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- PDB-4fvq: Crystal structure of the Jak2 pseudokinase domain (Mg-ATP-bound form) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fvq
タイトルCrystal structure of the Jak2 pseudokinase domain (Mg-ATP-bound form)
要素Tyrosine-protein kinase JAK2
キーワードTRANSFERASE / JANUS PROTEIN KINASE / PSEUDOKINASE / ATP BINDING / PHOSPHORYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-35-mediated signaling pathway / nuclear receptor-mediated mineralocorticoid signaling pathway / positive regulation of growth factor dependent skeletal muscle satellite cell proliferation / symbiont-induced defense-related programmed cell death / mammary gland epithelium development / regulation of postsynapse to nucleus signaling pathway / positive regulation of growth hormone receptor signaling pathway / interleukin-12 receptor complex / interleukin-23 receptor complex / granulocyte macrophage colony-stimulating factor receptor complex ...interleukin-35-mediated signaling pathway / nuclear receptor-mediated mineralocorticoid signaling pathway / positive regulation of growth factor dependent skeletal muscle satellite cell proliferation / symbiont-induced defense-related programmed cell death / mammary gland epithelium development / regulation of postsynapse to nucleus signaling pathway / positive regulation of growth hormone receptor signaling pathway / interleukin-12 receptor complex / interleukin-23 receptor complex / granulocyte macrophage colony-stimulating factor receptor complex / granulocyte-macrophage colony-stimulating factor signaling pathway / thrombopoietin-mediated signaling pathway / Signaling by Erythropoietin / collagen-activated signaling pathway / interleukin-12 receptor binding / Erythropoietin activates STAT5 / histone H3Y41 kinase activity / interleukin-5-mediated signaling pathway / interleukin-23-mediated signaling pathway / activation of Janus kinase activity / response to interleukin-12 / Erythropoietin activates Phospholipase C gamma (PLCG) / Interleukin-23 signaling / positive regulation of leukocyte proliferation / positive regulation of T-helper 17 type immune response / interleukin-12-mediated signaling pathway / type 1 angiotensin receptor binding / positive regulation of NK T cell proliferation / post-embryonic hemopoiesis / erythropoietin-mediated signaling pathway / Interleukin-12 signaling / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / Interleukin-27 signaling / Interleukin-35 Signalling / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / acetylcholine receptor binding / positive regulation of natural killer cell proliferation / positive regulation of platelet activation / growth hormone receptor binding / regulation of nitric oxide biosynthetic process / cellular response to interleukin-3 / interleukin-3-mediated signaling pathway / positive regulation of platelet aggregation / Signaling by Leptin / positive regulation of epithelial cell apoptotic process / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of cell-substrate adhesion / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / axon regeneration / extrinsic component of plasma membrane / response to hydroperoxide / Interleukin-20 family signaling / growth hormone receptor signaling pathway / Interleukin-6 signaling / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / negative regulation of cell-cell adhesion / peptide hormone receptor binding / IFNG signaling activates MAPKs / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / MAPK3 (ERK1) activation / interleukin-6-mediated signaling pathway / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / MAPK1 (ERK2) activation / Prolactin receptor signaling / positive regulation of interleukin-17 production / response to amine / signaling receptor activator activity / mesoderm development / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / insulin receptor substrate binding / response to tumor necrosis factor / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / positive regulation of SMAD protein signal transduction / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / type II interferon-mediated signaling pathway / Interleukin receptor SHC signaling / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Regulation of IFNG signaling / Growth hormone receptor signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / Erythropoietin activates RAS / positive regulation of T cell proliferation / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / actin filament polymerization / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / post-translational protein modification / cellular response to dexamethasone stimulus / SH2 domain binding / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / erythrocyte differentiation / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of apoptotic signaling pathway / endosome lumen / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak2 / Janus kinase 2, pseudokinase domain / Janus kinase 2, catalytic domain / Tyrosine-protein kinase JAK2, SH2 domain / JAK2, FERM domain C-lobe / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak2 / Janus kinase 2, pseudokinase domain / Janus kinase 2, catalytic domain / Tyrosine-protein kinase JAK2, SH2 domain / JAK2, FERM domain C-lobe / Tyrosine-protein kinase, non-receptor Jak/Tyk2 / JAK, FERM F2 lobe domain / FERM F1 lobe ubiquitin-like domain / JAK1-3/TYK2, pleckstrin homology-like domain / : / SH2 domain / Jak1 pleckstrin homology-like domain / FERM F2 acyl-CoA binding protein-like domain / FERM F1 ubiquitin-like domain / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Tyrosine-protein kinase JAK2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Bandaranayake, R.M. / Hubbard, S.R.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Crystal structures of the JAK2 pseudokinase domain and the pathogenic mutant V617F.
著者: Bandaranayake, R.M. / Ungureanu, D. / Shan, Y. / Shaw, D.E. / Silvennoinen, O. / Hubbard, S.R.
履歴
登録2012年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年8月8日Group: Database references
改定 1.22012年8月22日Group: Database references
改定 1.32017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase JAK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7715
ポリマ－33,1211
非ポリマー6504
水2,648147
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.632, 57.548, 60.967
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 110.850, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase JAK2 / Janus kinase 2 / JAK-2


分子量: 33120.961 Da / 分子数: 1 / 断片: Jak2 pseudokinase domain, UNP residues 536-812 / 変異: W659A, W777A, F794H / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JAK2 / プラスミド: pFastBac / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O60674, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 147 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris/HCl, PEG 4000, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 29027 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Χ2: 0.77 / Net I/σ(I): 6.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.75-1.785.30.43113760.548193.6
1.78-1.815.60.41613740.534196
1.81-1.855.60.36814030.529197.4
1.85-1.896.20.33914350.501199.3
1.89-1.936.30.27114680.537199.9
1.93-1.976.40.23814730.5771100
1.97-2.026.20.21714310.595199.8
2.02-2.076.70.17714490.613199.9
2.07-2.146.70.15614740.6311100
2.14-2.26.40.12814590.6851100
2.2-2.286.60.11214430.677199.9
2.28-2.386.80.09714540.6941100
2.38-2.486.60.08714600.7111100
2.48-2.616.70.07914710.761100
2.61-2.786.80.06914660.8031100
2.78-2.996.60.06514470.9771100
2.99-3.296.90.05614611.0621100
3.29-3.776.70.04614761.199199.9
3.77-4.756.70.04114821.2951100
4.75-506.60.03615251.1981100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M14

1m14


解像度: 1.75→41.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / WRfactor Rfree: 0.1942 / WRfactor Rwork: 0.1706 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8581 / SU B: 4.592 / SU ML: 0.075 / SU R Cruickshank DPI: 0.1113 / SU Rfree: 0.103 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.111 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1987 1471 5.1 %RANDOM
Rwork0.1748 ---
obs0.176 29014 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 84.44 Å2 / Biso mean: 31.2572 Å2 / Biso min: 14.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.19 Å20 Å20.33 Å2
2---1.84 Å20 Å2
3----1.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→41.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2135 0 40 147 2322
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.022222
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.021454
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3841.9783026
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.86233561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0885273
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.6524.902102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.01115359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0141510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2339
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212468
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02437
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.244 105 -
Rwork0.241 1847 -
all-1952 -
obs--92.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.29221.544-2.36347.5479-1.08882.9559-0.0361-0.01640.17120.01780.0184-0.197-0.1250.2360.01770.079-0.0177-0.02620.0991-0.01220.0285-2.87524.15427.04
20.2379-0.0002-0.33887.0659-1.2580.93080.0686-0.00620.1256-0.04590.0248-0.0105-0.070.0547-0.09350.07590.00010.00750.0798-0.00120.1238-5.79226.43822.228
32.5432-1.2626-0.18882.98550.54191.63860.0386-0.22080.09620.26170.1182-0.15560.05470.2265-0.15690.0833-0.0244-0.03990.0971-0.02820.04120.79216.82427.815
43.8802-0.62455.55035.4836-12.745334.13080.62420.5239-0.08830.09880.12270.30870.3130.4819-0.74680.2703-0.05030.00490.2699-0.02130.26337.23216.93416.576
51.58370.35131.41322.11831.10443.17310.0849-0.1230.08540.07670.0429-0.2392-0.1623-0.0181-0.12780.0682-0.02810.01230.10.00620.10680.33921.0917.992
610.1101-0.26497.48073.49661.22886.69390.2151-0.1548-0.1182-0.32890.0086-0.29970.0250.0025-0.22380.0505-0.01860.02220.0693-0.00350.0526-3.90919.91421.478
74.9562-0.9883-0.257212.9759-0.75135.5427-0.1015-0.075-0.14410.18240.13810.25860.0824-0.3723-0.03660.02480.00030.03730.1166-0.00340.0935-15.318.87715.614
81.632-0.7999-9.79560.39784.819358.8525-0.05910.1550.00010.0092-0.11170.06010.2242-0.99060.17080.2117-0.2054-0.17640.5745-0.00430.6976-21.4632.6429.619
99.75692.337-0.19593.1722-0.30021.25060.0130.1921-0.0184-0.3569-0.07480.00210.0186-0.08970.06180.06430.0294-0.00710.08770.01440.0259-4.248.2042.626
103.3964-0.9424-0.47662.4272-0.10391.42360.05540.2290.1003-0.0514-0.01820.1905-0.0814-0.1686-0.03720.0220.0029-0.01480.08350.00130.0686-9.95411.2719.231
111.5584-1.15720.18622.2838-0.73041.3494-0.1345-0.130.04870.22660.0519-0.2609-0.02360.17090.08260.02670.0136-0.0330.130.00530.07134.8871.35117.955
121.4165-0.1248-0.88881.983-0.0510.8383-0.0457-0.0003-0.06670.04650.00170.05440.01670.02830.04390.03530.0076-0.00980.0747-0.00330.0597-4.016-3.46413.29
133.045-0.216-1.46977.8628-2.39219.5565-0.1681-0.2412-0.4261-0.0206-0.1331-0.19540.59850.48220.30120.07090.06370.04520.06440.05750.12312.558-14.6317.029
141.4714-0.4267-0.15381.64330.38721.86090.03380.154-0.0952-0.147-0.10030.02870.09760.01740.06650.06720.01660.0060.074-0.00580.051-1.09-5.4663.375
1522.5323-3.1612-2.400219.96272.723820.33270.56151.1666-0.7431-1.0915-0.61140.98320.4133-0.59020.04990.26910.1008-0.13180.1946-0.07660.0869-8.0581.244-6.688
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A536 - 553
2X-RAY DIFFRACTION2A554 - 574
3X-RAY DIFFRACTION3A575 - 592
4X-RAY DIFFRACTION4A593 - 604
5X-RAY DIFFRACTION5A605 - 621
6X-RAY DIFFRACTION6A622 - 629
7X-RAY DIFFRACTION7A630 - 640
8X-RAY DIFFRACTION8A641 - 646
9X-RAY DIFFRACTION9A647 - 668
10X-RAY DIFFRACTION10A669 - 693
11X-RAY DIFFRACTION11A694 - 731
12X-RAY DIFFRACTION12A732 - 760
13X-RAY DIFFRACTION13A761 - 770
14X-RAY DIFFRACTION14A771 - 802
15X-RAY DIFFRACTION15A803 - 809

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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