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万見
- PDB-4fww: Crystal structure of the Sema-PSI extracellular domains of human ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fww
タイトルCrystal structure of the Sema-PSI extracellular domains of human RON receptor tyrosine kinase
要素Macrophage-stimulating protein receptor
キーワードTRANSFERASE / beta-propeller / cysteine-knot / receptor tyrosine kinase / macrophage stimulating protein / N-glycosylation / extracellular
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by MST1 / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / vacuole / positive regulation of MAP kinase activity / phagocytosis / single fertilization / stress fiber / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / defense response ...Signaling by MST1 / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / vacuole / positive regulation of MAP kinase activity / phagocytosis / single fertilization / stress fiber / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / defense response / receptor protein-tyrosine kinase / response to virus / cell migration / nervous system development / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / innate immune response / positive regulation of cell population proliferation / enzyme binding / cell surface / signal transduction / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
RON, Sema domain / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily ...RON, Sema domain / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / ligand-binding face of the semaphorins, domain 2 / Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / : / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin E-set / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Macrophage-stimulating protein receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Chao, K.L. / Herzberg, O.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2012
タイトル: Crystal Structure of the Sema-PSI Extracellular Domain of Human RON Receptor Tyrosine Kinase.
著者: Chao, K.L. / Tsai, I.W. / Chen, C. / Herzberg, O.
履歴
登録2012年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月22日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_entity_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Macrophage-stimulating protein receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,09118
ポリマ－56,1331
非ポリマー1,95917
水6,449358
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)106.400, 73.300, 87.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Macrophage-stimulating protein receptor / MSP receptor / CDw136 / Protein-tyrosine kinase 8 / p185-Ron / Macrophage-stimulating protein ...MSP receptor / CDw136 / Protein-tyrosine kinase 8 / p185-Ron / Macrophage-stimulating protein receptor alpha chain / Macrophage-stimulating protein receptor beta chain


分子量: 56132.543 Da / 分子数: 1
断片: extracellular Sema and PSI domains (UNP Residues 42-568)
由来タイプ: 組換発現
詳細: The furin consensus cleavage sequence was mutated to a thrombin cleavage sequence. The recombinant protein contained the 115 amino acid residues IPT1 domain. However, proteolytic degradation ...詳細: The furin consensus cleavage sequence was mutated to a thrombin cleavage sequence. The recombinant protein contained the 115 amino acid residues IPT1 domain. However, proteolytic degradation during crystallization removed ~75 amino acid residues of the domain and the remaining 40 residues are disordered and are not listed in the sequence record. Proteolytic degradation also removed N-terminal residues 23-41. These are not included in the sequence.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MST1R, PTK8, RON / プラスミド: pMT/BiP-V5-HisA
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
株 (発現宿主): Schneider 2 / 参照: UniProt: Q04912, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4) ...beta-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2-2/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][b-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 6種, 374分子

#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 358 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 19% PEG 4000, 0.1 M Sodium Acetate, pH 4.6, 0.2 M Ammonium Sulfate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月24日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 Channel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→19.32 Å / Num. all: 57269 / Num. obs: 51510 / % possible obs: 90 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 10.46
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.47 / % possible all: 63.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JBluIce-EPICSデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2UZX chain B

2uzx


解像度: 1.85→19.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 3.857 / SU ML: 0.11 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23245 2627 5.1 %RANDOM
Rwork0.19091 ---
obs0.19311 48882 89.95 %-
all-51510 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.634 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20.01 Å2
2--0 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→19.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3845 0 127 358 4330
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.024031
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5481.995497
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.0485510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.48323.688160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.24915548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9981521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2627
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0223080
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2310.21829
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3150.22733
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1920.2340
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2110.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3070.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0321.52657
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.6924174
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7231600
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1594.51430
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.432 133 -
Rwork0.362 2504 -
obs--63.56 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.25360.8368-0.1811.2007-0.43061.6772-0.12370.1117-0.2665-0.17630.1255-0.31910.08620.313-0.00180.0794-0.00730.01370.1137-0.06860.114310.319-12.33224.53
21.67390.3156-0.37532.9013-1.99033.4434-0.03540.27450.0011-0.2530.19820.27640.0666-0.4128-0.16290.0299-0.0089-0.02810.102-0.00830.0771-14.822-6.60623.506
31.27330.9331-0.60722.373-1.17631.94810.03120.2260.12860.02540.1020.1927-0.1702-0.0291-0.13320.0562-0.0146-0.0230.1224-0.00720.0609-8.219-2.71119.885
41.9577-1.5380.143822.01791.83624.7498-0.09560.2675-0.3962-0.6213-0.0502-0.08070.40870.08940.14590.5032-0.07590.0760.167-0.05670.3795-1.48230.215.856
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A42 - 266
2X-RAY DIFFRACTION2A267 - 391
3X-RAY DIFFRACTION3A392 - 522
4X-RAY DIFFRACTION4A523 - 568

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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