kinase 1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8839
ポリマ－66,3133
非ポリマー1,5706
水7,044391
1
A: Adenylyl-sulfate kinase 1, chloroplastic
ヘテロ分子

A: Adenylyl-sulfate kinase 1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2556
ポリマ－44,2092
非ポリマー1,0474
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area5000 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area16690 Å2
手法PISA
2
B: Adenylyl-sulfate kinase 1, chloroplastic
C: Adenylyl-sulfate kinase 1, chloroplastic
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2556
ポリマ－44,2092
非ポリマー1,0474
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6150 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area16260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.948, 92.348, 73.183
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.52, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Adenylyl-sulfate kinase 1, chloroplastic / ATP adenosine-5'-phosphosulfate 3'-phosphotransferase / Adenosine-5'-phosphosulfate kinase / APS kinase


分子量: 22104.318 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 77-276 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AKN1, At2g14750, F26C24.11, T6B13.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q43295, adenylyl-sulfate kinase
#2: 化合物 ChemComp-ADX / ADENOSINE-5'-PHOSPHOSULFATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 427.284 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O10PS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 391 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.47 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.25
詳細: 0.1 M hepes, 200 mM magnesium chloride, 15 % PEG 2000, pH 7.25, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年6月27日
放射モノクロメーター: Sagittal focusing Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→33.9 Å / Num. obs: 52723 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.2_432)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.954→33.857 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1891 2675 5.07 %
Rwork0.1658 --
obs0.167 52723 98.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.782 Å2 / ksol: 0.37 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.1221 Å20 Å25.553 Å2
2--15.7705 Å20 Å2
3----15.6484 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.954→33.857 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4488 0 96 391 4975
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064849
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.996595
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.7761929
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061723
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004862
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9537-2.02350.24772650.19424834X-RAY DIFFRACTION96
2.0235-2.10450.20622510.16925055X-RAY DIFFRACTION100
2.1045-2.20030.18962320.16075032X-RAY DIFFRACTION100
2.2003-2.31630.19732600.16635084X-RAY DIFFRACTION100
2.3163-2.46140.21722630.17355061X-RAY DIFFRACTION100
2.4614-2.65130.20672790.18075022X-RAY DIFFRACTION100
2.6513-2.9180.21862790.18245058X-RAY DIFFRACTION100
2.918-3.33990.19932940.1725037X-RAY DIFFRACTION100
3.3399-4.20670.16812760.14935064X-RAY DIFFRACTION99
4.2067-33.86190.16672760.16024801X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.54140.1599-0.39960.79990.2781.7234-0.0024-0.04860.00290.1065-0.0456-0.01420.1891-0.0248-00.192-0.0283-0.02430.22210.00080.2146-5.29510.786712.9676
21.86050.27970.03510.56760.25081.5029-0.08130.0662-0.099-0.09470.1359-0.0428-0.2960.2112-0.00010.3012-0.12740.01740.1941-0.03050.240711.943324.12735.465
31.06640.0484-0.58210.67450.03821.39260.1167-0.35560.01460.1148-0.0825-0.0081-0.21120.241-00.2708-0.0912-0.0010.3143-0.02290.25952.791923.019961.1345
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B
3X-RAY DIFFRACTION3chain C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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