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- PDB-4fss: Crystal structure of a RAS p21 protein activator (RASA1) from Hom... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fss
タイトルCrystal structure of a RAS p21 protein activator (RASA1) from Homo sapiens at 2.25 A resolution
要素Ras GTPase-activating protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPase activating protein / SH3 domain / RAS signaling pathway / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of RNA metabolic process / regulation of actin filament polymerization / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of cell adhesion / blood vessel morphogenesis / negative regulation of cell-matrix adhesion / mitotic cytokinesis / ephrin receptor signaling pathway / vasculogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases ...regulation of RNA metabolic process / regulation of actin filament polymerization / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of cell adhesion / blood vessel morphogenesis / negative regulation of cell-matrix adhesion / mitotic cytokinesis / ephrin receptor signaling pathway / vasculogenesis / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / ruffle / EPHB-mediated forward signaling / phosphotyrosine residue binding / Downstream signal transduction / GTPase activator activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / Regulation of RAS by GAPs / GTPase binding / regulation of cell shape / negative regulation of neuron apoptotic process / intracellular signal transduction / signaling receptor binding / GTPase activity / negative regulation of apoptotic process / signal transduction / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ras GTPase-activating protein 1, N-terminal SH2 domain / RasGAP, SH3 domain / Ras GTPase-activating protein 1, C-terminal SH2 domain / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain ...Ras GTPase-activating protein 1, N-terminal SH2 domain / RasGAP, SH3 domain / Ras GTPase-activating protein 1, C-terminal SH2 domain / Ras GTPase-activating protein / Ras GTPase-activating protein, conserved site / Ras GTPase-activating proteins domain signature. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPase / Ras GTPase-activating proteins profile. / GTPase-activator protein for Ras-like GTPases / Ras GTPase-activating domain / Rho GTPase activation protein / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / SH3 Domains / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH3 type barrels. / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Ras GTPase-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a RAS p21 protein activator (RASA1) from Homo sapiens at 2.25 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2012年6月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月21日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras GTPase-activating protein 1
B: Ras GTPase-activating protein 1
C: Ras GTPase-activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,3798
ポリマ－22,0863
非ポリマー2935
水1,27971
1
A: Ras GTPase-activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,4923
ポリマ－7,3621
非ポリマー1302
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Ras GTPase-activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,3972
ポリマ－7,3621
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Ras GTPase-activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,4903
ポリマ－7,3621
非ポリマー1282
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.220, 82.220, 157.212
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Ras GTPase-activating protein 1 / GAP / GTPase-activating protein / RasGAP / Ras p21 protein activator / p120GAP


分子量: 7362.018 Da / 分子数: 3 / 断片: SH3 domain residues 281-341 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BC033015, RASA, RASA1 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: P20936
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 281-341 OF THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20.00% Glycerol, 1.600M NH4H2PO4, 0.1M TRIS pH 8.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97968,0.97901
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月8日
詳細: Flat mirror (vertical focusing), single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979681
30.979011
反射解像度: 2.25→29.449 Å / Num. obs: 15649 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 36.791 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.223 / Net I/σ(I): 7.78
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.25-2.330.0151.4194962784198.6
2.33-2.420.0151.9196062758199.8
2.42-2.530.0152.2196152810199.9
2.53-2.670.0152.61868429591100
2.67-2.830.0153.72018927281100
2.83-3.050.0155.2209442852199.9
3.05-3.360.0158.4206462860199.9
3.36-3.840.01512.51876228071100
3.84-4.830.01520.9206262847199.9
4.83-29.4490.01518.7203442869199.3

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 29, 2011データスケーリング
BUSTER-TNT2.8.0精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
BUSTER2.8.0精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.25→29.449 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9241 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9078 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED ...詳細: 1). A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 2). PHOSPHATE (PO4) FROM THE CRYSTALLIZATION BUFFER GLYCEROL (GOL), USED AS A CRYOPROTECTANT, AND CHLORIDE (CL) FROM THE PROTEIN BUFFER HAVE BEEN MODELED INTO THE STRUCTURE. 3). ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4). NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS). 5). THE REFINEMENT WAS RESTRAINED AGAINST THE MAD PHASES. 6). UNEXPLAINED DIFFERENCE ELECTRON DENSITY IN THE VICINITY OF LEU 288 ON THE C SUBUNIT COULD NOT BE RELIABLY MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2374 780 5.01 %RANDOM
Rwork0.2133 ---
obs0.2144 15582 --
原子変位パラメータBiso max: 101.87 Å2 / Biso mean: 36.462 Å2 / Biso min: 17.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.1845 Å20 Å20 Å2
2---2.1845 Å20 Å2
3---4.3691 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→29.449 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1499 0 14 71 1584
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d740SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes49HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes220HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1555HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion197SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1831SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1555HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2111HARMONIC21.12
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.55
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.69
LS精密化 シェル解像度: 2.25→2.4 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2588 140 5.12 %
Rwork0.2056 2596 -
all0.2083 2736 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6756-0.482-0.75471.77820.74973.88970.0010.0773-0.0481-0.1248-0.09490.09790.077-0.35240.09390.0102-0.003-0.0013-0.0061-0.0022-0.11325.516215.22071.3069
23.20740.3738-1.90131.7389-0.39974.254-0.0012-0.25450.19330.1096-0.07350.0254-0.11860.4720.0747-0.0327-0.02110.02010.01580.0352-0.130338.440733.2605-3.5318
32.1432-0.2203-1.52762.69350.3355.3017-0.09280.18360.0275-0.1003-0.001-0.0876-0.07230.17980.0938-0.0032-0.01850.0128-0.03950.0203-0.120139.02130.3943-11.5248
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A281 - 340
2X-RAY DIFFRACTION2B281 - 341
3X-RAY DIFFRACTION3C281 - 341

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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