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- PDB-4fr0: ArsM arsenic(III) S-adenosylmethionine methyltransferase with SAM -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fr0
タイトルArsM arsenic(III) S-adenosylmethionine methyltransferase with SAM
要素Arsenic methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Rossmann Fold / Arsenic Methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


arsenite methyltransferase / methyltransferase activity / methylation / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribosomal Protein L9; domain 1 - #100 / Arsenite methyltransferase-like / Ribosomal Protein L9; domain 1 / Methyltransferase domain / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYLMETHIONINE / Arsenite methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Cyanidioschyzon sp. 5508 (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Ajees, A.A. / Marapakala, K. / Packianathan, C. / Sankaran, B. / Rosen, B.P.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Structure of an As(III) S-Adenosylmethionine Methyltransferase: Insights into the Mechanism of Arsenic Biotransformation.
著者: Ajees, A.A. / Marapakala, K. / Packianathan, C. / Sankaran, B. / Rosen, B.P.
履歴
登録2012年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2012年7月11日ID: 3QHU
改定 1.02012年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arsenic methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,7112
ポリマ－42,3131
非ポリマー3981
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.183, 128.789, 96.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number21
Space group name H-MC222

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要素

#1: タンパク質 Arsenic methyltransferase


分子量: 42312.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cyanidioschyzon sp. 5508 (真核生物)
株: 5508 / 遺伝子: arsM / プラスミド: pET28(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C0JV69
#2: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
Has protein modificationY
非ポリマーの詳細AUTHOR STATES THAT THE ELECTRON DENSITY FOR THE METHIONINE MOIETY OF THE SAM LIGAND, WHICH INCLUDES ...AUTHOR STATES THAT THE ELECTRON DENSITY FOR THE METHIONINE MOIETY OF THE SAM LIGAND, WHICH INCLUDES THE METHYL GROUP, IS NOT AS GOOD AS THE ADENINE AND RIBOSE GROUPS. ALTHOUGH THE TEMPERATURE FACTOR OF THE METHYL GROUP IS SIMILAR TO THE ATOMS OF THE METHIONINE MOIETY OF THE SAM LIGAND, THE POSSIBILITY THAT THE METHYL GROUP IS NOT PRESENT CANNOT BE RULED OUT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.72 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4.2
詳細: 20% PEG 8000, 0.2 M NaCl, 0.1 M Citrate Phosphate, 10 mM TCEP, pH 4.2, EVAPORATION, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月4日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 11298 / % possible obs: 99.98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 63.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098
反射 シェル解像度: 2.75→2.87 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.485 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 1394 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FS8

4fs8


解像度: 2.75→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 13.849 / SU ML: 0.277 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.531 / ESU R Free: 0.389 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28338 536 4.8 %RANDOM
Rwork0.20583 ---
obs0.20945 10693 99.88 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.264 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.08 Å20 Å20 Å2
2--1.4 Å20 Å2
3----2.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2555 0 27 0 2582
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0192636
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6231.9773568
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8275326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.80723.465127
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.22115435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.9981522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2394
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212021
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.75-2.8210.473320.30369899.59
2.87-3.02
3.02-3.21
3.21-3.46
3.46-3.81
3.81-4.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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